✔️
Inleiding metabole ziekten
, ➔ uitleggen hoe atomen en moleculen opgebouwd zijn.
Atomen bestaan uit een kern met positief geladen protonen en ongeladen neutronen, omgeven door
een wolk van negatief geladen elektronen. Wanneer twee of meer atomen via chemische bindingen
met elkaar worden verbonden, ontstaan moleculen. In een molecuul delen of wisselen atomen
elektronen uit om een stabiele elektronenverdeling te bereiken, wat de basis vormt van de structuur
en reactiviteit van stoffen.
➔ het begrip elektronegativiteit uitleggen en gebruiken om de polariteit van bindingen in
een molecuul te verklaren.
Elektronegativiteit geeft aan hoe sterk een atoom elektronen aantrekt in een binding. Als twee
atomen even sterk trekken, worden de elektronen gelijk verdeeld en ontstaat een apolaire binding.
Wanneer één atoom duidelijk sterker trekt, verschuiven de elektronen die kant op en krijgt het
molecuul een polaire binding, met een gedeeltelijk positieve en negatieve kant.Polair = geladen
(ongelijke lading) Apolair = geen lading (gelijke lading)
➔ verschillende soorten intra- en intermoleculaire bindingen (polaire en niet-polaire
covalente binding, ionbinding, waterstofbruggen, Van der Waals binding, hydrofobe
interacties, zwavelbruggen) benoemen en met elkaar vergelijken.
Polaire covalente binding Tussen atomen binnen één elektronen ongelijk worden
molecuul gedeeld
Apolaire covalente binding Tussen atomen binnen één elektronen gelijk worden
molecuul gedeeld
Ionbinding Tussen atomen (ionen) van Elektronen gaan over, + en –
verschillende elementen trekken elkaar aan
Waterstofbrug Tussen moleculen (of tussen Aantrekking tussen H en vrij
delen van één groot molecuul) elektronenpaar op een ander
O/N. (betere uitleg andere les)
Van der Waals binding Tussen moleculen Heel zwakke trek tussen
moleculen
Zwavelbrug Tussen atomen (S–S) binnen 2 zwavelatomen verbinden zich
of tussen grote moleculen (soort covalente binding)
➔ de bouw en functie van biomoleculen koolhydraten, lipiden en eiwitten beschrijven.
Koolhydraten:
Koolhydraten worden ook wel saccharides genoemd
Koolhydraten zijn biomoleculen met als structuurformule CH2On
→ dus veelvoud van koolstof en water
Koolhydraten lossen goed op in water, zijn erg polair/hydrofiel
Vormen:
De groepen van de saccharides willen graag dichtklappen. Dit kan in 2
vormen (A en B). Een opgerolde B-vorm is energetisch gunstiger, omdat
de OH groepen van elkaar weg zitten.
,Dit is een spontaan proces, er is hier geen enzym voor nodig. Bij de ringsluiting verdwijnt de dubbele binding
met de O-atoom
Af en toe klappen ze even open, wanneer ze weer dichtklappen kan
de vorm anders zijn dan daarvoor.
Eiwitten:
Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren.
Naam 'aminozuur' komt door de verschillende groepen die altijd aanwezig zijn in een aminozuur
Een aminozuur bestaat uit een aminogroep, een carbonylgroep en een
zijketen.
In een waterige omgeving staat een aminozuur H+ ionen af. Hierdoor
hebben delen van het aminozuur ion eigenschappen.
Soort aminozuur Aantal mogelijke ladingen Waar?
Normale 2 - Aan de aminogroep
aminozuren - Aan de carbonylgroep
Zuur/basische 3 - Aan de aminogroep
aminozuren - Aan de carbonylgroep
- Aan de zuur/base
➔ uitleggen hoe biologische polymeren gesynthetiseerd (dehydratie) en afgebroken
(hydrolyse) worden.
Koolhydraten en eiwitten komen voor als monomeer, dimeer, en polymeren. Het voordeel van een
groot polymeer is dat deze sterker zijn dan een losstaand molecuul.
Het afbreken van een biopolymeer: Hydrolyse, er is water voor nodig
Het vormen van een biopolymeer: Dehydratatie, er komt water vrij
, Wanneer aminozuren eiwitten vormen reageert de carbonylgroep van een aminozuur met de
aminogroep van een ander aminozuur. Aan de buitenkanten van een eiwit zitten dus een
N terminus → oude aminogroep, en een C terminus → oude carbonylgroep.
➔ de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van eiwitten en hun
onderlinge samenhang uitleggen.
Na productie van de polypeptideketen is dit bijna nooit direct een functioneel eiwit. Eiwitten moeten
eerst gevouwen worden. Zo ontstaan er structuren op verschillende niveaus.
● Primaire structuur : dit is de aminozuurvolgorde
● Secundaire structuur
Losse structuurelementen die in veel eiwitten te vinden zijn
De meest voorkomende secundaire structuren zijn
● Alpha helix
Op basis van het soort aminozuren in de primaire keten
Gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen aminozuren
→ waterstofbruggen ontstaan door een gedeeld
elektronenpaar waarbij de O-atomen harder trekken aan
het elektron. Deze kant wordt een negatieve pool en de H
atoom wordt de positieve pool. Er ontstaat een dipool en
aantrekkingskracht
● Beta sheet
Deze worden ook door waterstofbruggen gevormd, maar
liggen anders.
● Tertiare structuur
De vouwing van het eiwit als geheel (3D structuur). Na deze
structuur heeft het eiwit meestal de juiste vorm/conformatie om zijn
functie uit te oefenen.
● Quaternaire structuur (niet bij elk eiwit nodig)
○ Verschillende eiwit subunits vormen samen een functioneel
geheel
Kort samengevat:
● Koolhydraten (saccharides) komen voor als mono- di of polysachariden
● Voor het maken en afbreken hiervan zijn enzymen nodig
● Bij de vorming komt water vrij (dehydratatie)
Bij de afbraak is water nodig (hydrolyse)
Inleiding metabole ziekten
, ➔ uitleggen hoe atomen en moleculen opgebouwd zijn.
Atomen bestaan uit een kern met positief geladen protonen en ongeladen neutronen, omgeven door
een wolk van negatief geladen elektronen. Wanneer twee of meer atomen via chemische bindingen
met elkaar worden verbonden, ontstaan moleculen. In een molecuul delen of wisselen atomen
elektronen uit om een stabiele elektronenverdeling te bereiken, wat de basis vormt van de structuur
en reactiviteit van stoffen.
➔ het begrip elektronegativiteit uitleggen en gebruiken om de polariteit van bindingen in
een molecuul te verklaren.
Elektronegativiteit geeft aan hoe sterk een atoom elektronen aantrekt in een binding. Als twee
atomen even sterk trekken, worden de elektronen gelijk verdeeld en ontstaat een apolaire binding.
Wanneer één atoom duidelijk sterker trekt, verschuiven de elektronen die kant op en krijgt het
molecuul een polaire binding, met een gedeeltelijk positieve en negatieve kant.Polair = geladen
(ongelijke lading) Apolair = geen lading (gelijke lading)
➔ verschillende soorten intra- en intermoleculaire bindingen (polaire en niet-polaire
covalente binding, ionbinding, waterstofbruggen, Van der Waals binding, hydrofobe
interacties, zwavelbruggen) benoemen en met elkaar vergelijken.
Polaire covalente binding Tussen atomen binnen één elektronen ongelijk worden
molecuul gedeeld
Apolaire covalente binding Tussen atomen binnen één elektronen gelijk worden
molecuul gedeeld
Ionbinding Tussen atomen (ionen) van Elektronen gaan over, + en –
verschillende elementen trekken elkaar aan
Waterstofbrug Tussen moleculen (of tussen Aantrekking tussen H en vrij
delen van één groot molecuul) elektronenpaar op een ander
O/N. (betere uitleg andere les)
Van der Waals binding Tussen moleculen Heel zwakke trek tussen
moleculen
Zwavelbrug Tussen atomen (S–S) binnen 2 zwavelatomen verbinden zich
of tussen grote moleculen (soort covalente binding)
➔ de bouw en functie van biomoleculen koolhydraten, lipiden en eiwitten beschrijven.
Koolhydraten:
Koolhydraten worden ook wel saccharides genoemd
Koolhydraten zijn biomoleculen met als structuurformule CH2On
→ dus veelvoud van koolstof en water
Koolhydraten lossen goed op in water, zijn erg polair/hydrofiel
Vormen:
De groepen van de saccharides willen graag dichtklappen. Dit kan in 2
vormen (A en B). Een opgerolde B-vorm is energetisch gunstiger, omdat
de OH groepen van elkaar weg zitten.
,Dit is een spontaan proces, er is hier geen enzym voor nodig. Bij de ringsluiting verdwijnt de dubbele binding
met de O-atoom
Af en toe klappen ze even open, wanneer ze weer dichtklappen kan
de vorm anders zijn dan daarvoor.
Eiwitten:
Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren.
Naam 'aminozuur' komt door de verschillende groepen die altijd aanwezig zijn in een aminozuur
Een aminozuur bestaat uit een aminogroep, een carbonylgroep en een
zijketen.
In een waterige omgeving staat een aminozuur H+ ionen af. Hierdoor
hebben delen van het aminozuur ion eigenschappen.
Soort aminozuur Aantal mogelijke ladingen Waar?
Normale 2 - Aan de aminogroep
aminozuren - Aan de carbonylgroep
Zuur/basische 3 - Aan de aminogroep
aminozuren - Aan de carbonylgroep
- Aan de zuur/base
➔ uitleggen hoe biologische polymeren gesynthetiseerd (dehydratie) en afgebroken
(hydrolyse) worden.
Koolhydraten en eiwitten komen voor als monomeer, dimeer, en polymeren. Het voordeel van een
groot polymeer is dat deze sterker zijn dan een losstaand molecuul.
Het afbreken van een biopolymeer: Hydrolyse, er is water voor nodig
Het vormen van een biopolymeer: Dehydratatie, er komt water vrij
, Wanneer aminozuren eiwitten vormen reageert de carbonylgroep van een aminozuur met de
aminogroep van een ander aminozuur. Aan de buitenkanten van een eiwit zitten dus een
N terminus → oude aminogroep, en een C terminus → oude carbonylgroep.
➔ de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van eiwitten en hun
onderlinge samenhang uitleggen.
Na productie van de polypeptideketen is dit bijna nooit direct een functioneel eiwit. Eiwitten moeten
eerst gevouwen worden. Zo ontstaan er structuren op verschillende niveaus.
● Primaire structuur : dit is de aminozuurvolgorde
● Secundaire structuur
Losse structuurelementen die in veel eiwitten te vinden zijn
De meest voorkomende secundaire structuren zijn
● Alpha helix
Op basis van het soort aminozuren in de primaire keten
Gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen aminozuren
→ waterstofbruggen ontstaan door een gedeeld
elektronenpaar waarbij de O-atomen harder trekken aan
het elektron. Deze kant wordt een negatieve pool en de H
atoom wordt de positieve pool. Er ontstaat een dipool en
aantrekkingskracht
● Beta sheet
Deze worden ook door waterstofbruggen gevormd, maar
liggen anders.
● Tertiare structuur
De vouwing van het eiwit als geheel (3D structuur). Na deze
structuur heeft het eiwit meestal de juiste vorm/conformatie om zijn
functie uit te oefenen.
● Quaternaire structuur (niet bij elk eiwit nodig)
○ Verschillende eiwit subunits vormen samen een functioneel
geheel
Kort samengevat:
● Koolhydraten (saccharides) komen voor als mono- di of polysachariden
● Voor het maken en afbreken hiervan zijn enzymen nodig
● Bij de vorming komt water vrij (dehydratatie)
Bij de afbraak is water nodig (hydrolyse)
