Stofwisseling I – Vertering Eiwitten
Week 1 – BA1 2022-2023
Samenvatting
Zie ook: pag. 920-925 B&B.
1. Digestie
Aminozuren moeten eerst worden afgebroken in oligopeptiden en aminozuren voordat deze
opgenomen worden door de enterocyten.
Digestie begint in de maag. Verschillende luminale enzymen van de maag en de pancreas
hydrolyseren eiwitten tot peptiden en vervolgens aminozuren. Deze luminale enzymen worden
uitgescheiden als pro-enzymen.
De maagcellen – ‘gastric chief cells’ – scheiden pepsinogeen uit. Secretie van pepsinogeen is
afhankelijk van:
1. Secretine & PGE2. Secretine bindt aan bèta-2-adrenerge receptor en PGE2 aan EP2-
receptoren. Hiermee activeren ze beide adenylyl cyclase en neemt concentratie cAMP
toe.
2. Gastrine & Ach. Ach bindt aan M3 receptoren en gastrine aan CCK1-receptoren.
Hierdoor wordt er calcium vrijgegeven.
*Belangrijkste van bovenstaande is Ach: wordt vrijgegeven als reactie op stimulatie van nervus
vagus. Ach stimuleert ook de afgifte van zuur (HCL) door de maagcellen.
Pepsinogeen is pH-afhankelijk voor activatie. Wordt omgezet in de actieve vorm pepsine door
de aanwezigheid van HCL (zuur milieu à laag pH). Omzetting geschiedt door het ‘afknippen’
van kleine peptide fragmenten aan de N-terminus. Dit wordt zowel door pepsinogeen zelf
gedaan (autoactivatie) als door activatie peptiden. Door het verliezen van bepaalde peptide
fragmenten aan de N-terminus wordt pepsinogeen uiteindelijk de actieve vorm pepsine.
Pepsine heeft een maximale hydrolyse activiteit in een pH tussen 1.8 en 3.5. Het wordt
onomkeerbaar inactief bij een pH hoger dan 7.2. Pepsine is een endopeptidase en hydrolyseert
‘internal peptide bonds’ waardoor er kleinere peptiden ontstaan.
*Let op: pepsine hydrolyse is niet noodzakelijk.
Het resultaat na digestie in de maag zijn ‘grote’ polypeptiden.
Belangrijkste deel van de eiwit digestie vindt plaats in de dunne darm, in het bijzonder het
duodenum (twaalfvingerige darm). Hier worden de ‘grote’ polypeptiden omgezet in ‘kleine’
polypeptiden. De pancreas scheidt de volgende pro-enzymen uit:
1. Trypsinogeen
2. Chymotrypsinogen
3. Proelastase
4. Procarboxypeptidase A
5. Procarboxypeptidase B
Trypsinogen wordt geactiveerd door het brush border enzym enterokinase. Trypsine heeft
vervolgens vier belangrijke stimulerende effecten:
1. Autoactivatie van trypsine vorming;
2. Vorming van chymotrypsine;
3. Vorming van elastase;
Week 1 – BA1 2022-2023
Samenvatting
Zie ook: pag. 920-925 B&B.
1. Digestie
Aminozuren moeten eerst worden afgebroken in oligopeptiden en aminozuren voordat deze
opgenomen worden door de enterocyten.
Digestie begint in de maag. Verschillende luminale enzymen van de maag en de pancreas
hydrolyseren eiwitten tot peptiden en vervolgens aminozuren. Deze luminale enzymen worden
uitgescheiden als pro-enzymen.
De maagcellen – ‘gastric chief cells’ – scheiden pepsinogeen uit. Secretie van pepsinogeen is
afhankelijk van:
1. Secretine & PGE2. Secretine bindt aan bèta-2-adrenerge receptor en PGE2 aan EP2-
receptoren. Hiermee activeren ze beide adenylyl cyclase en neemt concentratie cAMP
toe.
2. Gastrine & Ach. Ach bindt aan M3 receptoren en gastrine aan CCK1-receptoren.
Hierdoor wordt er calcium vrijgegeven.
*Belangrijkste van bovenstaande is Ach: wordt vrijgegeven als reactie op stimulatie van nervus
vagus. Ach stimuleert ook de afgifte van zuur (HCL) door de maagcellen.
Pepsinogeen is pH-afhankelijk voor activatie. Wordt omgezet in de actieve vorm pepsine door
de aanwezigheid van HCL (zuur milieu à laag pH). Omzetting geschiedt door het ‘afknippen’
van kleine peptide fragmenten aan de N-terminus. Dit wordt zowel door pepsinogeen zelf
gedaan (autoactivatie) als door activatie peptiden. Door het verliezen van bepaalde peptide
fragmenten aan de N-terminus wordt pepsinogeen uiteindelijk de actieve vorm pepsine.
Pepsine heeft een maximale hydrolyse activiteit in een pH tussen 1.8 en 3.5. Het wordt
onomkeerbaar inactief bij een pH hoger dan 7.2. Pepsine is een endopeptidase en hydrolyseert
‘internal peptide bonds’ waardoor er kleinere peptiden ontstaan.
*Let op: pepsine hydrolyse is niet noodzakelijk.
Het resultaat na digestie in de maag zijn ‘grote’ polypeptiden.
Belangrijkste deel van de eiwit digestie vindt plaats in de dunne darm, in het bijzonder het
duodenum (twaalfvingerige darm). Hier worden de ‘grote’ polypeptiden omgezet in ‘kleine’
polypeptiden. De pancreas scheidt de volgende pro-enzymen uit:
1. Trypsinogeen
2. Chymotrypsinogen
3. Proelastase
4. Procarboxypeptidase A
5. Procarboxypeptidase B
Trypsinogen wordt geactiveerd door het brush border enzym enterokinase. Trypsine heeft
vervolgens vier belangrijke stimulerende effecten:
1. Autoactivatie van trypsine vorming;
2. Vorming van chymotrypsine;
3. Vorming van elastase;
