Sv bio 6vwo h20
20.1
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerst gevormde stukje
polypeptideketen is een adreslabel, bijvoorbeeld een signaal(peptide) voor verdere
verwerking aan het ER. Dit bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het
grondplasma. Hierdoor stopt de translatie tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-
receptoreiwit van het Er en het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER. Het
ribosoom komt daarbij precies boven een eiwitpoort in het ER, die open gaat.
Energierijk GTP (guanosinetrifosfaat) hecht aan de SHM-receptor. Het GTP splitst in GDP en
Pi en het SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de
polypeptideketen. De translatie gaat verder, waarbij de groeiende polypeptideketen binnen
het ER terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het
mRNA. Dit koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het
ribosoom los, dat in twee delen uiteen valt. De eiwitpoort sluit. In het (gladde) ER begint de
omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn eiwitstructuur een toevoegingen
zoals koolhydraten. Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes die de eiwitten voor
afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Hier voegen enzymen onder andere
fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de in het ER toegevoegde suikers en/of koppelen ze
meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de
gevormde eiwitten in blaasjes. Ook hier bepalen adreslabels de eindbestemming.
Uitleg over bron 1 tb blz 115 en bron 2 blz 116:
· Na transcriptie gaat mRNA van de celkern naar ribosoom. Hier begint translatie.
· Eerste stukje van polypeptideketen die gevormd wordt is het adreslabel.
· Adreslabel bindt aan Signaal Herkennings Molecuul (SHM) à Translatie stopt tijdelijk als het
mRNA naar bijv. ER moet.
· SHM hecht aan SHM-receptoreiwit van ER. Daarna……… à
· Ribosoom koppelt aan ribosoomreceptor op ER.
· Ribosoom komt precies boven eiwitpoort op ER te liggen.
· GTP hecht aan SHM-receptor.
· GTPà GDP + Pi
· SHM komt los van de receptor.
· Enzym verwijdert signaalpeptide van
polypeptideketen.
· Translatie begint, polypeptideketen komt in ER terecht.
· Stopcodon bereikt dan koppelt de polypeptide los van het ribosoom en het ribosoom van
het ER.
· In glad ER begint de omzetting naar eiwit ( structuur & toevoegingen w.o. koolhydraten).
· Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes naar golgisyteem.
, Sv bio 6vwo h20
Structuur van een eiwit:
Primaire structuur: type aminozuren en hun volgorde.
Secundaire structuur: alfa-helix en Beta-plaat door vorming waterstofbruggen.
Tertiaire structuur: zwakke elektrostatische aantrekking, vanderwaalsbindingen, H-bruggen
en sterke s-bruggen binnen 1 polypeptide.
Quaternaire structuur: meerdere polypeptiden vormen samen een groot eiwit.
Denaturatie: Verlies van de oorspronkelijke ruimtelijke structuur van een eiwit.
20.2
De ziekte van Alzheimer heeft onder een microscoop twee waarneembare kenmerken:
plaques en tangles. Een derde kenmerk is het krimpen van de hersenen. Plaques zijn
ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen. Tangles zijn eiwitkluwens binnen de
hersencellen. Beide verstoren de werking van de hersenen met als gevolg symptomen als
geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en een slecht beoordelingsvermogen.
Het celskelet van hersenen bestaat vooral uit microtubuli: microscopisch kleine holle buisjes,
die vanuit de kern uitwaaieren over de hele cel. Ze vormen ‘transportwegen’ binnen de cel.
Functies eiwitten:
Peptidehormonen binden aan receptoren in het celmembraan bijv. insuline vergroot
de opname van glucose in bepaalde cellen.
Eiwitpoorten maken gefaciliteerd transport door celmembraan mogelijk bijv.
waterpoorten maken osmose van water mogelijk.
Transporteiwitten vervoeren van moleculen of ionen bijv. hemoglobine vervoert
zuurstof en koolstofdioxide.
Motoreiwitten maken bewegingen mogelijk bijv. myosine maakt bewegingen in
spieren mogelijk.
Opslageiwitten slaan moleculen of ionen op bijv. ferritine bindt aan ijzer bij opslag in
lever.
Structuureiwitten geven stevigheid microfilamenten vormen celskelet.
Receptoreiwitten binden moleculen aan zich in synapsen bindt acetylcholine aan
receptoren.
Regulatoreiwitten schakelen genen aan of uit bijv. een receptoreiwit blokkeert het gen
voor lactase.
Verteringseiwitten breken voedingsstoffen af peptase in de maag breekt eiwitten uit
het voedsel af tot polypeptiden.
20.3
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties in of buiten cellen katalyseren. De bouwstenen
van enzymen, aminozuren, kunnen zelf geen reacties versnellen. Het katalyseren is een
emergente eigenschap: het geheel (enzymeiwit) kan meer dan valt af te leiden uit een
optelsom van de delen (aminozuren).
Al die verschillende enzymen hebben als overeenkomsten dat ze pH-en temperatuurgevoelig
zijn.
Door te binden aan substraatmoleculen, verlagen enzymmoleculen de activeringsenergie
van een reactie. De activeringsenergie is de hoeveelheid energie die nodig is om een
chemische omzetting te laten plaatsvinden.
20.1
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerst gevormde stukje
polypeptideketen is een adreslabel, bijvoorbeeld een signaal(peptide) voor verdere
verwerking aan het ER. Dit bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het
grondplasma. Hierdoor stopt de translatie tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-
receptoreiwit van het Er en het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER. Het
ribosoom komt daarbij precies boven een eiwitpoort in het ER, die open gaat.
Energierijk GTP (guanosinetrifosfaat) hecht aan de SHM-receptor. Het GTP splitst in GDP en
Pi en het SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de
polypeptideketen. De translatie gaat verder, waarbij de groeiende polypeptideketen binnen
het ER terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het
mRNA. Dit koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het
ribosoom los, dat in twee delen uiteen valt. De eiwitpoort sluit. In het (gladde) ER begint de
omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn eiwitstructuur een toevoegingen
zoals koolhydraten. Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes die de eiwitten voor
afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Hier voegen enzymen onder andere
fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de in het ER toegevoegde suikers en/of koppelen ze
meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de
gevormde eiwitten in blaasjes. Ook hier bepalen adreslabels de eindbestemming.
Uitleg over bron 1 tb blz 115 en bron 2 blz 116:
· Na transcriptie gaat mRNA van de celkern naar ribosoom. Hier begint translatie.
· Eerste stukje van polypeptideketen die gevormd wordt is het adreslabel.
· Adreslabel bindt aan Signaal Herkennings Molecuul (SHM) à Translatie stopt tijdelijk als het
mRNA naar bijv. ER moet.
· SHM hecht aan SHM-receptoreiwit van ER. Daarna……… à
· Ribosoom koppelt aan ribosoomreceptor op ER.
· Ribosoom komt precies boven eiwitpoort op ER te liggen.
· GTP hecht aan SHM-receptor.
· GTPà GDP + Pi
· SHM komt los van de receptor.
· Enzym verwijdert signaalpeptide van
polypeptideketen.
· Translatie begint, polypeptideketen komt in ER terecht.
· Stopcodon bereikt dan koppelt de polypeptide los van het ribosoom en het ribosoom van
het ER.
· In glad ER begint de omzetting naar eiwit ( structuur & toevoegingen w.o. koolhydraten).
· Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes naar golgisyteem.
, Sv bio 6vwo h20
Structuur van een eiwit:
Primaire structuur: type aminozuren en hun volgorde.
Secundaire structuur: alfa-helix en Beta-plaat door vorming waterstofbruggen.
Tertiaire structuur: zwakke elektrostatische aantrekking, vanderwaalsbindingen, H-bruggen
en sterke s-bruggen binnen 1 polypeptide.
Quaternaire structuur: meerdere polypeptiden vormen samen een groot eiwit.
Denaturatie: Verlies van de oorspronkelijke ruimtelijke structuur van een eiwit.
20.2
De ziekte van Alzheimer heeft onder een microscoop twee waarneembare kenmerken:
plaques en tangles. Een derde kenmerk is het krimpen van de hersenen. Plaques zijn
ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen. Tangles zijn eiwitkluwens binnen de
hersencellen. Beide verstoren de werking van de hersenen met als gevolg symptomen als
geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en een slecht beoordelingsvermogen.
Het celskelet van hersenen bestaat vooral uit microtubuli: microscopisch kleine holle buisjes,
die vanuit de kern uitwaaieren over de hele cel. Ze vormen ‘transportwegen’ binnen de cel.
Functies eiwitten:
Peptidehormonen binden aan receptoren in het celmembraan bijv. insuline vergroot
de opname van glucose in bepaalde cellen.
Eiwitpoorten maken gefaciliteerd transport door celmembraan mogelijk bijv.
waterpoorten maken osmose van water mogelijk.
Transporteiwitten vervoeren van moleculen of ionen bijv. hemoglobine vervoert
zuurstof en koolstofdioxide.
Motoreiwitten maken bewegingen mogelijk bijv. myosine maakt bewegingen in
spieren mogelijk.
Opslageiwitten slaan moleculen of ionen op bijv. ferritine bindt aan ijzer bij opslag in
lever.
Structuureiwitten geven stevigheid microfilamenten vormen celskelet.
Receptoreiwitten binden moleculen aan zich in synapsen bindt acetylcholine aan
receptoren.
Regulatoreiwitten schakelen genen aan of uit bijv. een receptoreiwit blokkeert het gen
voor lactase.
Verteringseiwitten breken voedingsstoffen af peptase in de maag breekt eiwitten uit
het voedsel af tot polypeptiden.
20.3
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties in of buiten cellen katalyseren. De bouwstenen
van enzymen, aminozuren, kunnen zelf geen reacties versnellen. Het katalyseren is een
emergente eigenschap: het geheel (enzymeiwit) kan meer dan valt af te leiden uit een
optelsom van de delen (aminozuren).
Al die verschillende enzymen hebben als overeenkomsten dat ze pH-en temperatuurgevoelig
zijn.
Door te binden aan substraatmoleculen, verlagen enzymmoleculen de activeringsenergie
van een reactie. De activeringsenergie is de hoeveelheid energie die nodig is om een
chemische omzetting te laten plaatsvinden.
