Immunologie deeltentamen 2
HC 5: 14/11/2022
Korte herhaling:
Tijdens infectie gaan pathogenen en de producten in cellen (intracellulair) of zitten (extracellulair) in
het bloed of lymfe.
Adaptieve immuunsysteem zorgt voor opruiming van extracellulaire pathogenen en de toxines door
middel van antilichamen → deze worden geproduceerd door de plasma cellen, wat ontstaat uit B-
cellen.
Antilichamen zijn specifiek → het kan aan één soort antigeen binden of een klein aantal van
structureel dezelfde antigenen.
Antilichaam repertoire = totale aantal specifieke antilichamen van een individu.
Immunoglobuline = de antigeen receptoren en de antilichamen van B cellen.
Een mature B cel kan immunoglobulines produceren → deze blijven zitten aan het membraan tot het
geactiveerd wordt door een antigen → na activatie prolifereert en differentieert het in een plasma
cel → het kan nu antilichamen uitscheiden (deze hebben dezelfde structuur als de
immunoglobulines) = clonal selection
Agammaglobulinemia = een aandoening waarbij geen immunoglobulines aangemaakt kunnen
worden, hierdoor zijn mensen heel erg vatbaar voor infecties.
B-cellen: T-cellen:
- Generation in bone marrow - Generation in Thymus
- Many specificies - Many specificies
- Every cell has unique receptor - Every cell has unique receptor
- Recognition of intact Ag - Recognition of processed Ag
- Humoral response - On antigen presenting cells (APC)
- Cellular response
Immunoglobuline bindt aan twee antigenen → T cel receptor bindt aan een antigen (heeft maar 1
keten)
T cellen kunnen alleen antigenen herkennen door presentatie van het MHC molecuul, B cellen
hoeven dit niet → B cellen kunnen intact antigen herkennen
Structuur van de antilichamen:
Antilichaam bevat variabel en constant gedeelte → variabele deel zorgt ervoor dat we verschillende
antilichamen hebben.
Variabele deel bevat de antigen-binding-site, wat de specificiteit van het antilichaam bepaald.
igG is de meest flexibele antilichaam die we hebben.
Antilichamen bevatten een heavy
chain (blauw) en een light chain
(rood).
, Heavy chains variëren binnen een isotype door de aminozuur sequences → in de variabele regio
(VH)/ hetzelfde voor de light chain (VL)
Antigen-binding regio wordt gevormd door variabele regio van heavy en light chain → heeft dus
twee identieke binding sites.
De rest van de chains zijn minder variabel → constante regio, CH en CL
Antigen kan verschillende epitopen hebben → kan ook repeated epitoop = antigen die veel dezelfde
epitopen bevat.
Epitoop = kleinste stukje dat herkent kan worden door een T of B cel, ook wel antigenic determinant
Multivalent epitoop= antigen die 2 of meer verschillende epitopen bevat/ of meer dan een kopie van
dezelfde bevat.
Antilichaam kan twee dezelfde antigenen herkennen → kunnen ver uit elkaar liggen → hinge region
zorgt voor flexibiliteit van de ‘armen’.
IgG: een protease kan het midden van de heavy chain laten splitsen → Fab (fragment antigen
binding) en Fc (fragment crystallizable)
De Fab bindt antigenen en de Fc bindt weer aan de Fab.
De regio op de heavy chains spelen hier de hinge regio’s → zorgen voor
de flexibiliteit van het antilichamen.
Vijf verschillende soorten antilichamen (IgG, IgM, IgD, IgA of IgE) → zware keten bepaald welke het
wordt
Verschillen in:
- Heavy-chain C regio’s
- Suikergroepen
- Aantal domeinen
- Hinge region
Binnen deze soorten antilichamen zitten ook nog isotypen (IgG1, IgG2 etc.)
IgG heeft het langste half-leven (half-waarde tijd = tijd wanneer je de helft van de activiteit
kwijtraakt) en komt het meeste voor in je bloed.
Light chains bevatten twee isotypen: kappa en lambda → kunnen beide aan alle soorten heavy
chains binden, maar zitten nooit tegelijk aan antilichamen. Altijd de een of de ander.
Elke chain bevat een serie van vergelijkbare motieven die samen gevouwen worden tot domeinen =
immunoglobuline domeinen
Constante domein van heavy chain bevat drie of vier domeinen → IgG, IgD en IgA hebben 3
domeinen/ IgM en IgE hebben er vier.
HC 5: 14/11/2022
Korte herhaling:
Tijdens infectie gaan pathogenen en de producten in cellen (intracellulair) of zitten (extracellulair) in
het bloed of lymfe.
Adaptieve immuunsysteem zorgt voor opruiming van extracellulaire pathogenen en de toxines door
middel van antilichamen → deze worden geproduceerd door de plasma cellen, wat ontstaat uit B-
cellen.
Antilichamen zijn specifiek → het kan aan één soort antigeen binden of een klein aantal van
structureel dezelfde antigenen.
Antilichaam repertoire = totale aantal specifieke antilichamen van een individu.
Immunoglobuline = de antigeen receptoren en de antilichamen van B cellen.
Een mature B cel kan immunoglobulines produceren → deze blijven zitten aan het membraan tot het
geactiveerd wordt door een antigen → na activatie prolifereert en differentieert het in een plasma
cel → het kan nu antilichamen uitscheiden (deze hebben dezelfde structuur als de
immunoglobulines) = clonal selection
Agammaglobulinemia = een aandoening waarbij geen immunoglobulines aangemaakt kunnen
worden, hierdoor zijn mensen heel erg vatbaar voor infecties.
B-cellen: T-cellen:
- Generation in bone marrow - Generation in Thymus
- Many specificies - Many specificies
- Every cell has unique receptor - Every cell has unique receptor
- Recognition of intact Ag - Recognition of processed Ag
- Humoral response - On antigen presenting cells (APC)
- Cellular response
Immunoglobuline bindt aan twee antigenen → T cel receptor bindt aan een antigen (heeft maar 1
keten)
T cellen kunnen alleen antigenen herkennen door presentatie van het MHC molecuul, B cellen
hoeven dit niet → B cellen kunnen intact antigen herkennen
Structuur van de antilichamen:
Antilichaam bevat variabel en constant gedeelte → variabele deel zorgt ervoor dat we verschillende
antilichamen hebben.
Variabele deel bevat de antigen-binding-site, wat de specificiteit van het antilichaam bepaald.
igG is de meest flexibele antilichaam die we hebben.
Antilichamen bevatten een heavy
chain (blauw) en een light chain
(rood).
, Heavy chains variëren binnen een isotype door de aminozuur sequences → in de variabele regio
(VH)/ hetzelfde voor de light chain (VL)
Antigen-binding regio wordt gevormd door variabele regio van heavy en light chain → heeft dus
twee identieke binding sites.
De rest van de chains zijn minder variabel → constante regio, CH en CL
Antigen kan verschillende epitopen hebben → kan ook repeated epitoop = antigen die veel dezelfde
epitopen bevat.
Epitoop = kleinste stukje dat herkent kan worden door een T of B cel, ook wel antigenic determinant
Multivalent epitoop= antigen die 2 of meer verschillende epitopen bevat/ of meer dan een kopie van
dezelfde bevat.
Antilichaam kan twee dezelfde antigenen herkennen → kunnen ver uit elkaar liggen → hinge region
zorgt voor flexibiliteit van de ‘armen’.
IgG: een protease kan het midden van de heavy chain laten splitsen → Fab (fragment antigen
binding) en Fc (fragment crystallizable)
De Fab bindt antigenen en de Fc bindt weer aan de Fab.
De regio op de heavy chains spelen hier de hinge regio’s → zorgen voor
de flexibiliteit van het antilichamen.
Vijf verschillende soorten antilichamen (IgG, IgM, IgD, IgA of IgE) → zware keten bepaald welke het
wordt
Verschillen in:
- Heavy-chain C regio’s
- Suikergroepen
- Aantal domeinen
- Hinge region
Binnen deze soorten antilichamen zitten ook nog isotypen (IgG1, IgG2 etc.)
IgG heeft het langste half-leven (half-waarde tijd = tijd wanneer je de helft van de activiteit
kwijtraakt) en komt het meeste voor in je bloed.
Light chains bevatten twee isotypen: kappa en lambda → kunnen beide aan alle soorten heavy
chains binden, maar zitten nooit tegelijk aan antilichamen. Altijd de een of de ander.
Elke chain bevat een serie van vergelijkbare motieven die samen gevouwen worden tot domeinen =
immunoglobuline domeinen
Constante domein van heavy chain bevat drie of vier domeinen → IgG, IgD en IgA hebben 3
domeinen/ IgM en IgE hebben er vier.
