Hoofdstuk 1: Elements & Energies
1.1 Elements in cells
Atomen bevatten een kern en een wolk van elektronen die daaromheen
bewegen. Elk atoom heeft zijn eigen aantal positief geladen protonen en
negatief geladen elektronen. Dit aantal wordt ook wel het
atoomnummer genoemd.
Elementen die in cellen voorkomen hebben de laatste schaal niet
volledig gevuld en worden daarom gezien als reactief. Om de
buitenste schil gevuld of geleegd te krijgen ontstaan er bindingen.
Atomen zijn verbonden met een covalente binding. Een enkele
covalente binding wordt gevormd door een paar elektronen te
delen tussen twee atomen. Bij een enkele binding kunnen de
twee groepen draaien. Bij meer bindingen is deze rotatie niet
mogelijk.
Koolstof vormt het meest voorkomende element in de biologie. Koolstof heeft een unieke rol in
cellen, doordat het sterke covalente bindingen kan vormen met andere koolstofatomen die
onder cellulaire omstandigheden blijven bestaan.
Co-verbindingen komen veel voor in eiwitten. Carboxylgroepen zijn zuur, ze kunnen protonen
verliezen en negatief geladen worden.
Ook CN-groepen worden in eiwitten aangetroffen. Aminogroepen zijn basisch, ze kunnen een
extra proton accepteren en positief geladen worden.
PO-groepen komen vooral voor in nucleotiden, zoals ATP.
Atomen strekken elektronen aan de worden gedeeld in een covalente binding. Elk atoom heeft
zijn eigen aantrekkingskracht, deze eigenschap wordt elektronegativiteit genoemd. Dit hangt af
van de grootte van de elektronenwolk, de afstand van de buitenste schil tot de kern en de
ladingsdichtheid binnen in de kern.
Door verschillen in elektronegativiteit ontstaat polariteit. Bij grote verschillen in
elektronegativiteit kan een covalente binding zelfs veranderen in een ionische binding, dit is een
redoxreactie (meer informatie in hoofdstuk 6).
Waterpolariteit is cruciaal aangezien chemische reacties hierdoor in oplossing kunnen
plaatsvinden.
Tussen koolstof en waterstof atomen zit bijna geen verschil in elektronegativiteit en dus is deze
verbinding apolair en hydrofoob. Als er wel verschil is, dan is er sprake van een polaire en
hydrofiele verbinding.
Als waterstof gebonden is aan een atoom met een hoge elektronegativiteit, dan kan het proton
zich afscheiden en binden aan een ander atoom en een positief geladen binding vormen. Als
deze andere partner water is, dan ontstaat er een hydroniumion (H3O+). Deze concentratie
wordt uitgedrukt in PH = -log [H3O+].
1.2 Energy
Samenvatting
De energie-inhoud van een systeem is nauwelijks meetbaar. Het energieverschil tussen twee
toestanden van een systeem kan vaak wel worden gemeten.
Enthalpie: veranderingen van een systeem door opname of afgifte van warmte.
, Entropie: veranderingen als gevolg van variatie in
willekeur of waarschijnlijkheid, vaak uitgedrukt als
wanorde.
Gibbs vrije energie: het combineren van
veranderingen van enthalpie en entropie. Gibbs
vrije energie maakt het mogelijk om de richting van
een reactie te voorspellen.
Alle systemen hebben de neiging energie te
verliezen tijdens reacties en daardoor een staat van
lagere energie te bereiken.
1.3 Interactions
De bindingsenergie van interacties verschillen. Covalente bindingen liggen in het bereik van
enkele 100 KJ/mol. Van der waals bindingen hebben een bindingsenergie van 1 KJ/mol. Ondanks
deze lage energie is de bijdrage van van der waals bindingen erg groot, vanwege hun grote
aantal.
Het verbreken van interacties vereist energie input die overeen moet komen met de
bindingsenergie.
1.4 Affinity
-
1.5 ATP
1.5.1 Sugars
Suikers worden ook wel koolhydraten genoemd. Het aantal koolstofatomen in suikers
hebben invloed op de naam, bijv. trios (n = 3), tetrose (n = 4), pentose (n = 5), hexose (n = 6).
Suikers bevatten veel hydroxylgroepen. Daarnaast bevatten ze een aldehydegroep (-CHO),
dan worden ze aldoses genoemd. De carbonylgroep (C=O) bevindt zich aan een uiteinde van
de keten. Een suiker kan ook een ketongroep (-CO-) bevatten, dan worden ze ketosen
genoemd. De carbonylgroep bevindt zich dan op een koolstofatoom in de keten.
In suikers zitten veel asymmetrische koolstofatomen, waardoor er veel isomeren ontstaan.
Lineaire suiker moleculen kunnen veranderen in cirkelvormige structuren. Dit gaat snel en is
omkeerbaar, ze wisselen dus snel van conformaties.
Circulatie van aldose Circulatie van ketose
De hydroxylgroepen zijn betrokken bij het verbinden van monomere suikermoleculen tot
polysachariden. De α / β-positie wordt dan vastgelegd. Het kan een groot verschil maken of
polysachariden verbonden zijn door α- of β-glycosidebindingen.
, 1.5.2 Nucleotides
Nucleosiden bestaan uit een suikergedeelte en een daaraan
gekoppelde base. Om een nucleotide te maken moeten er een of
meer fosfaatgroepen aan worden toegevoegd.
De suiker kan ribose zijn zoals in RNA of een deoxyribose
(een ribose die een hydroxylgroep heeft verloren) zoals in DNA.
De base is verbonden met de suiker via een N-glycosidische binding
aan de 1 'koolstof. Toevoeging van maximaal drie fosfaatgroepen
op de 5'-koolstof maakt een nucleotide uit een nucleoside.
Hoofdstuk 2: Protein structure & Dynamics
2.1 Amino acids
Aminozuren bavatten vier verschillende groepen, allemaal
gebonden aan een centraal Cα-atoom. Het gaat om een
aminogroep, een carboxylgroep, een proton en een
zijketen. De aminogroep en carboxylgroep winnen of
verliezen een proton en worden geladen. De zijketen is
variabel en bepaalt de chemische eigenschappen van een
aminozuur. Op de manier worden aminozuren verdeeld in
klassen.
- Negatief geladen: een secundaire carboxylgroep
(-COOH) is aanwezig in de zijketen. Deze groep verliest zijn proton (H + ), waardoor een
negatieve lading achterblijft.
- Positief geladen: een secundaire aminogroep (-NH 2 ) is aanwezig in de zijketen. Vanwege
zijn hoge elektronegativiteit trekt de stikstof elektronen aan uit twee waterstofatomen en
verzamelt voldoende elektronendichtheid om een extra proton (H + ) uit de oplossing aan te
trekken. Het wordt positief geladen.
- Ongeladen polair: een stikstof of zuurstof in de zijketen polariseert een binding met
waterstof. OH-groepen zullen niet deprotoneren bij fysiologische pH.
Door concurrentie met de naburige zuurstof heeft de secundaire aminogroep niet voldoende
aantrekkingskracht om een voldoende overmaat aan elektronen te creëren om een extra
proton op te nemen en daardoor positief geladen te worden.
- Niet-polair: zijketens die uitsluitend waterstof- en koolstofatomen bevatten zonder enige
significante polariteit.
Het asymmetrische koolstofatoom zorgt voor isomerie, waardoor er een L- en een D-configuratie
ontstaat. Aminozuren in eiwitten worden alleen in de L-configuratie aangetroffen.
2.2 Protein structure
-
2.3 Protein dynamics
1.1 Elements in cells
Atomen bevatten een kern en een wolk van elektronen die daaromheen
bewegen. Elk atoom heeft zijn eigen aantal positief geladen protonen en
negatief geladen elektronen. Dit aantal wordt ook wel het
atoomnummer genoemd.
Elementen die in cellen voorkomen hebben de laatste schaal niet
volledig gevuld en worden daarom gezien als reactief. Om de
buitenste schil gevuld of geleegd te krijgen ontstaan er bindingen.
Atomen zijn verbonden met een covalente binding. Een enkele
covalente binding wordt gevormd door een paar elektronen te
delen tussen twee atomen. Bij een enkele binding kunnen de
twee groepen draaien. Bij meer bindingen is deze rotatie niet
mogelijk.
Koolstof vormt het meest voorkomende element in de biologie. Koolstof heeft een unieke rol in
cellen, doordat het sterke covalente bindingen kan vormen met andere koolstofatomen die
onder cellulaire omstandigheden blijven bestaan.
Co-verbindingen komen veel voor in eiwitten. Carboxylgroepen zijn zuur, ze kunnen protonen
verliezen en negatief geladen worden.
Ook CN-groepen worden in eiwitten aangetroffen. Aminogroepen zijn basisch, ze kunnen een
extra proton accepteren en positief geladen worden.
PO-groepen komen vooral voor in nucleotiden, zoals ATP.
Atomen strekken elektronen aan de worden gedeeld in een covalente binding. Elk atoom heeft
zijn eigen aantrekkingskracht, deze eigenschap wordt elektronegativiteit genoemd. Dit hangt af
van de grootte van de elektronenwolk, de afstand van de buitenste schil tot de kern en de
ladingsdichtheid binnen in de kern.
Door verschillen in elektronegativiteit ontstaat polariteit. Bij grote verschillen in
elektronegativiteit kan een covalente binding zelfs veranderen in een ionische binding, dit is een
redoxreactie (meer informatie in hoofdstuk 6).
Waterpolariteit is cruciaal aangezien chemische reacties hierdoor in oplossing kunnen
plaatsvinden.
Tussen koolstof en waterstof atomen zit bijna geen verschil in elektronegativiteit en dus is deze
verbinding apolair en hydrofoob. Als er wel verschil is, dan is er sprake van een polaire en
hydrofiele verbinding.
Als waterstof gebonden is aan een atoom met een hoge elektronegativiteit, dan kan het proton
zich afscheiden en binden aan een ander atoom en een positief geladen binding vormen. Als
deze andere partner water is, dan ontstaat er een hydroniumion (H3O+). Deze concentratie
wordt uitgedrukt in PH = -log [H3O+].
1.2 Energy
Samenvatting
De energie-inhoud van een systeem is nauwelijks meetbaar. Het energieverschil tussen twee
toestanden van een systeem kan vaak wel worden gemeten.
Enthalpie: veranderingen van een systeem door opname of afgifte van warmte.
, Entropie: veranderingen als gevolg van variatie in
willekeur of waarschijnlijkheid, vaak uitgedrukt als
wanorde.
Gibbs vrije energie: het combineren van
veranderingen van enthalpie en entropie. Gibbs
vrije energie maakt het mogelijk om de richting van
een reactie te voorspellen.
Alle systemen hebben de neiging energie te
verliezen tijdens reacties en daardoor een staat van
lagere energie te bereiken.
1.3 Interactions
De bindingsenergie van interacties verschillen. Covalente bindingen liggen in het bereik van
enkele 100 KJ/mol. Van der waals bindingen hebben een bindingsenergie van 1 KJ/mol. Ondanks
deze lage energie is de bijdrage van van der waals bindingen erg groot, vanwege hun grote
aantal.
Het verbreken van interacties vereist energie input die overeen moet komen met de
bindingsenergie.
1.4 Affinity
-
1.5 ATP
1.5.1 Sugars
Suikers worden ook wel koolhydraten genoemd. Het aantal koolstofatomen in suikers
hebben invloed op de naam, bijv. trios (n = 3), tetrose (n = 4), pentose (n = 5), hexose (n = 6).
Suikers bevatten veel hydroxylgroepen. Daarnaast bevatten ze een aldehydegroep (-CHO),
dan worden ze aldoses genoemd. De carbonylgroep (C=O) bevindt zich aan een uiteinde van
de keten. Een suiker kan ook een ketongroep (-CO-) bevatten, dan worden ze ketosen
genoemd. De carbonylgroep bevindt zich dan op een koolstofatoom in de keten.
In suikers zitten veel asymmetrische koolstofatomen, waardoor er veel isomeren ontstaan.
Lineaire suiker moleculen kunnen veranderen in cirkelvormige structuren. Dit gaat snel en is
omkeerbaar, ze wisselen dus snel van conformaties.
Circulatie van aldose Circulatie van ketose
De hydroxylgroepen zijn betrokken bij het verbinden van monomere suikermoleculen tot
polysachariden. De α / β-positie wordt dan vastgelegd. Het kan een groot verschil maken of
polysachariden verbonden zijn door α- of β-glycosidebindingen.
, 1.5.2 Nucleotides
Nucleosiden bestaan uit een suikergedeelte en een daaraan
gekoppelde base. Om een nucleotide te maken moeten er een of
meer fosfaatgroepen aan worden toegevoegd.
De suiker kan ribose zijn zoals in RNA of een deoxyribose
(een ribose die een hydroxylgroep heeft verloren) zoals in DNA.
De base is verbonden met de suiker via een N-glycosidische binding
aan de 1 'koolstof. Toevoeging van maximaal drie fosfaatgroepen
op de 5'-koolstof maakt een nucleotide uit een nucleoside.
Hoofdstuk 2: Protein structure & Dynamics
2.1 Amino acids
Aminozuren bavatten vier verschillende groepen, allemaal
gebonden aan een centraal Cα-atoom. Het gaat om een
aminogroep, een carboxylgroep, een proton en een
zijketen. De aminogroep en carboxylgroep winnen of
verliezen een proton en worden geladen. De zijketen is
variabel en bepaalt de chemische eigenschappen van een
aminozuur. Op de manier worden aminozuren verdeeld in
klassen.
- Negatief geladen: een secundaire carboxylgroep
(-COOH) is aanwezig in de zijketen. Deze groep verliest zijn proton (H + ), waardoor een
negatieve lading achterblijft.
- Positief geladen: een secundaire aminogroep (-NH 2 ) is aanwezig in de zijketen. Vanwege
zijn hoge elektronegativiteit trekt de stikstof elektronen aan uit twee waterstofatomen en
verzamelt voldoende elektronendichtheid om een extra proton (H + ) uit de oplossing aan te
trekken. Het wordt positief geladen.
- Ongeladen polair: een stikstof of zuurstof in de zijketen polariseert een binding met
waterstof. OH-groepen zullen niet deprotoneren bij fysiologische pH.
Door concurrentie met de naburige zuurstof heeft de secundaire aminogroep niet voldoende
aantrekkingskracht om een voldoende overmaat aan elektronen te creëren om een extra
proton op te nemen en daardoor positief geladen te worden.
- Niet-polair: zijketens die uitsluitend waterstof- en koolstofatomen bevatten zonder enige
significante polariteit.
Het asymmetrische koolstofatoom zorgt voor isomerie, waardoor er een L- en een D-configuratie
ontstaat. Aminozuren in eiwitten worden alleen in de L-configuratie aangetroffen.
2.2 Protein structure
-
2.3 Protein dynamics
