Eiwitsortering
4 soorten eiwit structuren:
1. Primaire structuur: 2. Secundaire structuur:
= de spiralen en vouwingen samen
tussen de zuurstof en stikstof zijn
waterstofbruggen
waterstof = -
stikstof = +
2 soorten vouwingen:
1. α-helix = spoeling die samen wordt gehouden
= de sequentie van de aminozuren door waterstofbruggen tussen elk 4e aminozuur
De volgorde is bepaald door de genetische 2. β -sheet = 2 of meerdere polypeptide strengen
informatie die naast elkaar liggen die samen worden
gehouden door waterstofbruggen → maakt bij
veel eiwitten de kern
3. Tertiaire structuur: 4. Quaternaire structuur:
= de 3D versie van een polypeptide die door = de algemene vorm van het eiwit door het
bindingen opgerold is samenvoegen van de polypeptide-subeenheden
hebben een non-covalente interacties en
zwavelbruggen
2 soorten interacties:
1. hydrofobische = de animozuren met een
hydrofobe zijketen, hopen zich op in de kern
Eiwitsortering 1
, van het eiwit, deze zijn dus NIET in contact
met het omliggende water
2. zwavelbruggen = vormen wanneer 2 cysteïne
monomeren, die een sulfhydrylgroep (-SH)
aan de zijketen hebben, samen komen door
de vouwing van het eiwit. Het zwavel van de
ene cysteïne bind aan de zwavel van de
andere en vormen een zwavelbrug (-S-S-)
↓
Ribosomen:
2 plekken waar de ribosomen werken:
1. In het cytosol→ vrije ribosomen
2. Aan het ruw endoplasmatisch riticulum → gebonden ribosomen
3. Nucleus envelop → gebonden ribosomen
Vrije ribosomen maken eiwitten: die nodig zijn in het cytosol
Gebonden ribosomen maken eiwitten: uitgescheiden worden door secretie, membraan gebonden zijn, nodig
zijn in sommige organellen zoals lysosoom
Eiwitsortering 2
4 soorten eiwit structuren:
1. Primaire structuur: 2. Secundaire structuur:
= de spiralen en vouwingen samen
tussen de zuurstof en stikstof zijn
waterstofbruggen
waterstof = -
stikstof = +
2 soorten vouwingen:
1. α-helix = spoeling die samen wordt gehouden
= de sequentie van de aminozuren door waterstofbruggen tussen elk 4e aminozuur
De volgorde is bepaald door de genetische 2. β -sheet = 2 of meerdere polypeptide strengen
informatie die naast elkaar liggen die samen worden
gehouden door waterstofbruggen → maakt bij
veel eiwitten de kern
3. Tertiaire structuur: 4. Quaternaire structuur:
= de 3D versie van een polypeptide die door = de algemene vorm van het eiwit door het
bindingen opgerold is samenvoegen van de polypeptide-subeenheden
hebben een non-covalente interacties en
zwavelbruggen
2 soorten interacties:
1. hydrofobische = de animozuren met een
hydrofobe zijketen, hopen zich op in de kern
Eiwitsortering 1
, van het eiwit, deze zijn dus NIET in contact
met het omliggende water
2. zwavelbruggen = vormen wanneer 2 cysteïne
monomeren, die een sulfhydrylgroep (-SH)
aan de zijketen hebben, samen komen door
de vouwing van het eiwit. Het zwavel van de
ene cysteïne bind aan de zwavel van de
andere en vormen een zwavelbrug (-S-S-)
↓
Ribosomen:
2 plekken waar de ribosomen werken:
1. In het cytosol→ vrije ribosomen
2. Aan het ruw endoplasmatisch riticulum → gebonden ribosomen
3. Nucleus envelop → gebonden ribosomen
Vrije ribosomen maken eiwitten: die nodig zijn in het cytosol
Gebonden ribosomen maken eiwitten: uitgescheiden worden door secretie, membraan gebonden zijn, nodig
zijn in sommige organellen zoals lysosoom
Eiwitsortering 2
