Van cel tot molecuul
LES 1 INTRODUCTIE
Per les 1 zelfstudie!
Samenvattingen aan het eind van elk hoofdstuk bestand printen.
Toets open vragen.
Spieren werken d.m.v. ATP (energie).
Eiwitten reguleer je door conformatieveranderingen.
Om ATP te maken heb je enzymen nodig. Kleinste motor: ATP synthase. Zijn er met miljarden.
Als je ATP-synthase wilt laten werken heb je energie nodig. Deze energie komt binnen via voedsel.
3 belangrijkste macronutriënten:
1. Eiwitten (aminozuren)
2. Glycogeen (glucose)
3. Lipiden (vetzuren)
Dit proces heet katabolisme/afbraak. Teveel glucose → te dik. Glucose kan dus worden omgezet in
vet. Dit heet anabolisme. Van de bouwstoffen kun je vet maken.
LES 2 STRUCTUUR EN FUNCTIES VAN EIWITTEN
Te kennen structuurformules:
- Zelfstudie 1, blz 11 syllabus
- Alle structuurformules herkennen
Water: dipoolmoment. H: delta +. O: delta -.
Waterstofbruggen: tussen H en O. O van bijvoorbeeld een carboxylgroep.
Opbouw eiwit: aminozuren.
Structuur aminozuur:
20 aminozuren. De restgroep bepaalt de naam.
De PH bepaalt de vorm waar die in zit en de pKa.
Als iets een proton afstaat of op kan nemen is het zuur base.
Eiwit heeft een aminogroep, aminozuren en een carboxylgroep
,Waterstofbruggen:
Adenine met thymine, guanine met cytosine kunnen H bruggen vormen. AT 2, GC 3.
Functies van eiwitten
- Enzymen
- Structurele eiwitten
- Transport eiwitten
- Motor eiwitten
- Opslag eiwitten
- Signaal eiwitten
- Receptor eiwitten
COOH of COO-
Eiwitten hebben een volkomen gelijkmatige hoofdketen (backbone), alleen de zijketens variëren.
Aminozuren aan elkaar gekoppeld via peptidebinding.
Peptidebinding: H20 gaat weg, je maakt een peptidebinding met C=O en H.
Aan de lading van een eiwit kunnen bijdragen. Dat kunnen carboxyl en NH3 niet, want die zijn
gebruikt voor peptidebindingen. Alleen het eerste en laatste aminozuur kunnen dit.
Aan de lading van een eiwit kunnen bijdragen:
- De amino-terminale -NH3+
- De carboxy-terminale -COO-
- Sommige zijketens
4 groepen aminozuren:
Met zijketens die bij neutrale PH
1. Positief geladen zijn
2. Negatief geladen zijn
3. Geen lading dragen, maar wel een polair(hydrofiel) karakter hebben
4. Met hydrofiele (apolaire) zijketens
Zuur: carboxyl groep.
Polair: oplosbaar in water, dus een OH groep.
Eiwitten worden gereguleerd door er een fosfaatgroep aan te plakken. Fosforylering van eiwitten op
serine, threonine of tyrosine.
,Deze aminozuren hebben polair karakter door dipolen: NH, OH, SH.
Deze zijketens kunnen H-bruggen vormen met andere polaire zijketens, en ook met water dipolen.
3 types niet-covalente bindingen helpen bij de ruimtelijke opvouwing van eiwitmoleculen.
1. Van der waals krachten
2. H-bruggen
3. Elektrostatische aantrekking
Hoe zal een peptideketen zich vouwen in water?
Zodanig dat hydrofobe aminozuren vooral aan de binnenzijde zitten en hydrofiele aan de
buitenkant
Apolair = hydrofoob aan binnenkant, polair aan buitenkant = hydrofiel.
Vouwing bepaald door primaire structuur = aminozuurvolgorde.
Een eiwit vouwt zich automatisch tot de conformatie met de laagste energie.
Je haalt water weg met ureum, krijg je weer de spaghetti sliert en kan je ureum weer weghalen. Dan
vormt zich weer exact hetzelfde eiwit. Wordt bepaald door primaire structuur die niet verandert.
Eiwitten zijn macro-moleculen
- Van 50-2000 AZ
- Van 5500 dalton tot 220 kD
1 dalton = 1/12 x 12C atoom
, 2 belangrijke motieven bij de ruimtelijke vouwing van polypeptide ketens:
- Alfa-helix
- Beta-sheets
Beide structuren worden gestabiliseerd door H-bruggen tussen -N-H en O=C< groepen van de
peptidebindingen!!
o Een alfa helix is een helix samengehouden door hydrogeen binding.
o Bèta sheets worden gevormd wanneer bèta kettingen verbonden worden door hydrogeen
binding/H bruggen.
H bruggen steeds 4 aminozuren verder gevormd, waardoor er een helix gevormd wordt.
Ferritine: eiwitopslag, bestaat voornamelijk uit alfa helices, verbonden door loopjes.
Beta sheet: uitgerekt. Geen H bruggen van 4 verder, maar op peptidebindingen tussen strands die
tussen elkaar zitten. Anti-parallel en parallel mogelijk.
Keratine: 2 strengen die om elkaar gewonden worden. Geeft de sterkte hieraan, bijvoorbeeld haar
wol.
LES 1 INTRODUCTIE
Per les 1 zelfstudie!
Samenvattingen aan het eind van elk hoofdstuk bestand printen.
Toets open vragen.
Spieren werken d.m.v. ATP (energie).
Eiwitten reguleer je door conformatieveranderingen.
Om ATP te maken heb je enzymen nodig. Kleinste motor: ATP synthase. Zijn er met miljarden.
Als je ATP-synthase wilt laten werken heb je energie nodig. Deze energie komt binnen via voedsel.
3 belangrijkste macronutriënten:
1. Eiwitten (aminozuren)
2. Glycogeen (glucose)
3. Lipiden (vetzuren)
Dit proces heet katabolisme/afbraak. Teveel glucose → te dik. Glucose kan dus worden omgezet in
vet. Dit heet anabolisme. Van de bouwstoffen kun je vet maken.
LES 2 STRUCTUUR EN FUNCTIES VAN EIWITTEN
Te kennen structuurformules:
- Zelfstudie 1, blz 11 syllabus
- Alle structuurformules herkennen
Water: dipoolmoment. H: delta +. O: delta -.
Waterstofbruggen: tussen H en O. O van bijvoorbeeld een carboxylgroep.
Opbouw eiwit: aminozuren.
Structuur aminozuur:
20 aminozuren. De restgroep bepaalt de naam.
De PH bepaalt de vorm waar die in zit en de pKa.
Als iets een proton afstaat of op kan nemen is het zuur base.
Eiwit heeft een aminogroep, aminozuren en een carboxylgroep
,Waterstofbruggen:
Adenine met thymine, guanine met cytosine kunnen H bruggen vormen. AT 2, GC 3.
Functies van eiwitten
- Enzymen
- Structurele eiwitten
- Transport eiwitten
- Motor eiwitten
- Opslag eiwitten
- Signaal eiwitten
- Receptor eiwitten
COOH of COO-
Eiwitten hebben een volkomen gelijkmatige hoofdketen (backbone), alleen de zijketens variëren.
Aminozuren aan elkaar gekoppeld via peptidebinding.
Peptidebinding: H20 gaat weg, je maakt een peptidebinding met C=O en H.
Aan de lading van een eiwit kunnen bijdragen. Dat kunnen carboxyl en NH3 niet, want die zijn
gebruikt voor peptidebindingen. Alleen het eerste en laatste aminozuur kunnen dit.
Aan de lading van een eiwit kunnen bijdragen:
- De amino-terminale -NH3+
- De carboxy-terminale -COO-
- Sommige zijketens
4 groepen aminozuren:
Met zijketens die bij neutrale PH
1. Positief geladen zijn
2. Negatief geladen zijn
3. Geen lading dragen, maar wel een polair(hydrofiel) karakter hebben
4. Met hydrofiele (apolaire) zijketens
Zuur: carboxyl groep.
Polair: oplosbaar in water, dus een OH groep.
Eiwitten worden gereguleerd door er een fosfaatgroep aan te plakken. Fosforylering van eiwitten op
serine, threonine of tyrosine.
,Deze aminozuren hebben polair karakter door dipolen: NH, OH, SH.
Deze zijketens kunnen H-bruggen vormen met andere polaire zijketens, en ook met water dipolen.
3 types niet-covalente bindingen helpen bij de ruimtelijke opvouwing van eiwitmoleculen.
1. Van der waals krachten
2. H-bruggen
3. Elektrostatische aantrekking
Hoe zal een peptideketen zich vouwen in water?
Zodanig dat hydrofobe aminozuren vooral aan de binnenzijde zitten en hydrofiele aan de
buitenkant
Apolair = hydrofoob aan binnenkant, polair aan buitenkant = hydrofiel.
Vouwing bepaald door primaire structuur = aminozuurvolgorde.
Een eiwit vouwt zich automatisch tot de conformatie met de laagste energie.
Je haalt water weg met ureum, krijg je weer de spaghetti sliert en kan je ureum weer weghalen. Dan
vormt zich weer exact hetzelfde eiwit. Wordt bepaald door primaire structuur die niet verandert.
Eiwitten zijn macro-moleculen
- Van 50-2000 AZ
- Van 5500 dalton tot 220 kD
1 dalton = 1/12 x 12C atoom
, 2 belangrijke motieven bij de ruimtelijke vouwing van polypeptide ketens:
- Alfa-helix
- Beta-sheets
Beide structuren worden gestabiliseerd door H-bruggen tussen -N-H en O=C< groepen van de
peptidebindingen!!
o Een alfa helix is een helix samengehouden door hydrogeen binding.
o Bèta sheets worden gevormd wanneer bèta kettingen verbonden worden door hydrogeen
binding/H bruggen.
H bruggen steeds 4 aminozuren verder gevormd, waardoor er een helix gevormd wordt.
Ferritine: eiwitopslag, bestaat voornamelijk uit alfa helices, verbonden door loopjes.
Beta sheet: uitgerekt. Geen H bruggen van 4 verder, maar op peptidebindingen tussen strands die
tussen elkaar zitten. Anti-parallel en parallel mogelijk.
Keratine: 2 strengen die om elkaar gewonden worden. Geeft de sterkte hieraan, bijvoorbeeld haar
wol.
