ANSWERS 2026
What is the basic structure of an amino acid? What do they look like? correct
y y y y y y y y y y y y y yyyyyy
answers >> amino group (NH2 or NH3), carboxyl group (COO or COOH), alpha
y y yyy y y y y y y y y y y
carbon (C), and variable group
y y y y y
How do you identify the 3 different types of side chains: non-polar/hydrophobic,
y y y y y y y y y y y
polar, and charged? correct answers >> Non-polar/hydrophobic - end with CH
y y y yyyyyy y y yyy y y y y
or "can't have" water. Polar - end with OH, SH, or NH. Charged - end with a charge
y y y y y y y y y y y y y y y y y y
what kinds of bonds do each of the 3 different types of side chains make?
y y y y y y y y y y y y y y yyyyy
correct answers >> ionic, hydrophobic/non-polar, charged
y y y yyy y y
What are the 4 levels of protein structure? correct answers >> Primary - linear
y y y y y y y yyyyyy y y yyy y y
structure, Secondary - Folded into helix or pleated sheet caused by hydrogen
y y y y y y y y y y y y
bonding, tertiary - 3D structure caused by side chain interactions, quaternary - 1+
y y y y y y y y y y y y y
amino acid chains combine = multiple subunits MUST have 1+ subunit
y y y y y y y y y y y
What enviormental change breaks each type of bond? correct answers >>
y y y y y y y yyyyyy y y yy
hydrophobic - temperature change, ionic - salt or decreased pH, hydrogen -
y y y y y y y y y y y y
temperature, change in pH, disulfide - reducing agents
y y y y y y y y
what type of amino acid side chain leads to protein aggregration?
y y y y y y y y y y yyyyyy correct
answers >> hydrophobic bonds
y y yyy y
,how do environmental changes affect protein folding? correct answers >>
y y y y y y yyyyyy y y yy
Extreme temp can cause hydrogen bonds to break apart = malformation of
y y y y y y y y y y y y
protein folding
y y
how do mutations affect protein structure? correct answers >> Can cause
y y y y y yyyyyy y y yyy y
structure to change. Protein loses form = loses function. May form a different
y y y y y y y y y y y y y
protein.
y
What is an electron?
y y y yyyyyy correct answers >> Negatively charged atom on outer
y y yyy y y y y
ring for bonding
y y y
What is energy:
y y yyyyyy correct answers >> Power derived fro chemical interaction
y y yyy y y y y
what are covalent bonds?
y y y yyyyyy correct answers >> chemical bond, atoms share 1+
y y yyy y y y y
valence electrons
y y
what is an ionic bond?
y y y y yyyyyy correct answers >> bond between positive and
y y yyy y y y
negative
y
what is a hydrogen bond?
y y y y yyyyyy correct answers >> weak bond between positive
y y yyy y y y
and negative
y y
with an amino?
y y yyyyyy correct answers >> piece of amino acid, NH2 or NH3
y y yyy y y y y y y
what is a carboyxl?
y y y yyyyyy correct answers >> piece of amino acid, COO or COOH
y y yyy y y y y y y
What is hydrophobic?
y y yyyyyy correct answers >> Doesn't like water, end with CH
y y yyy y y y y y
,what is hydrophilic?
y y yyyyyy correct answers >> Water Lovering, end with OH, NH, or
y y yyy y y y y y y
SH
y
what is disulfide bond? correct answers >> strongest bond between reduction
y y y yyyyyy y y yyy y y y
agents, formed between SH's.
y y y y
what are zwitterions? correct answers >> amino with positive and negative
y y yyyyyy y y yyy y y y y
charges = overall charge of zero
y y y y y y
what is a polypeptide
y y y yyyyyy correct answers >> polymer of amino acids
y y yyy y y y
What is dehydration synthesis?
y y y yyyyyy correct answers >> Process of forming peptide
y y yyy y y y
bonds
y
what is hydrolysis?
y y yyyyyy correct answers >> adding water to destroy bonds
y y yyy y y y y
what is an alpha helix? correct answers >> twisted secondary structure,
y y y y yyyyyy y y yyy y y
formed by hydrogen bonds
y y y y
what is a beta sheet? correct answers >> folded second structure shape,
y y y y yyyyyy y y yyy y y y
formed by hydrogen bonds
y y y y
what is denaturation? correct answers >> loss of shape duet o interruption of
y y yyyyyy y y yyy y y y y y y
chemical bonds; occurs via extreme salt, temp, pH
y y y y y y y y
, what is aggregation? correct answers >> clumping of inner or outer cellular
y y yyyyyy y y yyy y y y y y
proteins caused by misfolded proteins leading to diseases such as Alzheimers, ALS,
y y y y y y y y y y y y
Parkinson's
y
how do enzymes catalyze reactions? correct answers >> bind with substrates
y y y y yyyyyy y y yyy y y
to decrease activation energy required and decrease reaction rate
y y y y y y y y y
how do enzymes affect reaction rate and activation energy?
y y y y y y y y yyyyyy correct answers >> y y
decrease activation energy and decrease reaction rate
yyy y y y y y y
what are the 4 steps of the enzymatic cycle? correct answers >> enzyme
y y y y y y y y yyyyyy y y yyy
recognizes substrate, substrate attracts the enzyme; enzyme-substrate complex is
y y y y y y y y y
formed; enzyme-product complex formed; product is released, enzyme recycled
y y y y y y y y y
how do environmental changes affect enzymes? correct answers >> High heat,
y y y y y yyyyyy y y yyy y
pH change, high salt concentration, and reducing agents can cause an enzyme to
y y y y y y y y y y y y y
lose its form/lose function
y y y y
what is a competitive inhibitor? correct answers >> Mimics substrate and
y y y y yyyyyy y y yyy y y
takes its place on the active binding site
y y y y y y y y
what is a noncompetitive inhibitor? correct answers >> Binds to allosteric site
y y y y yyyyyy y y yyy y y y
causing active site to change shape = preventing substrate from binding with
y y y y y y y y y y y y
enzyme
y
what molecules increase/build up or decrease given a specific inhibitor? A ->
y y y y y y y y y y y
(enzyme 1) -> B -> (enzyme 2) -> C -> (enzyme 3) -> D. Pretend Enzyme 2 is
y y y y y y y y y y y y y y y y y y
inhibited. correct answers >> Inhibitor would cause a build up for product B,
y yyyyyy y y yyy y y y y y y y y
decrease product C. Enzyme 3 and product D would not be created.
y y y y y y y y y y y y