De mens college 5+6
College 5 eiwitten
De eiwitvertering start in de maag. Eiwitten zijn de werktuigen van de cel (biokatalysatoren,
transportmoleculen, immunologische reacties -- > afweer, opbouw van structuren etc. blz 72).
Eiwitten kunnen niet zomaar worden opgeslagen. Niet alle eiwitten kun je zelf maken omdat je niet
alle aminozuren zelf aanmaakt. Eiwitten kun je indelen naar functie:
- Enzymen en transport metabolisme
- Structuureiwitten
- DNA bindende eiwitten
Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren, er zijn 20 verschillende (niet uit je hoofd kennen krijg je op
een blaadje, wel herkennen). Algemene aminozuur met restgroep De
restgroep bepaalt het soort aminozuur. Algemene aminozuur heeft dus corboxyl en aminogroep.
Je hebt verschillende restgroepen:
- 1= Niet polaire R
- 2 = Niet geïoniseerde, wel polaire R
- 3= Geïoniseerde R + zure groep in R Kijk alleen naar restgroep !!!!!!
- 4= Geïoniseerde R + basische groep in R
Zie schrift
Daarnaast kun je ze ook nog onder te verdelen in
- Aromatische aminozuren ringstructuur R Phe (fenylalanine), Trp (tryptofaan), Tyr
(tyrosine), His (histamine).
- Alifatische aminozuren
Ook heb je nog essentiële aminozuren (8x) en niet essentiële aminozuren. De essentiële aminozuren
kan het lichaam niet zelf maken dus moet je binnenkrijgen via het voedsel. De andere 12 kun je zelf
aanmaken.
Om van een aminozuren naar een eiwit te gaan, koppel je aminozuren aan elkaar met een
peptidebinding. Oligopeptide (<10) hoger? poly.
Eiwit = polypeptide.
Koppeling van aminozuren:
(zie ook schrift). In de maag wordt hij weer doorgeknipt (hydrolyse).
Eiwitten kun je indelen in :
- Structurele eiwitten: celmembraan
- Functionele eiwitten: hormonen en enzymen
- (DNA bindende eiwitten)
Ook kun je ze nog indelen naar oplosbaarheid in water
- Spheroproteïnen (oplosbaar in water) ruimtelijke bol of epillipsvormig
(globulair).Vooral functioneel. Histonen, albuminen, globulinen. J
- Skleroproteïnen niet oplosbaar in water. Vezelachtige structuur, veelal
structurele eiwitten. Keratinen en collagenen.
College 5 eiwitten
De eiwitvertering start in de maag. Eiwitten zijn de werktuigen van de cel (biokatalysatoren,
transportmoleculen, immunologische reacties -- > afweer, opbouw van structuren etc. blz 72).
Eiwitten kunnen niet zomaar worden opgeslagen. Niet alle eiwitten kun je zelf maken omdat je niet
alle aminozuren zelf aanmaakt. Eiwitten kun je indelen naar functie:
- Enzymen en transport metabolisme
- Structuureiwitten
- DNA bindende eiwitten
Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren, er zijn 20 verschillende (niet uit je hoofd kennen krijg je op
een blaadje, wel herkennen). Algemene aminozuur met restgroep De
restgroep bepaalt het soort aminozuur. Algemene aminozuur heeft dus corboxyl en aminogroep.
Je hebt verschillende restgroepen:
- 1= Niet polaire R
- 2 = Niet geïoniseerde, wel polaire R
- 3= Geïoniseerde R + zure groep in R Kijk alleen naar restgroep !!!!!!
- 4= Geïoniseerde R + basische groep in R
Zie schrift
Daarnaast kun je ze ook nog onder te verdelen in
- Aromatische aminozuren ringstructuur R Phe (fenylalanine), Trp (tryptofaan), Tyr
(tyrosine), His (histamine).
- Alifatische aminozuren
Ook heb je nog essentiële aminozuren (8x) en niet essentiële aminozuren. De essentiële aminozuren
kan het lichaam niet zelf maken dus moet je binnenkrijgen via het voedsel. De andere 12 kun je zelf
aanmaken.
Om van een aminozuren naar een eiwit te gaan, koppel je aminozuren aan elkaar met een
peptidebinding. Oligopeptide (<10) hoger? poly.
Eiwit = polypeptide.
Koppeling van aminozuren:
(zie ook schrift). In de maag wordt hij weer doorgeknipt (hydrolyse).
Eiwitten kun je indelen in :
- Structurele eiwitten: celmembraan
- Functionele eiwitten: hormonen en enzymen
- (DNA bindende eiwitten)
Ook kun je ze nog indelen naar oplosbaarheid in water
- Spheroproteïnen (oplosbaar in water) ruimtelijke bol of epillipsvormig
(globulair).Vooral functioneel. Histonen, albuminen, globulinen. J
- Skleroproteïnen niet oplosbaar in water. Vezelachtige structuur, veelal
structurele eiwitten. Keratinen en collagenen.
