H18 Eiwitten
18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Eiwitten krijgen een adreslabel mee tijdens hun vorming voor waar ze heen moeten. De translatie
van DNA begint met mRNA in een ribosoom. Het adreslabel is een polypeptideketen, die bindt aan
het signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. De translatie stopt. SHM hecht aan een
SHM-receptor van het ER (71J). Een ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER en komt
boven een openende eiwitpoort. Een GTP bindt aan SHM-receptor -> splitst in GDP en Pi en SHM
komt los. De translatie gaat verder en de polypeptideketen komt in het ER. Bij een stopcodon bindt
een ontkoppelingseiwit aan het mRNA wat de polypeptideketen los maakt van het ribosoom. Het
ribosoom valt uiteen en de eiwitpoort sluit. In het ER krijgt de keten zijn ruimtelijke eiwitstructuur
en koolhydraten. Het membraan van het glad ER maakt transportblaasjes die de eiwitten voor
afwerking naar het Golgi-systeem voert. Daar krijgt hij zijn definitieve eiwitvorm door enzymen die
bijvoorbeeld suikers afbreken. Het Golgi-systeem verpakt de eiwitten in blaasjes afhankelijk van het
adreslabel. Door exocytose kunnen de blaasjes de inhoud buiten de cel afgeven. Of ze kunnen als
lysosomen werken (enzymen daarin breken afvalproducten af die de cel hergebruikt) of worden in
het celmembraan opgenomen als eiwitpoorten of receptoren. Vrije ribosomen maken vooral
eiwitten voor in het grondplasma. Zorg dat je de volgorde in stapjes kent, Binas kan je hierbij helpen.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur (90C). Primaire structuur: het aantal en de
volgorde van de verschillende aminozuren in de keten. Secundaire structuur: de vormen waarin
polypeptideketens gevouwen zijn. Bijvoorbeeld in een a-helix (67H2) of een b-plaat. De structuur is
het resultaat van waterstofbruggen tussen N-H groepen en C=O groepen van verschillende
aminozuren in eiwitten. De 3D structuur is de tertiaire structuur. Die komt tot stand via bindingen
tussen restgroepen van aminozuren. Quaternaire structuur: verschillende polypeptiden die samen 1
groot eiwit vormen. Oefen (online) met de structuren, hier krijg je ook vaak vragen over (bv. Welke
structuur verandert er als….? ) Chapperonne-eiwitten spelen een rol bij het vouwen van eiwitten. Zij
controleren de structuur van andere eiwitten en brengen verkeerde in de goede vorm. Lukt dit niet,
dan breekt de cel de verkeerde eiwitten af.
Het verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie. Er worden H-bruggen verbroken of juist
opgebouwd. Eiwitten denatureren door warmte of chemicaliën.
18.2 Functies van eiwitten
Tau-eiwitten zijn oplosbaar en spelen een rol bij het in stand houden van het celskelet van
hersencellen door microtubuli: kleine buisjes die vanuit de kern uitwaaieren over de hele cel: ze
vormen de transportwegen van de cel. Motoreiwitten zijn de vrachtwagens in de cel, ze vervoeren
organellen en blaasjes met voedingsstoffen langs de microtubuli. Hij heeft twee voeten, eentje bindt
aan een microtubulus waar de voet ADP loslaat en bindt met ATP. Hierdoor veranderd de vorm
waardoor de andere voet hetzelfde doet nadat de eerste voet ATP in ADP en Pi heeft afgesplitst. Het
celskelet veranderd van vorm doordat de cel eiwitdraden van het celskelet afbreekt en weer
opbouwt -> flexibel transport.
Eiwitten zijn onmisbaar en overal. Paar voorbeelden: Hormonen die cascades veroorzaken, blaasjes
in het grondplasma met bv eiwitpoorten voor water, chromosomen zijn opgebouwd uit DNA, en om
eiwitten gewikkeld, ribosomen en rRNA zijn eiwit, ze versnellen reacties, maken beweging mogelijk,
helpen het afweersysteem en zijn neurotransmitter.
18.3 Enzymwerking
Emergente eigenschap: eigenschap die niet is af te leiden uit moleculen afzonderlijk, maar uit het
samenspel van alle moleculen en onderdelen.
18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Eiwitten krijgen een adreslabel mee tijdens hun vorming voor waar ze heen moeten. De translatie
van DNA begint met mRNA in een ribosoom. Het adreslabel is een polypeptideketen, die bindt aan
het signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. De translatie stopt. SHM hecht aan een
SHM-receptor van het ER (71J). Een ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER en komt
boven een openende eiwitpoort. Een GTP bindt aan SHM-receptor -> splitst in GDP en Pi en SHM
komt los. De translatie gaat verder en de polypeptideketen komt in het ER. Bij een stopcodon bindt
een ontkoppelingseiwit aan het mRNA wat de polypeptideketen los maakt van het ribosoom. Het
ribosoom valt uiteen en de eiwitpoort sluit. In het ER krijgt de keten zijn ruimtelijke eiwitstructuur
en koolhydraten. Het membraan van het glad ER maakt transportblaasjes die de eiwitten voor
afwerking naar het Golgi-systeem voert. Daar krijgt hij zijn definitieve eiwitvorm door enzymen die
bijvoorbeeld suikers afbreken. Het Golgi-systeem verpakt de eiwitten in blaasjes afhankelijk van het
adreslabel. Door exocytose kunnen de blaasjes de inhoud buiten de cel afgeven. Of ze kunnen als
lysosomen werken (enzymen daarin breken afvalproducten af die de cel hergebruikt) of worden in
het celmembraan opgenomen als eiwitpoorten of receptoren. Vrije ribosomen maken vooral
eiwitten voor in het grondplasma. Zorg dat je de volgorde in stapjes kent, Binas kan je hierbij helpen.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur (90C). Primaire structuur: het aantal en de
volgorde van de verschillende aminozuren in de keten. Secundaire structuur: de vormen waarin
polypeptideketens gevouwen zijn. Bijvoorbeeld in een a-helix (67H2) of een b-plaat. De structuur is
het resultaat van waterstofbruggen tussen N-H groepen en C=O groepen van verschillende
aminozuren in eiwitten. De 3D structuur is de tertiaire structuur. Die komt tot stand via bindingen
tussen restgroepen van aminozuren. Quaternaire structuur: verschillende polypeptiden die samen 1
groot eiwit vormen. Oefen (online) met de structuren, hier krijg je ook vaak vragen over (bv. Welke
structuur verandert er als….? ) Chapperonne-eiwitten spelen een rol bij het vouwen van eiwitten. Zij
controleren de structuur van andere eiwitten en brengen verkeerde in de goede vorm. Lukt dit niet,
dan breekt de cel de verkeerde eiwitten af.
Het verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie. Er worden H-bruggen verbroken of juist
opgebouwd. Eiwitten denatureren door warmte of chemicaliën.
18.2 Functies van eiwitten
Tau-eiwitten zijn oplosbaar en spelen een rol bij het in stand houden van het celskelet van
hersencellen door microtubuli: kleine buisjes die vanuit de kern uitwaaieren over de hele cel: ze
vormen de transportwegen van de cel. Motoreiwitten zijn de vrachtwagens in de cel, ze vervoeren
organellen en blaasjes met voedingsstoffen langs de microtubuli. Hij heeft twee voeten, eentje bindt
aan een microtubulus waar de voet ADP loslaat en bindt met ATP. Hierdoor veranderd de vorm
waardoor de andere voet hetzelfde doet nadat de eerste voet ATP in ADP en Pi heeft afgesplitst. Het
celskelet veranderd van vorm doordat de cel eiwitdraden van het celskelet afbreekt en weer
opbouwt -> flexibel transport.
Eiwitten zijn onmisbaar en overal. Paar voorbeelden: Hormonen die cascades veroorzaken, blaasjes
in het grondplasma met bv eiwitpoorten voor water, chromosomen zijn opgebouwd uit DNA, en om
eiwitten gewikkeld, ribosomen en rRNA zijn eiwit, ze versnellen reacties, maken beweging mogelijk,
helpen het afweersysteem en zijn neurotransmitter.
18.3 Enzymwerking
Emergente eigenschap: eigenschap die niet is af te leiden uit moleculen afzonderlijk, maar uit het
samenspel van alle moleculen en onderdelen.
