BIOLOGIE
H20 EIWITTEN
20.1 Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma, waar de translatie begint. De
eiwitten moeten na de translatie verder verwerkt worden in het
ER. Transport van ribosoom naar ER:
Het eerst gevormde stukje polypeptide is een
signaalpeptide: een soort adreslabel om het eiwit op de
juiste plaats te krijgen.
De signaalpeptide bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SMH). Door deze binding
stopt de translatie tijdelijk.
Het SMH hecht aan een SMH-receptoreiwit van het ER. Het
ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER.
GTP (vergelijkbaar met ATP) hecht aan de SMH-receptor.
Hierdoor opent het erbij behorende eiwitpoortje: de
polypeptideketen komt in het ER.
Het GTP splitst in GDP en Pi, waardoor het SMH loskomt
van de receptor.
Een enzym verwijdert het signaalherkenningsmolecuul van
de polypeptideketen. De translatie gaat verder, waarbij de
eiwitketen groeiend het ER binnenkomt.
Zodra het stopcodon bereikt is, koppelt de polypeptide
keten los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het
ribosoom ook los en de eiwitpoort sluit.
In het gladde ER begint de omzetting naar een eiwit: het eiwit
krijgt zijn eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten.
Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes die de eiwitten
naar het Golgi-systeem vervoeren. In het Golgi-systeem
ontstaat de definitieve eiwitvorm. Het Golgi-systeem verpakt en
sorteert de eiwitten in blaasjes. Dit levert drie mogelijkheden:
Een transportblaasje brengt via exocytose het product de
cel uit, zodat de eiwitten hun functie kunnen vervullen.
, Eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan.
Er ontstaan lysosomen (enzymen), die worden gebruikt
binnen de cel.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke strucuur.
De primaire structuur van een eiwit is de volgorde van de
aminozuren.
De secundaire structuur van een eiwit heeft te maken met de
buigingen en knikkingen die in een
eiwit kunnen ontstaan. Als je een
heel lange aminozuurvolgorde
hebt, kunnen er buigingen
ontstaan (doordat bepaalde
atomen bindingen aangaan).
Hierbij ontstaat een alfa-helix of een
beta-plaat.
Bindingen die mogelijk zijn:
Binding tussen zwavelatomen
(zwavelbrug): sterke binding.
Elektrotatische aantrekking:
zwakke binding.
Vanderwaalsbinding: zwakke
binding.
Binding tussen waterstofbruggen: zwakke binding.
De tertiaire structuur van eiwit bestaat uit alfa-helix en beta-plaat:
driedimensionale structuur. De quaternaire structuur van een eiwit
is de combinatie van verschillende eiwitten, die een functioneel
geheel vormen. Hemoglobine is hier een voorbeeld van, een
eiwit opgebouwd uit vier polypeptiden.
Eiwitten krijgen een andere structuur door warmteverschil. De
eiwitten in een ongekookt ei zijn vloeibaar. Als het ei kookt,
krijgen de eiwitten een andere structuur. Het verlies van de
oorspronkelijke ruimtelijke structuur heet denaturatie. Ook door
een chemische oorzaak kunnen eiwitten denatureren.
Door de hoge temperatuur of door bepaalde chemicaliën
kan een eiwit dus denatureren: H-bruggen verbreken dan.
Nieuwe H-bruggen ontstaan en geven een andere
ruimtelijke structuur.
H20 EIWITTEN
20.1 Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma, waar de translatie begint. De
eiwitten moeten na de translatie verder verwerkt worden in het
ER. Transport van ribosoom naar ER:
Het eerst gevormde stukje polypeptide is een
signaalpeptide: een soort adreslabel om het eiwit op de
juiste plaats te krijgen.
De signaalpeptide bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SMH). Door deze binding
stopt de translatie tijdelijk.
Het SMH hecht aan een SMH-receptoreiwit van het ER. Het
ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER.
GTP (vergelijkbaar met ATP) hecht aan de SMH-receptor.
Hierdoor opent het erbij behorende eiwitpoortje: de
polypeptideketen komt in het ER.
Het GTP splitst in GDP en Pi, waardoor het SMH loskomt
van de receptor.
Een enzym verwijdert het signaalherkenningsmolecuul van
de polypeptideketen. De translatie gaat verder, waarbij de
eiwitketen groeiend het ER binnenkomt.
Zodra het stopcodon bereikt is, koppelt de polypeptide
keten los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het
ribosoom ook los en de eiwitpoort sluit.
In het gladde ER begint de omzetting naar een eiwit: het eiwit
krijgt zijn eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten.
Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes die de eiwitten
naar het Golgi-systeem vervoeren. In het Golgi-systeem
ontstaat de definitieve eiwitvorm. Het Golgi-systeem verpakt en
sorteert de eiwitten in blaasjes. Dit levert drie mogelijkheden:
Een transportblaasje brengt via exocytose het product de
cel uit, zodat de eiwitten hun functie kunnen vervullen.
, Eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan.
Er ontstaan lysosomen (enzymen), die worden gebruikt
binnen de cel.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke strucuur.
De primaire structuur van een eiwit is de volgorde van de
aminozuren.
De secundaire structuur van een eiwit heeft te maken met de
buigingen en knikkingen die in een
eiwit kunnen ontstaan. Als je een
heel lange aminozuurvolgorde
hebt, kunnen er buigingen
ontstaan (doordat bepaalde
atomen bindingen aangaan).
Hierbij ontstaat een alfa-helix of een
beta-plaat.
Bindingen die mogelijk zijn:
Binding tussen zwavelatomen
(zwavelbrug): sterke binding.
Elektrotatische aantrekking:
zwakke binding.
Vanderwaalsbinding: zwakke
binding.
Binding tussen waterstofbruggen: zwakke binding.
De tertiaire structuur van eiwit bestaat uit alfa-helix en beta-plaat:
driedimensionale structuur. De quaternaire structuur van een eiwit
is de combinatie van verschillende eiwitten, die een functioneel
geheel vormen. Hemoglobine is hier een voorbeeld van, een
eiwit opgebouwd uit vier polypeptiden.
Eiwitten krijgen een andere structuur door warmteverschil. De
eiwitten in een ongekookt ei zijn vloeibaar. Als het ei kookt,
krijgen de eiwitten een andere structuur. Het verlies van de
oorspronkelijke ruimtelijke structuur heet denaturatie. Ook door
een chemische oorzaak kunnen eiwitten denatureren.
Door de hoge temperatuur of door bepaalde chemicaliën
kan een eiwit dus denatureren: H-bruggen verbreken dan.
Nieuwe H-bruggen ontstaan en geven een andere
ruimtelijke structuur.
