SE 62
H18 Eiwitten
18.1 Van polypepti deketen tot een werkzaam eiwit
Elke cel in je lichaam kan duizenden verschillende eiwitten vormen, die allemaal naar hun eigen
plaats moeten. Dit gebeurt aan de hand van een adreslabel, dat ze krijgen tijdens hun vorming.
i. Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel. Deze bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de translatie direct
(dit is tijdelijk).
ii. Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER, hierdoor koppelt het ribosoom aan een
ribosoomreceptor en opent er een eiwitpoort.
iii. Doordat GTP zich splitst, komt het SHM los van zijn receptor en wordt het adreslabel
(signaalpeptide) door een enzym van de polypeptideketen verwijdert. De translatie gaat
hierna weer door.
iv. Wanneer de polypeptideketen zich loskoppelt van het ribosoom (na bereiken stopcodon),
koppelt het ribosoom zich los in het ER van de ribosoomreceptor. Het ribosoom komt weer
vrij, valt in twee delen, van de ribosoom-receptor en de eiwitpoort sluit.
Uiteindelijk krijgt de polypeptideketen zijn ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen. Stukjes
membraan van het glad ER vormen transportblaasjes, zodat de eiwitten in het Golgi-systeem hun
definitieve eiwitvorm kunnen krijgen.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van het
adreslabel. Met de blaasjes kunnen er meerdere dingen gebeuren:
1. Ze lozen hun inhoud door exocytose buiten de cel.
2. Ze gaan werken als lysosomen, dus als enzymen die afvalstoffen binnen de cel afbreken.
3. Ze nemen de eiwitten in hun membraan op en gaan zo een deel uitmaken van het
celmembraan met eiwitpoorten of receptoren.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur, bijvoorbeeld bolvormig of vezelachtig.
De primaire structuur – aantal en volgorde van de verschillende aminozuren
De secundaire structuur – -helices en -platen gevormd uit waterstofbruggen tussen de
NH- en CO-groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.
De tertiaire structuur – bindingen tussen restgroepen, denk aan zwakke bindingen zoals de
vanderwaalsbindingen, elektrostatische aantrekking of sterke S-bruggen.
De verschillende polypeptiden vormen samen één groot
eiwit, de quaternaire structuur. -helix ontstaat door het
spiraliseren van de peptideketen als
gevolg van de vorming van H-
Bron 3, bladzijde 53 bruggen.
-platen worden gevormd door
twee naast elkaar gelegen delen van
een peptideketen die verbonden
worden door H-bruggen
, Het vouwen van eiwitten gebeurt niet vanzelf, zonder de juiste structuur zijn ze niet werkzaam,
hierbij spelen chaperonne-eiwitten een rol. Zij controleren of de structuur juist zijn en anders
brengen ze die in de juiste structuur. Als dit niet lukt, wordt het verkeerd gevormde eiwit afgebroken
Chaperonnes herstellen de tertiaire structuur van de eiwitten.
Het verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie, denk hierbij aan het witte gedeelte van een
ei. Het koken van het ei verbreekt de H-bruggen in de eiwitten, dat verandert de tertiaire structuur.
Op andere plaatsen in het eiwit ontstaan er nieuwe H-bruggen, een nieuw netwerk.
Ook kappers veranderen de tertiaire structuur, door de S-bruggen te verbreken en vervolgens de
eiwitten in een nieuwe vorm te zetten door op andere plekken nieuwe verbindingen te creëren.
18.2 Functi es van eiwitt en
Een valide test meet dat wat hij ook moet meten, het is dus een kwaliteitsaanduiding.
Plaques zijn ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen, die hoogstwaarschijnlijk
ontstekingsreacties veroorzaken.
Hersencellen maken het eiwitmolecuul APP aan, bij de afbraak hiervan kunnen
eiwitfragmenten ontstaan die aaneen gaan klonteren tot plaques.
Tangles zijn eiwitkluwens binnen de hersencellen, met als gevolg geheugenverlies, verwarde
gedachtes en desoriëntatie.
Bij gezonde cellen zijn de tau-eiwitten oplosbaar, maar die kunnen samenklonteren en
tangles vormen in de hersenen. Deze eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van het
celskelet van hersencellen door microtubuli (vormen transportwegen van de cel), als gevolg
van de gehyperfosforylering van de tau-eiwitten komen deze in de knoop. Dit ontregelt het
systeem.
De motoreiwitten (‘vrachtwagens’ van de cel) vervoeren organellen en blaasjes met voedingsstoffen
langs de microtubuli. Hoe werkt het?
i. Eén voet van het motoreiwit bindt aan de microtubulus en laat daarbij ADP los en bindt ATP,
hierdoor verandert het eiwit van vorm.
ii. De andere voet gaat ook binden aan de microtubulus.
iii. De eerste voet splitst ondertussen ATP in ADP en P i (verlaat de cel).
iv. De tweede voet laat ADP los en bindt ATP.
Vervolgens bindt de eerste voet weer en start het proces opnieuw – het motoreiwit verplaatst zich.
+ lezen bladzijde 58 (eiwitten met hun verschillende functies)
18.3 Enzymwerking
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties katalyseren, deze leven niet zoals de cel. De cel heeft
een emergente eigenschap, wat betekent dat de cel leeft.
® Zonder enzymen verlopen chemische reacties te langzaam en kunnen de cellen niet
functioneren. Alle enzymen zijn pH- en temperatuurgevoelig.
Het eiwitmolecuul APP is belangrijk bij de aanmaak en het repareren van beschadigingen van
synapsen. De enzymen knippen verouderde APP in stukjes met behulp van -secretase (knipt als
eerste) en -secretase (knipt daarna, als tweede).
H18 Eiwitten
18.1 Van polypepti deketen tot een werkzaam eiwit
Elke cel in je lichaam kan duizenden verschillende eiwitten vormen, die allemaal naar hun eigen
plaats moeten. Dit gebeurt aan de hand van een adreslabel, dat ze krijgen tijdens hun vorming.
i. Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel. Deze bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de translatie direct
(dit is tijdelijk).
ii. Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER, hierdoor koppelt het ribosoom aan een
ribosoomreceptor en opent er een eiwitpoort.
iii. Doordat GTP zich splitst, komt het SHM los van zijn receptor en wordt het adreslabel
(signaalpeptide) door een enzym van de polypeptideketen verwijdert. De translatie gaat
hierna weer door.
iv. Wanneer de polypeptideketen zich loskoppelt van het ribosoom (na bereiken stopcodon),
koppelt het ribosoom zich los in het ER van de ribosoomreceptor. Het ribosoom komt weer
vrij, valt in twee delen, van de ribosoom-receptor en de eiwitpoort sluit.
Uiteindelijk krijgt de polypeptideketen zijn ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen. Stukjes
membraan van het glad ER vormen transportblaasjes, zodat de eiwitten in het Golgi-systeem hun
definitieve eiwitvorm kunnen krijgen.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van het
adreslabel. Met de blaasjes kunnen er meerdere dingen gebeuren:
1. Ze lozen hun inhoud door exocytose buiten de cel.
2. Ze gaan werken als lysosomen, dus als enzymen die afvalstoffen binnen de cel afbreken.
3. Ze nemen de eiwitten in hun membraan op en gaan zo een deel uitmaken van het
celmembraan met eiwitpoorten of receptoren.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur, bijvoorbeeld bolvormig of vezelachtig.
De primaire structuur – aantal en volgorde van de verschillende aminozuren
De secundaire structuur – -helices en -platen gevormd uit waterstofbruggen tussen de
NH- en CO-groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.
De tertiaire structuur – bindingen tussen restgroepen, denk aan zwakke bindingen zoals de
vanderwaalsbindingen, elektrostatische aantrekking of sterke S-bruggen.
De verschillende polypeptiden vormen samen één groot
eiwit, de quaternaire structuur. -helix ontstaat door het
spiraliseren van de peptideketen als
gevolg van de vorming van H-
Bron 3, bladzijde 53 bruggen.
-platen worden gevormd door
twee naast elkaar gelegen delen van
een peptideketen die verbonden
worden door H-bruggen
, Het vouwen van eiwitten gebeurt niet vanzelf, zonder de juiste structuur zijn ze niet werkzaam,
hierbij spelen chaperonne-eiwitten een rol. Zij controleren of de structuur juist zijn en anders
brengen ze die in de juiste structuur. Als dit niet lukt, wordt het verkeerd gevormde eiwit afgebroken
Chaperonnes herstellen de tertiaire structuur van de eiwitten.
Het verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie, denk hierbij aan het witte gedeelte van een
ei. Het koken van het ei verbreekt de H-bruggen in de eiwitten, dat verandert de tertiaire structuur.
Op andere plaatsen in het eiwit ontstaan er nieuwe H-bruggen, een nieuw netwerk.
Ook kappers veranderen de tertiaire structuur, door de S-bruggen te verbreken en vervolgens de
eiwitten in een nieuwe vorm te zetten door op andere plekken nieuwe verbindingen te creëren.
18.2 Functi es van eiwitt en
Een valide test meet dat wat hij ook moet meten, het is dus een kwaliteitsaanduiding.
Plaques zijn ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen, die hoogstwaarschijnlijk
ontstekingsreacties veroorzaken.
Hersencellen maken het eiwitmolecuul APP aan, bij de afbraak hiervan kunnen
eiwitfragmenten ontstaan die aaneen gaan klonteren tot plaques.
Tangles zijn eiwitkluwens binnen de hersencellen, met als gevolg geheugenverlies, verwarde
gedachtes en desoriëntatie.
Bij gezonde cellen zijn de tau-eiwitten oplosbaar, maar die kunnen samenklonteren en
tangles vormen in de hersenen. Deze eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van het
celskelet van hersencellen door microtubuli (vormen transportwegen van de cel), als gevolg
van de gehyperfosforylering van de tau-eiwitten komen deze in de knoop. Dit ontregelt het
systeem.
De motoreiwitten (‘vrachtwagens’ van de cel) vervoeren organellen en blaasjes met voedingsstoffen
langs de microtubuli. Hoe werkt het?
i. Eén voet van het motoreiwit bindt aan de microtubulus en laat daarbij ADP los en bindt ATP,
hierdoor verandert het eiwit van vorm.
ii. De andere voet gaat ook binden aan de microtubulus.
iii. De eerste voet splitst ondertussen ATP in ADP en P i (verlaat de cel).
iv. De tweede voet laat ADP los en bindt ATP.
Vervolgens bindt de eerste voet weer en start het proces opnieuw – het motoreiwit verplaatst zich.
+ lezen bladzijde 58 (eiwitten met hun verschillende functies)
18.3 Enzymwerking
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties katalyseren, deze leven niet zoals de cel. De cel heeft
een emergente eigenschap, wat betekent dat de cel leeft.
® Zonder enzymen verlopen chemische reacties te langzaam en kunnen de cellen niet
functioneren. Alle enzymen zijn pH- en temperatuurgevoelig.
Het eiwitmolecuul APP is belangrijk bij de aanmaak en het repareren van beschadigingen van
synapsen. De enzymen knippen verouderde APP in stukjes met behulp van -secretase (knipt als
eerste) en -secretase (knipt daarna, als tweede).
