Geneeskunde blok 2
, Introductiecollege en hoorcollege 1, dr Kops.
Moleculen van de cel
Cel = kleinste organische eenheid (afgesloten eenheid) in het lichaam
Cel = beweeglijk en dynamisch
Water = een ideale stof, goed oplosmiddel voor polaire stoffen, verdrijft
hydrofobe stoffen.
Amfipathisch = zowel polair als apolair (micel → lipide staart + polaire kop)
Door de membranen van een cel zitten eiwitten, die verbonden zijn met de
binnenkant van de cel.
Biologisch membraan = dubbele lipide laag met daarin eiwitten die zorgen voor
contact tussen binnenste en buitenste cel.
Moleculen zitten aan elkaar door covalente bindingen (d.m.v. hydrolyse)
Eiwit
Vorm en structuur van een eiwit wordt bepaald door de aminozuurvolgorde (20
verschillende aminozuren)
De functie hangt af van de zijgroepen!
Vaak ronde/globulaire eiwitten omdat ze worden gevouwen
Hoe treedt vouwing op?:
ion-binding
Vanderwaalskracht (atoom is niet helemaal neutraal, door die
verschillen een kleine kracht)
Waterstofbrug
Oppervlak eiwitten is heel specifiek en heeft te maken met de functie.
Vaak zie je in een eiwit een alpha-helix en een beta-sheet
Primaire structuur: aminozuurvolgorde
Secundaire structuur: waar zitten de helices en sheets.
Belangrijk voor secundaire structuur:
Peptide-binding is vrij stijf en vlak, niet erg draaibaar.
De C=O en N-H vrijwel altijd in transpositie
In werkelijkheid is de lading niet precies neutraal → carbonylgroep en
aminogroep kunnen waterstofbruggen vormen
Dit leidt tot de vorming van een alpha-helix, dit is de meest voorkomende
secundair structuur
Aan de binnenkant van een alpha-helix zit geen water ← want alle
waterstofbruggen zijn gebruikt.
, Belangrijk voor betasheets:
hoofdketen is vrijwel gestrekt
Alle hoofdketen C=O en N=H vormen waterstofbruggen
Ketens lopen parallel of anti-parallel
Omdat hun oppervlak zo verschild, hebben de alpha-helix en betasheet
verschillende functies.
Eiwitten zijn ervoor gemaakt om te binden
Een eiwit kan binden met een substraat als het aantal zwakke interacties maar
groot genoeg is om te binden. Er wordt gebruik gemaakt van non-covalente
bindingen omdat het hele complex dynamisch moet zijn; en covalente
bindingen doen er lang over om verbroken te worden(dus niet handig)
Wat doen enzymen
A+B → C+D
Reactie verloopt tot een evenwicht dus is het evenwichtsreactie.
A+B C+D
Evenwicht wordt bepaald door de wetten van de thermodynamica
Komt er energie vrij? (exotherm/endotherm?)
Mate van willekeurigheid
Snelheid van een reactie wordt bepaald door activeringsenergie
Voordelen enzymen:
1) Zij verlagen de activeringsenergie!
2) Enzymen zorgen voor een specifiek product; niet veel bijproducten
(vermindering bijproducten)
3) Enzymen zorgen voor de juiste volgorde van reacties.
Drie hoofd principes van katalyse:
1) Vervormen van het substraat zodat die beter reageert
2) Substraten dicht bij elkaar brengen
3) Herrangeren van ladingen zodat de gewenste reactie verloopt
Lysozym lyseert bacteriën (kan bacteriewanden openbreken)
De reactie: knipt een polysacharide in de bacteriewand.
Groeve in het enzym kan 6 suiker-residuen bevatten.
Knipplaats na residue 4: tussen aminozuren glu35 en asp52
Residue 4 is vervormd op plek 'D' (zie pp), daardoor kan geknipt worden.
Bij de reactie wordt het instabiele carbonium ion (C+) gestabiliseerd door asp-
en vervorming van de keten op plek 'D'
Eerst is het substraat een 'stoelvlak'; dit wordt verandert in een plat vlak.
Hierdoor kunnen elektronen vrij bewegen door het platte vlak, wat het
carbonium ion uiteindelijk iets minder positief maakt.
, Introductiecollege en hoorcollege 1, dr Kops.
Moleculen van de cel
Cel = kleinste organische eenheid (afgesloten eenheid) in het lichaam
Cel = beweeglijk en dynamisch
Water = een ideale stof, goed oplosmiddel voor polaire stoffen, verdrijft
hydrofobe stoffen.
Amfipathisch = zowel polair als apolair (micel → lipide staart + polaire kop)
Door de membranen van een cel zitten eiwitten, die verbonden zijn met de
binnenkant van de cel.
Biologisch membraan = dubbele lipide laag met daarin eiwitten die zorgen voor
contact tussen binnenste en buitenste cel.
Moleculen zitten aan elkaar door covalente bindingen (d.m.v. hydrolyse)
Eiwit
Vorm en structuur van een eiwit wordt bepaald door de aminozuurvolgorde (20
verschillende aminozuren)
De functie hangt af van de zijgroepen!
Vaak ronde/globulaire eiwitten omdat ze worden gevouwen
Hoe treedt vouwing op?:
ion-binding
Vanderwaalskracht (atoom is niet helemaal neutraal, door die
verschillen een kleine kracht)
Waterstofbrug
Oppervlak eiwitten is heel specifiek en heeft te maken met de functie.
Vaak zie je in een eiwit een alpha-helix en een beta-sheet
Primaire structuur: aminozuurvolgorde
Secundaire structuur: waar zitten de helices en sheets.
Belangrijk voor secundaire structuur:
Peptide-binding is vrij stijf en vlak, niet erg draaibaar.
De C=O en N-H vrijwel altijd in transpositie
In werkelijkheid is de lading niet precies neutraal → carbonylgroep en
aminogroep kunnen waterstofbruggen vormen
Dit leidt tot de vorming van een alpha-helix, dit is de meest voorkomende
secundair structuur
Aan de binnenkant van een alpha-helix zit geen water ← want alle
waterstofbruggen zijn gebruikt.
, Belangrijk voor betasheets:
hoofdketen is vrijwel gestrekt
Alle hoofdketen C=O en N=H vormen waterstofbruggen
Ketens lopen parallel of anti-parallel
Omdat hun oppervlak zo verschild, hebben de alpha-helix en betasheet
verschillende functies.
Eiwitten zijn ervoor gemaakt om te binden
Een eiwit kan binden met een substraat als het aantal zwakke interacties maar
groot genoeg is om te binden. Er wordt gebruik gemaakt van non-covalente
bindingen omdat het hele complex dynamisch moet zijn; en covalente
bindingen doen er lang over om verbroken te worden(dus niet handig)
Wat doen enzymen
A+B → C+D
Reactie verloopt tot een evenwicht dus is het evenwichtsreactie.
A+B C+D
Evenwicht wordt bepaald door de wetten van de thermodynamica
Komt er energie vrij? (exotherm/endotherm?)
Mate van willekeurigheid
Snelheid van een reactie wordt bepaald door activeringsenergie
Voordelen enzymen:
1) Zij verlagen de activeringsenergie!
2) Enzymen zorgen voor een specifiek product; niet veel bijproducten
(vermindering bijproducten)
3) Enzymen zorgen voor de juiste volgorde van reacties.
Drie hoofd principes van katalyse:
1) Vervormen van het substraat zodat die beter reageert
2) Substraten dicht bij elkaar brengen
3) Herrangeren van ladingen zodat de gewenste reactie verloopt
Lysozym lyseert bacteriën (kan bacteriewanden openbreken)
De reactie: knipt een polysacharide in de bacteriewand.
Groeve in het enzym kan 6 suiker-residuen bevatten.
Knipplaats na residue 4: tussen aminozuren glu35 en asp52
Residue 4 is vervormd op plek 'D' (zie pp), daardoor kan geknipt worden.
Bij de reactie wordt het instabiele carbonium ion (C+) gestabiliseerd door asp-
en vervorming van de keten op plek 'D'
Eerst is het substraat een 'stoelvlak'; dit wordt verandert in een plat vlak.
Hierdoor kunnen elektronen vrij bewegen door het platte vlak, wat het
carbonium ion uiteindelijk iets minder positief maakt.
