Samenvatting Moleculaire Biologie
Cellulaire biochemie
Bij pH van de cel is de aminogroep van aminozuren altijd geprotoneerd is altijd positieve
lading). Carboxylgroep is altijd gedeprotoneerd (bij pH van de cel).
Waterstofbruggen zijn zwakker dan covalente bindingen.
De vloeibare vorm van water bij kamertemperatuur is te danken aan de waterstofbruggen
die watermoleculen bij elkaar binden.
Non covalente bindingen specificeren zowel de vorm van de macromolecuul maar ook de
binding met andere moleculen.
Hydrophobic forces= Water duwt alle hydrofobe moleculen bij elkaar om de schade aan de
waterstofbruggen die door deze moleculen worden verricht, te beperken.
Gibbs Energie
biochemische reacties nemen altijd plaats bij een vaststaande temperatuur; gedefinieerde
pH; waterige milieu; zoute oplossing. Tijdens de reactie verandert de volume en de druk niet.
G= enthalpie(h)- temperatuur x entropie(s). Over het algemeen is s altijd negatief.
➢ Een reactie verloopt alleen spontaan als de totale entropie toeneemt. Entropie is
afhankelijk van entropie. Bij een lage t heeft een verlaging in entropie een grotere
effect.
HOORCOLLEGE 3
ΔG moet kleiner zijn dan 0 als de reactie spontaan wil verlopen.
➔ De ΔG zegt iets over de richting van de reactie, niet de snelheid van de reactie. ΔG
is in KJ
Als de hoeveelheid energie afneemt die ten koste gaat van de entropie verandering. maw.
toename orde in het systeem(Δ TxS) gecompenseerd worden door de afname in
beschikbare energie in de cel (ΔU).
ATP wordt gemaakt in de mitochondriën, energierijk molecuul;erg instabiel; veel negatieve
lading.
elektronen kwijtraken?→ geoxideerd
elektronen bij krijgen?→ gereduceerd
Basische aminozuren zijn positief geladen en zure aminozuren zijn negatief geladen.
Eiwit synthese begint altijd op de zure groep (meth). Methionine zit aan de N-terminale kant
ofwel 5’ kant.
Verstoren van de draaiing van 𝛂-helicen: glycine en proline
1
,de binnenkant van de 𝛂-helix bestaat uit de peptide kant. de buitenkant wordt afgedekt door
de restgroepen. de buitenkant en de lading wordt bepaalt door de restgroepen. de
binnenkant en de vouwing wordt bepaalt door de peptide backbone.
❖ Proline en Tryptophan komen nooit voor in een secundaire structuur
❖ Fenylalanine; Tyrosine en Tryptophan zijn aminozuren met een aromatische zijketen.
Kinases halen fosfaatgroep van ATP en koppelt het aan een andere molecuul. Fosfatases
verwijderen de fosfaatgroep van die molecuul.
Ontvouwing van een eiwit wordt ook wel denaturatie genoemd.
Van der Waals interactie zijn belangrijk bij tertiaire structuur.
➔ Het zorgt voor een apolaire binnenkant en een polaire oppervlakte.
Er zitten zwavelbruggen in eiwitten (vb: insuline) die ervoor zorgt dat de eiwit beschermt blijft
en hierdoor langer mee kan gaan.
➔ De zwavelbruggen worden door cysteine aminozuren gemaakt.
een lading in zn eentje in een hydrofobe milieu heeft een veel groter effect dan in een
waterig milieu.
waterstofbruggen → hydrofobe → vanderwaalskrachten.
oxidatie van cysteine vindt plaats in de lumen van het ER tijdens de vouwing van eiwitten die
getransloceerd worden over het ER.
Energetisch ongunstig reactie?→ Hoge Gibbs Free Energy
Reactie met enzym bij een energetisch ongunstig reactie verloopt dankzij de interne milieu
van de pocket van de enzym (is apolairder dan het milieu dus lading heeft een veel groter
effect).
histamine kan makkelijk geprotoneerd en gedeprotoneerd raken. ideaal voor de katalytische
van reacties en het verleggen van elektronen. grotere rol in het mogelijk maken van
enzymatische reacties.
enzymen geven aan meer substraten voldoende energie of juist een bepaalde structuur
stabiliseren zodat de reactie versneld raakt.
Km= bij welk substraat concentratie het enzym voor 50% functioneert.
kkat= hoe goed de reactie wordt gekatalyseerd
Etot= hoeveel enzym is beschikbaar; hoeveel enzym komt tot expressie.
hoeveel enzym mee doen aan de reactie hangt af van de Km(de affiniteit voor die substraat)
en de concentratie van de substraat.
Bij een competitieve remmer gaat de Km omhoog. Bij een niet-competitieve remmer gaat de
Vmax omlaag.
2
, De resulterende kracht van alle zwakke interacties bepaalt de stabiliteit van de gevouwen
conformatie van een eiwit.
Polaire aminozuren gelegen in de binnenholte van een eiwit maken meestal
waterstofbruggen met andere polaire aminozuren of met de peptide backbone.
𝛂-helix en 𝛃-sheets worden gevormd door waterstofbruggen tussen N-H EN C=O in de
peptide backbone.
Een transmembraan receptor die uit 𝛂-helix bestaat heeft bij de lipid bilayer apolair
aminozuur zijketens die de hydrofiele backbone tegen de hydrofobe bilayer beschermt.
𝛂-helicen komen bij elkaar en vormen coiled-coil. Dit kan uitsluitend gebeuren wanneer elk
𝛂-helix zijn apolaire zijketens aan dezelfde kant gericht heeft, hierdoor komen ze bij de
coiled-coil aan de binnenkant te zitten.
➔ Coiled Coil vormen een soort geraamte voor langwerpige eiwitten.
Multi Domain eiwitten zijn ontstaan door het samenvoegen van de genen die voor elk
domein codeert, een proces genaamd domain shuffling.
Functie ongeordend polypeptide keten:
1. het vormen van specifieke bindingsplekken voor moleculen met een hoge
specificiteit.
2. cel signalering
3. het vastbinden van verschillende plekken van een multi enzym complex om de
reactie proces te versnellen.
4. diffusie barrière
Disulfide binden vormen tijdens de export van een eiwit en is gekatalyseerd in de
endoplasmatisch reticulum door een enzym die de -SH groepen aan elkaar plaats. Omdat dit
een oxidatie reactie is, kan het niet in de cytosol plaats vinden waar er een hoge
concentratie van reducerende stoffen aanwezig zijn.
Reden waarom het maken van grote eiwit complexen voordeliger is als het uit subunits
wordt gemaakt in plaats van 1 groot geheel:
1. Een groot structuur die gebouwd is uit kleine herhalende eenheden heeft alleen een
klein stuk genetisch informatie nodig.
2. Zowel het monteren als demonteren kan makkelijk onder controle zijn aangezien de
subunits in contact zijn met elkaar door bindingen van een lagere energieniveau.
3. Fouten in de synthese kan gemakkelijk worden gecorrigeerd.
De formatie van gesloten structuren zoals ringen en tubes biedt additionele stabiliteit omdat
het de hoeveelheid bindingen tussen de eiwit subunits verhoogd.
➔ Eiwitten in de kapsel van een virus heeft een aanpasbare structuur omdat ze
honderden verschillende contacten moet maken om de structuur te vormen en het
3
Cellulaire biochemie
Bij pH van de cel is de aminogroep van aminozuren altijd geprotoneerd is altijd positieve
lading). Carboxylgroep is altijd gedeprotoneerd (bij pH van de cel).
Waterstofbruggen zijn zwakker dan covalente bindingen.
De vloeibare vorm van water bij kamertemperatuur is te danken aan de waterstofbruggen
die watermoleculen bij elkaar binden.
Non covalente bindingen specificeren zowel de vorm van de macromolecuul maar ook de
binding met andere moleculen.
Hydrophobic forces= Water duwt alle hydrofobe moleculen bij elkaar om de schade aan de
waterstofbruggen die door deze moleculen worden verricht, te beperken.
Gibbs Energie
biochemische reacties nemen altijd plaats bij een vaststaande temperatuur; gedefinieerde
pH; waterige milieu; zoute oplossing. Tijdens de reactie verandert de volume en de druk niet.
G= enthalpie(h)- temperatuur x entropie(s). Over het algemeen is s altijd negatief.
➢ Een reactie verloopt alleen spontaan als de totale entropie toeneemt. Entropie is
afhankelijk van entropie. Bij een lage t heeft een verlaging in entropie een grotere
effect.
HOORCOLLEGE 3
ΔG moet kleiner zijn dan 0 als de reactie spontaan wil verlopen.
➔ De ΔG zegt iets over de richting van de reactie, niet de snelheid van de reactie. ΔG
is in KJ
Als de hoeveelheid energie afneemt die ten koste gaat van de entropie verandering. maw.
toename orde in het systeem(Δ TxS) gecompenseerd worden door de afname in
beschikbare energie in de cel (ΔU).
ATP wordt gemaakt in de mitochondriën, energierijk molecuul;erg instabiel; veel negatieve
lading.
elektronen kwijtraken?→ geoxideerd
elektronen bij krijgen?→ gereduceerd
Basische aminozuren zijn positief geladen en zure aminozuren zijn negatief geladen.
Eiwit synthese begint altijd op de zure groep (meth). Methionine zit aan de N-terminale kant
ofwel 5’ kant.
Verstoren van de draaiing van 𝛂-helicen: glycine en proline
1
,de binnenkant van de 𝛂-helix bestaat uit de peptide kant. de buitenkant wordt afgedekt door
de restgroepen. de buitenkant en de lading wordt bepaalt door de restgroepen. de
binnenkant en de vouwing wordt bepaalt door de peptide backbone.
❖ Proline en Tryptophan komen nooit voor in een secundaire structuur
❖ Fenylalanine; Tyrosine en Tryptophan zijn aminozuren met een aromatische zijketen.
Kinases halen fosfaatgroep van ATP en koppelt het aan een andere molecuul. Fosfatases
verwijderen de fosfaatgroep van die molecuul.
Ontvouwing van een eiwit wordt ook wel denaturatie genoemd.
Van der Waals interactie zijn belangrijk bij tertiaire structuur.
➔ Het zorgt voor een apolaire binnenkant en een polaire oppervlakte.
Er zitten zwavelbruggen in eiwitten (vb: insuline) die ervoor zorgt dat de eiwit beschermt blijft
en hierdoor langer mee kan gaan.
➔ De zwavelbruggen worden door cysteine aminozuren gemaakt.
een lading in zn eentje in een hydrofobe milieu heeft een veel groter effect dan in een
waterig milieu.
waterstofbruggen → hydrofobe → vanderwaalskrachten.
oxidatie van cysteine vindt plaats in de lumen van het ER tijdens de vouwing van eiwitten die
getransloceerd worden over het ER.
Energetisch ongunstig reactie?→ Hoge Gibbs Free Energy
Reactie met enzym bij een energetisch ongunstig reactie verloopt dankzij de interne milieu
van de pocket van de enzym (is apolairder dan het milieu dus lading heeft een veel groter
effect).
histamine kan makkelijk geprotoneerd en gedeprotoneerd raken. ideaal voor de katalytische
van reacties en het verleggen van elektronen. grotere rol in het mogelijk maken van
enzymatische reacties.
enzymen geven aan meer substraten voldoende energie of juist een bepaalde structuur
stabiliseren zodat de reactie versneld raakt.
Km= bij welk substraat concentratie het enzym voor 50% functioneert.
kkat= hoe goed de reactie wordt gekatalyseerd
Etot= hoeveel enzym is beschikbaar; hoeveel enzym komt tot expressie.
hoeveel enzym mee doen aan de reactie hangt af van de Km(de affiniteit voor die substraat)
en de concentratie van de substraat.
Bij een competitieve remmer gaat de Km omhoog. Bij een niet-competitieve remmer gaat de
Vmax omlaag.
2
, De resulterende kracht van alle zwakke interacties bepaalt de stabiliteit van de gevouwen
conformatie van een eiwit.
Polaire aminozuren gelegen in de binnenholte van een eiwit maken meestal
waterstofbruggen met andere polaire aminozuren of met de peptide backbone.
𝛂-helix en 𝛃-sheets worden gevormd door waterstofbruggen tussen N-H EN C=O in de
peptide backbone.
Een transmembraan receptor die uit 𝛂-helix bestaat heeft bij de lipid bilayer apolair
aminozuur zijketens die de hydrofiele backbone tegen de hydrofobe bilayer beschermt.
𝛂-helicen komen bij elkaar en vormen coiled-coil. Dit kan uitsluitend gebeuren wanneer elk
𝛂-helix zijn apolaire zijketens aan dezelfde kant gericht heeft, hierdoor komen ze bij de
coiled-coil aan de binnenkant te zitten.
➔ Coiled Coil vormen een soort geraamte voor langwerpige eiwitten.
Multi Domain eiwitten zijn ontstaan door het samenvoegen van de genen die voor elk
domein codeert, een proces genaamd domain shuffling.
Functie ongeordend polypeptide keten:
1. het vormen van specifieke bindingsplekken voor moleculen met een hoge
specificiteit.
2. cel signalering
3. het vastbinden van verschillende plekken van een multi enzym complex om de
reactie proces te versnellen.
4. diffusie barrière
Disulfide binden vormen tijdens de export van een eiwit en is gekatalyseerd in de
endoplasmatisch reticulum door een enzym die de -SH groepen aan elkaar plaats. Omdat dit
een oxidatie reactie is, kan het niet in de cytosol plaats vinden waar er een hoge
concentratie van reducerende stoffen aanwezig zijn.
Reden waarom het maken van grote eiwit complexen voordeliger is als het uit subunits
wordt gemaakt in plaats van 1 groot geheel:
1. Een groot structuur die gebouwd is uit kleine herhalende eenheden heeft alleen een
klein stuk genetisch informatie nodig.
2. Zowel het monteren als demonteren kan makkelijk onder controle zijn aangezien de
subunits in contact zijn met elkaar door bindingen van een lagere energieniveau.
3. Fouten in de synthese kan gemakkelijk worden gecorrigeerd.
De formatie van gesloten structuren zoals ringen en tubes biedt additionele stabiliteit omdat
het de hoeveelheid bindingen tussen de eiwit subunits verhoogd.
➔ Eiwitten in de kapsel van een virus heeft een aanpasbare structuur omdat ze
honderden verschillende contacten moet maken om de structuur te vormen en het
3
