Par 1
- Eiwitten moeten op hun plaats van bestemming aankomen (kan in grondplasma zijn,
buiten cel, organel etc.). Ze krijgen hiervoor een adreslabel mee.
- Translatie begint dus in grondplasma bij ribosoom (H19).
1. Eerste stukje gevormde polypeptideketen is adreslabel. Stel het is een
signaalpeptide voor verdere verwerking aan ER. Dit bindt aan SHM
(signaalherkenningsmolecuul) uit grondplasma. Translatie stopt hierdoor
tijdelijk.
2. SHM hecht aan SHM-receptoreiwit van ER en ribosoom koppelt aan
ribosoomreceptor van ER. Ribosoom precies boven eiwitpoort in ER, die
hierdoor opengaat.
3. GTP (energierijk, te vergelijken met ATP) bindt aan SHM-receptor, SHM komt
los van de receptor. Door enzym signaalpeptide los van polypeptideketen.
Translatie gaat weer verder, polypeptide komt binnen in ER terecht.
4. Zodra stopcodon is bereikt: ontkoppelingsfactor aan mRNA (polypeptideketen
van ribosoom). Ribosoomreceptor laat ribosoom los, ribosoom valt uiteen in
twee delen. Eiwitpoort sluit.
5. In gladde ER omzetting naar eiwit. Polypeptide krijgt eiwitstructuur en
toevoegingen zoals koolhydraten.
6. ER-membraan stukjes vormen transportblaasjes die eiwitten voor afwerking
naar Golgi-systeem voeren.
- In Golgi-systeem definitieve eiwitvorm: toevoegen oa fosfaatgroepen, wijzigen de in
het ER toegevoegde suikers, koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot 1
eiwit. Verpakt en sorteert gevormde eiwitten in blaasjes, adreslabels bepalen waar ze
heen gaan.
- Inhoud blaasje:
1. Kan door exocytose inhoud blaasjes afgeven aan afvoerbuis klier;
2. Kan ook als lysosomen in cytoplasma van de cel functie vervullen (enzymen in die
lysosomen breken afvalstoffen af binnen cel, cel hergebruikt afbraakproducten of
scheidt ze uit).
3. Blaasjes kunnen de eiwitten in hun membranen opnemen, bedoeld als
receptoreiwitten of eiwitpoorten, gaan deel uitmaken van celmembraan als
blaasje met celmembraan fuseert.
- Eiwitten eigen ruimtelijke structuur
1. Primaire structuur: type aminozuur en volgorde: verbonden tot polypeptideketen
2. Secundaire structuur: polypeptideketens kunnen alfa-helices of ß-platen vormen.
Ontstaat door H-bruggen binnen polypeptideketen tussen N-H-groepen, C=O-
groepen.
3. Tertiaire structuur: 3D-structuur. Bindingen tussen de restgroepen van de
aminozuren: zwakke bindingen zoals vdw-kracht, H-bruggen, elektrostatische
bindingen of sterke bindingen: S-bruggen. UITZOEKEN WELKE STERKST ENZ.
4. Quaternaire structuur: alle polypeptideketens samen (het eiwitcomplex).
- Denaturatie: verliezen oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Kan bijvoorbeeld door
verhitten maar ook door chemicaliën. Oude H-bruggen worden verbroken en er
worden nieuwe aangegaan: nieuwe ruimtelijke structuur.
-
, Par 2
- Valide test: test meet wat hij moet meten, kwaliteitsaanduiding.
- Alzheimer onder microscoop 3 waarneembare kenmerken: plaques (ophopingen
eiwitten tussen hersencellen), tangles (eiwitkluwens binnen hersencellen) en
krimpen hersenen. Plaques en tangles verstoren werking hersenen, gevolg:
symptomen geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie, slecht
beoordelingsvermogen.
- Hersencellen maken eiwitmolecuul APP. Doen ze bij zowel gezonde mensen als
mensen met Alzheimer. Bij afbraak verouderd APP kunnen plaques ontstaan. Plaques
veroorzaken wss ontstekingsreacties in hersencellen. Door werking
afweermechanisme: schade aan hersencellen.
- Tangles door samenklonteren tau-eiwitten: bij mensen met Alzheimer zijn tau-
eiwitten onoplosbaar en vormen ze kluwens, bij gezonde mensen zijn ze oplosbaar en
klonteren ze niet samen.
- Normale tau-eiwitten spelen een rol bij het in standhouden van het celskelet.
Celskelet bestaat vooral uit microtubuli: de transportwegen binnen de cel, kleine
holle buisjes die vanuit kern uitwaaieren over hele cel.
- Motoreiwitten zijn vrachtwagens binnen cel: vervoeren blaasjes met voedingsstoffen
en zelfs hele organellen langs microtubuli. Hebben twee voeten: bindt een van deze
voeten aan microtubulus: laat ADP los en bindt onmiddellijk ATP eiwitmolecuul
verandert van vorm. Hierna bindt de andere voet meteen aan microtubulus. In eerste
voet: ATP splitst dmv hydrolyse in ADP en P. P verlaat eiwitmolecuul. De tweede voet
laat ADP los en bindt onmiddellijk aan ATP, dan herhaalt het proces zich weer, zo
gaat motoreiwit langs microtubulus.
- Celskelet verandert constant doordat de cel eiwitdraden afbreekt en weer opbouwt
(geeft flexibel transportsysteem). Bij Alzheimer: hersencellen kunnen de tau-eiwitten
niet meer inzetten voor opnieuw vormen microtubuli: hersencel sterft af.
- Veel eiwitten essentieel voor goed laten functioneren cel: insulinereceptoren in
celmembraan vet- en spiercellen. Insuline bindt aan receptoren, cascade aan reacties
in grondplasma, blaasjes in grondplasma met in hun membraan eiwitpoorten voor
glucose fuseren met celmembraan, verhoogt opname glucose. Zenuw-, nier- en
levercellen nemen zonder tussenkomst van insuline glucose op.
- Functies eiwitten:
1. Peptidehormonen: binden aan receptoren in celmembraan, vb insuline en
glucagon.
2. Eiwitpoorten: maken gefaciliteerd transport door celmembraan mogelijk, vb
waterpoorten voor osmose water.
3. Transporteiwitten: vervoeren moleculen of ionen, vb hemoglobine vervoert
zuurstof en CO2. Zuurstof, water en CO2 door celmembraan: passief
4. Motoreiwitten: maken bewegingen nodig. Vb myosine maakt bewegingen in
spieren nodig.
5. Opslageiwitten: slaan ionen of moleculen op, bv ferritine bindt aan ijzer bij opslag
in lever.
6. Structuureiwitten: geven stevigheid, Vb microfilamenten vormen celskelet.
7. Receptoreiwitten: binden moleculen aan zich, bijv in synapsen bindt acetylcholine
aan receptoren.
- Eiwitten moeten op hun plaats van bestemming aankomen (kan in grondplasma zijn,
buiten cel, organel etc.). Ze krijgen hiervoor een adreslabel mee.
- Translatie begint dus in grondplasma bij ribosoom (H19).
1. Eerste stukje gevormde polypeptideketen is adreslabel. Stel het is een
signaalpeptide voor verdere verwerking aan ER. Dit bindt aan SHM
(signaalherkenningsmolecuul) uit grondplasma. Translatie stopt hierdoor
tijdelijk.
2. SHM hecht aan SHM-receptoreiwit van ER en ribosoom koppelt aan
ribosoomreceptor van ER. Ribosoom precies boven eiwitpoort in ER, die
hierdoor opengaat.
3. GTP (energierijk, te vergelijken met ATP) bindt aan SHM-receptor, SHM komt
los van de receptor. Door enzym signaalpeptide los van polypeptideketen.
Translatie gaat weer verder, polypeptide komt binnen in ER terecht.
4. Zodra stopcodon is bereikt: ontkoppelingsfactor aan mRNA (polypeptideketen
van ribosoom). Ribosoomreceptor laat ribosoom los, ribosoom valt uiteen in
twee delen. Eiwitpoort sluit.
5. In gladde ER omzetting naar eiwit. Polypeptide krijgt eiwitstructuur en
toevoegingen zoals koolhydraten.
6. ER-membraan stukjes vormen transportblaasjes die eiwitten voor afwerking
naar Golgi-systeem voeren.
- In Golgi-systeem definitieve eiwitvorm: toevoegen oa fosfaatgroepen, wijzigen de in
het ER toegevoegde suikers, koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot 1
eiwit. Verpakt en sorteert gevormde eiwitten in blaasjes, adreslabels bepalen waar ze
heen gaan.
- Inhoud blaasje:
1. Kan door exocytose inhoud blaasjes afgeven aan afvoerbuis klier;
2. Kan ook als lysosomen in cytoplasma van de cel functie vervullen (enzymen in die
lysosomen breken afvalstoffen af binnen cel, cel hergebruikt afbraakproducten of
scheidt ze uit).
3. Blaasjes kunnen de eiwitten in hun membranen opnemen, bedoeld als
receptoreiwitten of eiwitpoorten, gaan deel uitmaken van celmembraan als
blaasje met celmembraan fuseert.
- Eiwitten eigen ruimtelijke structuur
1. Primaire structuur: type aminozuur en volgorde: verbonden tot polypeptideketen
2. Secundaire structuur: polypeptideketens kunnen alfa-helices of ß-platen vormen.
Ontstaat door H-bruggen binnen polypeptideketen tussen N-H-groepen, C=O-
groepen.
3. Tertiaire structuur: 3D-structuur. Bindingen tussen de restgroepen van de
aminozuren: zwakke bindingen zoals vdw-kracht, H-bruggen, elektrostatische
bindingen of sterke bindingen: S-bruggen. UITZOEKEN WELKE STERKST ENZ.
4. Quaternaire structuur: alle polypeptideketens samen (het eiwitcomplex).
- Denaturatie: verliezen oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Kan bijvoorbeeld door
verhitten maar ook door chemicaliën. Oude H-bruggen worden verbroken en er
worden nieuwe aangegaan: nieuwe ruimtelijke structuur.
-
, Par 2
- Valide test: test meet wat hij moet meten, kwaliteitsaanduiding.
- Alzheimer onder microscoop 3 waarneembare kenmerken: plaques (ophopingen
eiwitten tussen hersencellen), tangles (eiwitkluwens binnen hersencellen) en
krimpen hersenen. Plaques en tangles verstoren werking hersenen, gevolg:
symptomen geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie, slecht
beoordelingsvermogen.
- Hersencellen maken eiwitmolecuul APP. Doen ze bij zowel gezonde mensen als
mensen met Alzheimer. Bij afbraak verouderd APP kunnen plaques ontstaan. Plaques
veroorzaken wss ontstekingsreacties in hersencellen. Door werking
afweermechanisme: schade aan hersencellen.
- Tangles door samenklonteren tau-eiwitten: bij mensen met Alzheimer zijn tau-
eiwitten onoplosbaar en vormen ze kluwens, bij gezonde mensen zijn ze oplosbaar en
klonteren ze niet samen.
- Normale tau-eiwitten spelen een rol bij het in standhouden van het celskelet.
Celskelet bestaat vooral uit microtubuli: de transportwegen binnen de cel, kleine
holle buisjes die vanuit kern uitwaaieren over hele cel.
- Motoreiwitten zijn vrachtwagens binnen cel: vervoeren blaasjes met voedingsstoffen
en zelfs hele organellen langs microtubuli. Hebben twee voeten: bindt een van deze
voeten aan microtubulus: laat ADP los en bindt onmiddellijk ATP eiwitmolecuul
verandert van vorm. Hierna bindt de andere voet meteen aan microtubulus. In eerste
voet: ATP splitst dmv hydrolyse in ADP en P. P verlaat eiwitmolecuul. De tweede voet
laat ADP los en bindt onmiddellijk aan ATP, dan herhaalt het proces zich weer, zo
gaat motoreiwit langs microtubulus.
- Celskelet verandert constant doordat de cel eiwitdraden afbreekt en weer opbouwt
(geeft flexibel transportsysteem). Bij Alzheimer: hersencellen kunnen de tau-eiwitten
niet meer inzetten voor opnieuw vormen microtubuli: hersencel sterft af.
- Veel eiwitten essentieel voor goed laten functioneren cel: insulinereceptoren in
celmembraan vet- en spiercellen. Insuline bindt aan receptoren, cascade aan reacties
in grondplasma, blaasjes in grondplasma met in hun membraan eiwitpoorten voor
glucose fuseren met celmembraan, verhoogt opname glucose. Zenuw-, nier- en
levercellen nemen zonder tussenkomst van insuline glucose op.
- Functies eiwitten:
1. Peptidehormonen: binden aan receptoren in celmembraan, vb insuline en
glucagon.
2. Eiwitpoorten: maken gefaciliteerd transport door celmembraan mogelijk, vb
waterpoorten voor osmose water.
3. Transporteiwitten: vervoeren moleculen of ionen, vb hemoglobine vervoert
zuurstof en CO2. Zuurstof, water en CO2 door celmembraan: passief
4. Motoreiwitten: maken bewegingen nodig. Vb myosine maakt bewegingen in
spieren nodig.
5. Opslageiwitten: slaan ionen of moleculen op, bv ferritine bindt aan ijzer bij opslag
in lever.
6. Structuureiwitten: geven stevigheid, Vb microfilamenten vormen celskelet.
7. Receptoreiwitten: binden moleculen aan zich, bijv in synapsen bindt acetylcholine
aan receptoren.
