Samenvatting Biochemistry (Campbell) volgens blokboek Biomoleculen (B1BI)

1-2 Chemische basis van biochemie
2.1, blz. 2 – 5
Organische chemie gaan over moleculen met koolstof- en waterstofverbindingen, 4 klassen:
Aminozuren:
- Bevatten aminogroep (-NH2) en carboxygroep (-COOH); kunnen geïoniseerd worden
(-NH3+ en -COO-), R-groep maakt ze uniek
Koolhydraten:
- (CH2O)n (n3); simpelste is monosacharide (glucose); cyclische structuren
Nucleotiden:
- Bouwstenen DNA, RNA en ATP; samengesteld uit 5-koolstof suiker, stikstof
bevattende ring en fosfaatgroep(en)
Lipiden:
- Variabel; slecht oplosbaar in water; vooral koolwaterstof keten
Functionele groepen bepalen de reactie tussen stoffen: alkenen, alcoholen, ethers (-O-),
aminen, thiolen/sulfhydryl (-SH), aldehyden, ketonen/carbonyl, carboxy, ester, amide,
fosfaat ester (-O-POOHOH) en fosfor anhydride (-POOH-O-POOH-)

2-3/4/5 Zuren, basen en pH 3.15, blz.
41 – 55
Een zuur is een proton donor; base ontvangt protonen  zwakke en sterke  sterkte
weergeven met de zuurconstante K a =¿ ¿  hoe groter hoe sterker (sterk is 1)
Water ioniseert ook deels, hieruit volgt de waterconstante KW
Er geldt pH =−log¿ ¿
De sterkte van een zuur kan weergegeven worden als pKa, er geldt: pK a=−log K a  hoe
kleiner hoe sterker het zuur
Henderson-Hasselbalch vergelijking: pH = pK a + log¿ ¿ ¿ (volgt uit zuurconstante)

Titratie = experiment waarbij bekende hoeveelheid base bij zuur wordt gedaan; punt waar
de oplossing neutraliseert is equivalentie punt
Als de pH gelijk is aan de pKa is de concentratie zwak zuur en zijn geconjugeerde base gelijk

Buffers houden veranderingen tegen  bij zuur-base de pH behouden  oplossing van
zwak zuur met geconjugeerde base in hoge concentratie  evenwicht blijft intact  met
behulp van de pKa kan je de pH berekenen van het geconjugeerde paar en zo bepalen welke
buffer je gebruikt om een bepaalde pH te behouden  het platte deel in de titratiecurve laat
ook deze waarde zien
In cellen zit de H2PO4-/HPO42- buffer en in bloed H2CO3/HCO3-
Andere buffer is een zwitterion = positief en negatief geladen

3-1/2 Structuren en eigenschappen van aminozuren 3.3+4.7,
blz. 60 – 66
Er zijn 20 aminozuren (met amino, carboxyl en rest groep)
Belangrijkste eigenschap is 3D vorm = stereochemie
Chiraal betekend dat de structuren spiegelbeeld van elkaar zijn (dus niet hetzelfde in 3D),
komt vaak voor bij C-atoom () met 4 verschillende groepen (alle aminozuren behalve
glycine, dus achiraal), door deze C-atoom ontstaan stereo-isomeren L- en D-aminozuren
Aminozuren in eiwitten zijn L-aminozuren

, C-atomen van de restgroep heten opeenvolgend , ,  en  koolstof
Apolaire aminozuur  glycine, alanine (Ala, A), valine, leucine (Leu, L), isoleucine, proline,
phenylalanine, tryptofaan en methionine  sommige bevatten benzeenring (aromatisch)
andere zijn alifatisch
Polaire/ongeladen aminozuren  polair en neutraal bij neutrale pH  serine, threonine,
tyrosine (Tyr, Y), cysteïne (Cys, C), glutamine en asparagine (Asn, N)  hydroxylgroep of
thiolgroep aan alifatische keten of aromatische keten of amide groep vanuit zuurgroep
kunnen protonen afstaan
Zure aminozuren  glutaminezuur (Glu, E) en asparaginezuur (Asp, D)  carboxylgroep 
proton afstaan  negatief geladen bij neutrale pH
Basische aminozuren  histidine (His, H), lysine (Lys, K) en arginine (Arg, R)  positief
geladen bij neutrale pH  aminogroep aan alifatische keten of in cyclische vorm
Zeldzame aminozuren  soms in eiwitten  hydroxyproline, hydroxylysine en thyroxine
Aminozuren die fosforylering kunnen ondergaan zijn tyrosine (Tyr, Y), threonine (Thr, T) en
serine (Ser, S)




3-3 Aminozuren als base en zuur 3.3, blz.
66 – 68
In een vrij aminozuur zijn de carboxyl en amino groep geladen bij een neutrale pH, het is een
zwitterion en is in totaal neutraal geladen, aminozuren bestaan niet zonder lading
Bij een lage pH zijn carboxyl groepen ongeladen, bij hoge pH zijn aminogroepen ongeladen
 dit geldt voor de hoofdketen maar ook voor de restgroepen met deze groepen
Verschillende aminozuren, peptiden en eiwitten hebben verschillende pKa waardes  wordt
gebruikt bij elektroforese
Iso-elektrisch punt (pI) is pH waarbij een molecuul geen netto lading heeft
pK a1 + pK a 2
Er geldt pI = bij zure en basische aminozuren geldt dat je de hoogste pKa moet
2
nemen als er bv. twee zuurgroepen zijn

3-4 Peptide binding 3.3, blz.
70 – 72
Peptide bindingen (amide) worden gevormd tussen een carboxylgroep en aminogroep
waarbij water vrijkomt, hierdoor wordt een polypeptide ketting gevormd
Peptide bindingen hebben mesomerie (met binding C=O), hierdoor is het een sterke binding
en is er geen rotatie mogelijk rond de peptide binding

4-1/2/3 3D structuur van eiwitten 3.3, blz.
78 – 82
Natieve conformatie is als eiwit zo gevouwen/gevormd is dat hij werkzaam is
Primaire structuur = volgorde van aminozuren, 1D