Hoofdstuk 20 - Eiwit
Paragraaf 1: Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypeptideketen
1. SHM (signaal herkennings-molecuul) hecht aan adreslabel (eerste stukje
polypeptideketen) en blokkeert tijdelijk de translatie
2. SHM bindt aan SHM-receptoreiwit→ het ribosoom hecht aan de receptor op het ER
(endoplasmatisch reticulum)
3. GTP (guanosinetrifosfaat→ lijkt op ATP) bindt aan SHM en zijn receptor→
eiwitpoortje opent→ polypeptideketen komt in het ER
4. GTP heeft zijn energie afgegeven→ SHM komt weer vrij→ translatie gaat verder
5. Een enzym knipt het adreslabel los→ polypeptideketen groeit (totdat stopcodon is
bereikt) en komt in het ER terecht
6. Ontkoppelingsfactor zorgt dat de polypeptideketen loskomt van het ribosoom→ de
voltooide polypeptideketen komt los in het ER→ ribosoom komt vrij van de receptor
en het eiwitpoortje sluit.
In het gladde ER begint vervolgens de omzetting van de polypeptideketen naar een eiwit
→ het krijgt zijn eiwitstructuur en koolhydraten worden toegevoegd.
Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het
Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm:
- enzymen voegen o.a. fosfaatgroepen toe
- enzymen wijzigen de suikers die het ER heeft toegevoegd
- enzymen koppelen meerdere polypeptideketens aan elkaar tot één eiwit.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de eiwitten in blaasjes.
→ adreslabels bepalen de eindbestemming
- De blaasjes kunnen eiwit afgeven aan klier door middel van exocytose
- Blaasjes kunnen als lysosomen in het cytoplasma van de cel hun functie vervullen.
- enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen binnen de cel af. De cel
hergebruikt deze afvalstoffen of scheidt ze uit.
- Blaasjes nemen eiwitten op in hun membranen als eiwitpoort of receptoreiwit
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur, bijv. bolvormig, vezelachtig of
draadvormig.
In 1955 ontdekten onderzoekers de primaire structuur van het eiwithormoon insuline:
bestaat uit 51 aminozuren.
→ het type aminozuur en hun volgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit.
Secundaire structuur = de gevouwen vorm van de polypeptideketens:
- α-helix: spiraalvorm
- β-plaat: heen en weer gevouwen lange keten (vergelijkbaar met golfplaat)
, De secundaire structuur is het resultaat van waterstofbruggen tussen de NH-groepen en
CO-groepen in eiwitten.
Tertiaire structuur = de driedimensionale structuur die tot stand komt door bindingen
tussen de restgroepen van aminozuren
- zwakke bindingen: elektrostatische aantrekking, vanderwaals-krachten, H-bruggen
- sterke bindingen: S-bruggen
Quaternaire structuur = als grote eiwitten bestaan uit meerdere polypeptideketens
Denaturatie van eiwitten
Denaturatie = verlies van oorspronkelijke ruimtelijke structuur (bijv. door verhitten)
→ bijv ei: H-bruggen gaan stuk en er ontstaan nieuwe waardoor er een stevig netwerk
ontstaat van ondoorzichtige witte eiwitten.
Ook door een chemische oorzaak kunnen eiwitten denatureren, bijv je haar permanenten:
→ S-bruggen in keratine-eiwitmoleculen worden hierdoor verbroken
→ rollers brengen de eiwitmoleculen in een nieuwe vorm (nieuwe S-bruggen)
Paragraaf 2: Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van Alzheimer
De ziekte van Alzheimer is te zien op hersenscans (= een valide test, dus je eet wat je moet
meten: kwaliteitsaanduiding).
De ziekte van Alzheimer heeft onder de microscoop 2 waarneembare kenmerken:
1. Plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersenen, ontstaan door afbraak van het
eiwitmolecuul APP (Amyloïd Precursor Protein)
2. Tangles: samenklonteren van tau-eiwitten die bij gezonde mensen oplosbaar zijn en
niet klonteren
Verder krimpen ook de hersenen bij de ziekte van Alzheimer
Tau-eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van het cytoskelet
→ voor de vorming van microtubuli (microscopische holle buisjes die lopen vanuit de kern
door de hele cel en fungeren als ‘transportwegen’
Microtubuli veranderen voortdurend door afbraak en weer opbouwen waardoor het een
flexibel transportsysteem is.
Motoreiwitten vervoeren blaasjes met voedingsstoffen en hele organellen langs de
microtubuli→ ze lopen met 2 voetjes:
- als een van de twee voetjes aan een microtubulus hecht dan laat deze ADP los en
bindt onmiddellijk ATP
- eiwitmolecuul verandert hierdoor van vorm, het tweede voetje gaat naar voren en
bindt ook aan de microtubulus.
- in de eerste voet splitst ATP in ADP en P¡ (via hydrolyse)
- P¡ verlaat het eiwitmolecuul
- De tweede voet laat ADP los en bindt ATP
- De eerste voet gaat weer naar voren en bindt aan de microtubulus
Paragraaf 1: Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypeptideketen
1. SHM (signaal herkennings-molecuul) hecht aan adreslabel (eerste stukje
polypeptideketen) en blokkeert tijdelijk de translatie
2. SHM bindt aan SHM-receptoreiwit→ het ribosoom hecht aan de receptor op het ER
(endoplasmatisch reticulum)
3. GTP (guanosinetrifosfaat→ lijkt op ATP) bindt aan SHM en zijn receptor→
eiwitpoortje opent→ polypeptideketen komt in het ER
4. GTP heeft zijn energie afgegeven→ SHM komt weer vrij→ translatie gaat verder
5. Een enzym knipt het adreslabel los→ polypeptideketen groeit (totdat stopcodon is
bereikt) en komt in het ER terecht
6. Ontkoppelingsfactor zorgt dat de polypeptideketen loskomt van het ribosoom→ de
voltooide polypeptideketen komt los in het ER→ ribosoom komt vrij van de receptor
en het eiwitpoortje sluit.
In het gladde ER begint vervolgens de omzetting van de polypeptideketen naar een eiwit
→ het krijgt zijn eiwitstructuur en koolhydraten worden toegevoegd.
Stukjes ER-membraan vormen transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het
Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm:
- enzymen voegen o.a. fosfaatgroepen toe
- enzymen wijzigen de suikers die het ER heeft toegevoegd
- enzymen koppelen meerdere polypeptideketens aan elkaar tot één eiwit.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de eiwitten in blaasjes.
→ adreslabels bepalen de eindbestemming
- De blaasjes kunnen eiwit afgeven aan klier door middel van exocytose
- Blaasjes kunnen als lysosomen in het cytoplasma van de cel hun functie vervullen.
- enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen binnen de cel af. De cel
hergebruikt deze afvalstoffen of scheidt ze uit.
- Blaasjes nemen eiwitten op in hun membranen als eiwitpoort of receptoreiwit
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur, bijv. bolvormig, vezelachtig of
draadvormig.
In 1955 ontdekten onderzoekers de primaire structuur van het eiwithormoon insuline:
bestaat uit 51 aminozuren.
→ het type aminozuur en hun volgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit.
Secundaire structuur = de gevouwen vorm van de polypeptideketens:
- α-helix: spiraalvorm
- β-plaat: heen en weer gevouwen lange keten (vergelijkbaar met golfplaat)
, De secundaire structuur is het resultaat van waterstofbruggen tussen de NH-groepen en
CO-groepen in eiwitten.
Tertiaire structuur = de driedimensionale structuur die tot stand komt door bindingen
tussen de restgroepen van aminozuren
- zwakke bindingen: elektrostatische aantrekking, vanderwaals-krachten, H-bruggen
- sterke bindingen: S-bruggen
Quaternaire structuur = als grote eiwitten bestaan uit meerdere polypeptideketens
Denaturatie van eiwitten
Denaturatie = verlies van oorspronkelijke ruimtelijke structuur (bijv. door verhitten)
→ bijv ei: H-bruggen gaan stuk en er ontstaan nieuwe waardoor er een stevig netwerk
ontstaat van ondoorzichtige witte eiwitten.
Ook door een chemische oorzaak kunnen eiwitten denatureren, bijv je haar permanenten:
→ S-bruggen in keratine-eiwitmoleculen worden hierdoor verbroken
→ rollers brengen de eiwitmoleculen in een nieuwe vorm (nieuwe S-bruggen)
Paragraaf 2: Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van Alzheimer
De ziekte van Alzheimer is te zien op hersenscans (= een valide test, dus je eet wat je moet
meten: kwaliteitsaanduiding).
De ziekte van Alzheimer heeft onder de microscoop 2 waarneembare kenmerken:
1. Plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersenen, ontstaan door afbraak van het
eiwitmolecuul APP (Amyloïd Precursor Protein)
2. Tangles: samenklonteren van tau-eiwitten die bij gezonde mensen oplosbaar zijn en
niet klonteren
Verder krimpen ook de hersenen bij de ziekte van Alzheimer
Tau-eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van het cytoskelet
→ voor de vorming van microtubuli (microscopische holle buisjes die lopen vanuit de kern
door de hele cel en fungeren als ‘transportwegen’
Microtubuli veranderen voortdurend door afbraak en weer opbouwen waardoor het een
flexibel transportsysteem is.
Motoreiwitten vervoeren blaasjes met voedingsstoffen en hele organellen langs de
microtubuli→ ze lopen met 2 voetjes:
- als een van de twee voetjes aan een microtubulus hecht dan laat deze ADP los en
bindt onmiddellijk ATP
- eiwitmolecuul verandert hierdoor van vorm, het tweede voetje gaat naar voren en
bindt ook aan de microtubulus.
- in de eerste voet splitst ATP in ADP en P¡ (via hydrolyse)
- P¡ verlaat het eiwitmolecuul
- De tweede voet laat ADP los en bindt ATP
- De eerste voet gaat weer naar voren en bindt aan de microtubulus
