Genen en cellen DT1
Bouwstenen van de cellen
Polymeren = gekoppelde monomeren = macromoleculen
• Aminozuren = eiwitten
• vetzuren/lipiden = phospholipiden>membranen
• suikers = polysachariden
• nucleotiden = DNA/RNA
Covalente bindingen met koolstof als basis (koppel element). Andere elementen steken uit
Isomeren: dezelfde molecuulformule, maar andere vorm > andere naam. Enzymen moeten
structuur herkennen, dus belangrijk.
Stereochemie: gespiegeld
Moleculen hebben 2 oriëntaties:
• L- en D- (links en rechts-draaiend > enantiomeren
• Bestaan uit dezelfde atomen.
Natuurlijke moleculen bevatten vaak 1 oriëntatie:
• enzymen maken alleen deze oriëntatie
• past in hun reactie-centrum (active site)
Functionele groepen:
Hydroxylgroep -OH oplosbaar
Amino group -NH 3
+
eiwit backbone
carboxyl group -COOH eiwit backbone
phosphate group -PO energieoverdracht/regulatie/DNA
4
2-
sulfhydryl group -SH eiwit structuur
Tabel 3.1
Koolstof en polariteit
polariteit bij O- N- en S- atomen in functionele groepen
Macromoleculen
• Gekatalyseerd door een enzym
• Condensatie of de-hydratatiereactie: koppelt monomeren aan elkaar tot polymeer en
een water molecuul wordt afgesplitst
• Hydrolyse: polymeer afgebroken tot monomeren, gaat ten kosten van een
watermolecuul > -OH groep en -H groep wordt aan monomeren gebonden.
Suikers > polysacchariden
• Cellulose maakt waterstofbruggen (veel), daarom is het moeilijk afbreekbaar
• Amylose heeft veel minder waterstofbruggen, daarom kost het veel minder energie
om die af te breken
• glycogeen is de vorm waarin het lichaam glucose opslaat, wanneer er dan weinig
glucose beschikbaar is in het bloed wordt daar weer glucose van gemaakt.
Functie polysacchariden in cellen
• energiebron (glycogeen/glucose)
• bescherming
• rol in cel-cel herkenning
• extracellulaire mix speciale vorm van mechanische/chemische bescherming
,Lipiden
• Groep van vetten fosfolipiden en sterolen
• minder een keten, maar wel een vrij groot molecuul
• heel belangrijk voor de opbouw van membranen
• amfipatisch, deel hydrofoob (meestal vetzuren-vetten en phospholipiden: hele lange
koolwaterstofketens)
• Of Sterolen (cholesterol) = geen vetzuren maar ringstructuur, basis van hormonen.
Te veel is niet goed
Vetzuren
• carboxylgroep (-COOH) aan uiteinde
• carbon backbone (tot 36 C)
o verzadigd - enkelvoudige binding (flexibiliteit)
o onverzadigd - 1 of meer dubbele bindingen (knik)
o van belang bij vorming membraan
o vastgezet aan een glycerol group, ook wel triglyceriden (3 vetzuurketens)
Phospholipiden: bevat een phosphaat group en vetzuren > maken een barrière waar
hydrofiele moleculen niet doorheen kunnen. 2 vetzuurketens
Sterolen:
• geen vetzuur wel lipide
• 4 C-ringen onderling verbonden: rigide structuur
• CHolesterol
o meest voorkomend in dierlijk weefsel
o heel hydrofiel
o in membranen
o maken cellen minder elastisch > zuurstoftoevoer wordt geblokkeerd
Fluidity
• dierlijke vetten > verzadigd > vast
• plantaardige vetten > onverzadigde > vloeibaar
• Margarine
, Eiwitten en aminozuren
Eiwit: polymeer van aminozuren aan elkaar gebonden met peptideketens.
Aminozuur Structuur: aminogroep, carboxylgroep en waterstofatoom en een R groep (20
verschillende van). Ze kunnen verschillen in lengte/volgorde etc.
Verschillende functionaliteiten wordt bepaald door de structuur van de R-groep (polair,
apolair, polair-geladen)
Eiwitsynthese
• ketens van aminozuren (1 of meerdere)
• 1 keten is opgebouwd uit verschillende aminozuren gebonden door een
peptidebinding > peptideketen
o covalent (sterk)
o aminogroep koppelt aan carboxylgroep
o keten wordt verlengd van de carboxyl-kant aan een amino-kant
o beginpunt = n terminus en eindpunt = c terminus, dus eiwit heeft richting
o peptideketen is een polaire structuur
o 3-dimensionale vouw (conformatie), bepaalt door de R-groepen. Vouw wordt
gestabiliseerd doordat de zij-groepen bindingen met elkaar aan gaan en de
backbone gaat waterstofbruggen vormen. Door de 3-dimensionale structuur
wordt de functie van een eiwit gevormd
o komt als keten het ribosoom uit, gaat dan 3 dimensionaal vormen en dan pas
heeft het een functie
o alfa helix en beta
o disulfidebrug: speciale vorm van binding S-S is een covalente binding,
hiermee wordt een extra stevige structuur gemaakt
• 4 niveaus van eiwit structuur
o primair: volgorde aminozuren in polypeptide keten
o secundair: vouwing van peptide backbone (waterstofbruggen) (alfa helix, loop,
beta-strand, -sheet)
o tertiair: 3D vouwing van alle secundaire structuur elementen (zijgroepen van
aminozuren) (door waterstofbruggen, ionbindingen vanderwaals krachten,
hydrofobe clustering) (eindpunt als eiwit uit 1 keten). Domeinen kunnen
gevouwen zijn in subdelen van een eiwitketen, subdelen hebben eigen functie
en eigen vouwing.
o quaternair: alleen als eiwitten meerdere eiwitketens hebben. Eiwitten moeten
samenkomen om functioneel zijn
• Disulfidebinding (covalent): cysteïne residuen vormen zwavelbruggen, inter- en
intramoleculair.
• Anfinsens theorie: volgorde van aminozuren besluiten welke structuur het eiwit zal
krijgen.
• Denaturatie - ontvouwen van eiwitstructuur (ook DNA/RNA). Kan door toevoegen
warmte of chemische stoffen. Kan ook leiden tot aggregatie vanwege hydrofobe
delen van een eiwitketen. NB!
• Misvouwing leidt vaak wel tot aggregatie.
Eiwitmodificaties
• Lipoproteins: aantal lipide groepen worden er aan vast gezet (buurt van membranen)
• Glycoproteins: polysaccharide groepen gekoppeld, bescherming tegen afbraak/
Eiwit-eiwit interacties: in cel vaak binding van molecuul aan eiwit of (kort) contACt tussen
eiwitten om processen
Bouwstenen van de cellen
Polymeren = gekoppelde monomeren = macromoleculen
• Aminozuren = eiwitten
• vetzuren/lipiden = phospholipiden>membranen
• suikers = polysachariden
• nucleotiden = DNA/RNA
Covalente bindingen met koolstof als basis (koppel element). Andere elementen steken uit
Isomeren: dezelfde molecuulformule, maar andere vorm > andere naam. Enzymen moeten
structuur herkennen, dus belangrijk.
Stereochemie: gespiegeld
Moleculen hebben 2 oriëntaties:
• L- en D- (links en rechts-draaiend > enantiomeren
• Bestaan uit dezelfde atomen.
Natuurlijke moleculen bevatten vaak 1 oriëntatie:
• enzymen maken alleen deze oriëntatie
• past in hun reactie-centrum (active site)
Functionele groepen:
Hydroxylgroep -OH oplosbaar
Amino group -NH 3
+
eiwit backbone
carboxyl group -COOH eiwit backbone
phosphate group -PO energieoverdracht/regulatie/DNA
4
2-
sulfhydryl group -SH eiwit structuur
Tabel 3.1
Koolstof en polariteit
polariteit bij O- N- en S- atomen in functionele groepen
Macromoleculen
• Gekatalyseerd door een enzym
• Condensatie of de-hydratatiereactie: koppelt monomeren aan elkaar tot polymeer en
een water molecuul wordt afgesplitst
• Hydrolyse: polymeer afgebroken tot monomeren, gaat ten kosten van een
watermolecuul > -OH groep en -H groep wordt aan monomeren gebonden.
Suikers > polysacchariden
• Cellulose maakt waterstofbruggen (veel), daarom is het moeilijk afbreekbaar
• Amylose heeft veel minder waterstofbruggen, daarom kost het veel minder energie
om die af te breken
• glycogeen is de vorm waarin het lichaam glucose opslaat, wanneer er dan weinig
glucose beschikbaar is in het bloed wordt daar weer glucose van gemaakt.
Functie polysacchariden in cellen
• energiebron (glycogeen/glucose)
• bescherming
• rol in cel-cel herkenning
• extracellulaire mix speciale vorm van mechanische/chemische bescherming
,Lipiden
• Groep van vetten fosfolipiden en sterolen
• minder een keten, maar wel een vrij groot molecuul
• heel belangrijk voor de opbouw van membranen
• amfipatisch, deel hydrofoob (meestal vetzuren-vetten en phospholipiden: hele lange
koolwaterstofketens)
• Of Sterolen (cholesterol) = geen vetzuren maar ringstructuur, basis van hormonen.
Te veel is niet goed
Vetzuren
• carboxylgroep (-COOH) aan uiteinde
• carbon backbone (tot 36 C)
o verzadigd - enkelvoudige binding (flexibiliteit)
o onverzadigd - 1 of meer dubbele bindingen (knik)
o van belang bij vorming membraan
o vastgezet aan een glycerol group, ook wel triglyceriden (3 vetzuurketens)
Phospholipiden: bevat een phosphaat group en vetzuren > maken een barrière waar
hydrofiele moleculen niet doorheen kunnen. 2 vetzuurketens
Sterolen:
• geen vetzuur wel lipide
• 4 C-ringen onderling verbonden: rigide structuur
• CHolesterol
o meest voorkomend in dierlijk weefsel
o heel hydrofiel
o in membranen
o maken cellen minder elastisch > zuurstoftoevoer wordt geblokkeerd
Fluidity
• dierlijke vetten > verzadigd > vast
• plantaardige vetten > onverzadigde > vloeibaar
• Margarine
, Eiwitten en aminozuren
Eiwit: polymeer van aminozuren aan elkaar gebonden met peptideketens.
Aminozuur Structuur: aminogroep, carboxylgroep en waterstofatoom en een R groep (20
verschillende van). Ze kunnen verschillen in lengte/volgorde etc.
Verschillende functionaliteiten wordt bepaald door de structuur van de R-groep (polair,
apolair, polair-geladen)
Eiwitsynthese
• ketens van aminozuren (1 of meerdere)
• 1 keten is opgebouwd uit verschillende aminozuren gebonden door een
peptidebinding > peptideketen
o covalent (sterk)
o aminogroep koppelt aan carboxylgroep
o keten wordt verlengd van de carboxyl-kant aan een amino-kant
o beginpunt = n terminus en eindpunt = c terminus, dus eiwit heeft richting
o peptideketen is een polaire structuur
o 3-dimensionale vouw (conformatie), bepaalt door de R-groepen. Vouw wordt
gestabiliseerd doordat de zij-groepen bindingen met elkaar aan gaan en de
backbone gaat waterstofbruggen vormen. Door de 3-dimensionale structuur
wordt de functie van een eiwit gevormd
o komt als keten het ribosoom uit, gaat dan 3 dimensionaal vormen en dan pas
heeft het een functie
o alfa helix en beta
o disulfidebrug: speciale vorm van binding S-S is een covalente binding,
hiermee wordt een extra stevige structuur gemaakt
• 4 niveaus van eiwit structuur
o primair: volgorde aminozuren in polypeptide keten
o secundair: vouwing van peptide backbone (waterstofbruggen) (alfa helix, loop,
beta-strand, -sheet)
o tertiair: 3D vouwing van alle secundaire structuur elementen (zijgroepen van
aminozuren) (door waterstofbruggen, ionbindingen vanderwaals krachten,
hydrofobe clustering) (eindpunt als eiwit uit 1 keten). Domeinen kunnen
gevouwen zijn in subdelen van een eiwitketen, subdelen hebben eigen functie
en eigen vouwing.
o quaternair: alleen als eiwitten meerdere eiwitketens hebben. Eiwitten moeten
samenkomen om functioneel zijn
• Disulfidebinding (covalent): cysteïne residuen vormen zwavelbruggen, inter- en
intramoleculair.
• Anfinsens theorie: volgorde van aminozuren besluiten welke structuur het eiwit zal
krijgen.
• Denaturatie - ontvouwen van eiwitstructuur (ook DNA/RNA). Kan door toevoegen
warmte of chemische stoffen. Kan ook leiden tot aggregatie vanwege hydrofobe
delen van een eiwitketen. NB!
• Misvouwing leidt vaak wel tot aggregatie.
Eiwitmodificaties
• Lipoproteins: aantal lipide groepen worden er aan vast gezet (buurt van membranen)
• Glycoproteins: polysaccharide groepen gekoppeld, bescherming tegen afbraak/
Eiwit-eiwit interacties: in cel vaak binding van molecuul aan eiwit of (kort) contACt tussen
eiwitten om processen
