Apellidos Nombres Correo N° Fecha
Mesa
Alcantara Aixa 5 04/10/2022
Hilario Angelina
Valdivia Karla 5
Rázuri Valdivia
Olavarria Valeria 5
Lam Alejandra
Rojas Dylan 5
Talaverano Leon
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son compuestos de naturaleza proteica que tienen la propiedad
de acelerar las reacciones químicas sin modificar la constante de equilibrio
del sistema. Su actividad es afectada por diversos factores: concentración de
sustrato, pH, concentración de enzima, temperatura, inhibidores, fuerza
iónica, constante dieléctrica, etc.
OBJETIVOS
● Explicar la actividad enzimática de la pepsina sobre la actividad de la
pepsina.
● Explicar el efecto de un factor enzimático sobre la actividad de la
pepsina.
● Determinar el Km y Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina a
partir de la gráfica de Vi contra [S].
● Determinar el Km y Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina a
partir de la gráfica de dobles recíprocas 1/Vi contra 1/[S].
DISCUSIÓN
● Pudimos observar un cambio en la absorbancia luego de someter la
solución a baño maría y agregarle pepsina.
, ● En nuestro gráfico podemos apreciar que el punto máximo de la actividad
enzimática, en este caso siendo la pepsina, de nuestra curva alcanza el
0.526 que se encuentra en la concentración de 4 MmL al 5% de la proteína.
● Pudimos determinar el Km de la pepsina, el cual representa la
concentración de albúmina en relación a la mitad de la velocidad máxima
de la actividad enzimática. Aplicando regla de tres, se obtuvo que el Km de
la pepsina por la albúmina es de 0.263, teniendo una alta afinidad, porque
mientras más próximo sea a 0 el valor de Km, la afinidad de ésta será
mayor.
CONCLUSIONES
● Bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su
capacidad de unirse a un sustrato.
● Se determinó el Km y el Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina
a partir de la gráfica de Vi contra [S].
● La afinidad es indirectamente proporcional al valor de Km, resaltando que
este último es directamente proporcional a la concentración de albúmina.
● Si es que aplicamos lo experimentado a un ejemplo acerca de la digestión,
podemos concluir que si hacemos la mezcla respectiva de albúmina,
pepsina y HCL (ácido clorhídrico), y someterla a un baño maría de 37°C,
donde la pepsina que actúa como enzima inactiva, en el momento que el
HCL la activa de manera involuntaria, lo que hace es hidrolizar sus
proteínas haciendo que sus respectivos enlaces se rompan, formando los
llamados polipéptidos.
● Así, podemos decir que la pepsina como tal es una proenzima inactiva que
necesita de medios como la albúmina y la acción del ácido clorhídrico en
temperaturas específicas para que esta pueda activarse y pueda encontrar
a las proteínas y a su vez catalizarlas en su unidad monomérica.
● Se concluye que las enzimas requieren de ciertas condiciones que sean
adecuadas según su naturaleza para actuar de manera óptima ya sean el
pH del ambiente, la temperatura, la concentración del sustrato o de la
enzima entre otras, ya que sino estas podrían generar su desnaturalización.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
● TECNAL. (s/f). Digestibilidad en pepsina.
Mesa
Alcantara Aixa 5 04/10/2022
Hilario Angelina
Valdivia Karla 5
Rázuri Valdivia
Olavarria Valeria 5
Lam Alejandra
Rojas Dylan 5
Talaverano Leon
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son compuestos de naturaleza proteica que tienen la propiedad
de acelerar las reacciones químicas sin modificar la constante de equilibrio
del sistema. Su actividad es afectada por diversos factores: concentración de
sustrato, pH, concentración de enzima, temperatura, inhibidores, fuerza
iónica, constante dieléctrica, etc.
OBJETIVOS
● Explicar la actividad enzimática de la pepsina sobre la actividad de la
pepsina.
● Explicar el efecto de un factor enzimático sobre la actividad de la
pepsina.
● Determinar el Km y Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina a
partir de la gráfica de Vi contra [S].
● Determinar el Km y Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina a
partir de la gráfica de dobles recíprocas 1/Vi contra 1/[S].
DISCUSIÓN
● Pudimos observar un cambio en la absorbancia luego de someter la
solución a baño maría y agregarle pepsina.
, ● En nuestro gráfico podemos apreciar que el punto máximo de la actividad
enzimática, en este caso siendo la pepsina, de nuestra curva alcanza el
0.526 que se encuentra en la concentración de 4 MmL al 5% de la proteína.
● Pudimos determinar el Km de la pepsina, el cual representa la
concentración de albúmina en relación a la mitad de la velocidad máxima
de la actividad enzimática. Aplicando regla de tres, se obtuvo que el Km de
la pepsina por la albúmina es de 0.263, teniendo una alta afinidad, porque
mientras más próximo sea a 0 el valor de Km, la afinidad de ésta será
mayor.
CONCLUSIONES
● Bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su
capacidad de unirse a un sustrato.
● Se determinó el Km y el Vmáx experimental de la pepsina para la albúmina
a partir de la gráfica de Vi contra [S].
● La afinidad es indirectamente proporcional al valor de Km, resaltando que
este último es directamente proporcional a la concentración de albúmina.
● Si es que aplicamos lo experimentado a un ejemplo acerca de la digestión,
podemos concluir que si hacemos la mezcla respectiva de albúmina,
pepsina y HCL (ácido clorhídrico), y someterla a un baño maría de 37°C,
donde la pepsina que actúa como enzima inactiva, en el momento que el
HCL la activa de manera involuntaria, lo que hace es hidrolizar sus
proteínas haciendo que sus respectivos enlaces se rompan, formando los
llamados polipéptidos.
● Así, podemos decir que la pepsina como tal es una proenzima inactiva que
necesita de medios como la albúmina y la acción del ácido clorhídrico en
temperaturas específicas para que esta pueda activarse y pueda encontrar
a las proteínas y a su vez catalizarlas en su unidad monomérica.
● Se concluye que las enzimas requieren de ciertas condiciones que sean
adecuadas según su naturaleza para actuar de manera óptima ya sean el
pH del ambiente, la temperatura, la concentración del sustrato o de la
enzima entre otras, ya que sino estas podrían generar su desnaturalización.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
● TECNAL. (s/f). Digestibilidad en pepsina.
