Resumen proteínas (estructura propiedades de las proteínas)
AMINOACIDOS
Si tiene menos de 10 AA se denomina oligopeptidos
Más de 10 poli péptidos
Superior a 50proteina
Los AA esenciales no lo genera el cuerpo, lo adquirimos de la dieta .
Cuando un alimento tiene proteínas que contienen todos los AA
esenciales decimos que es de buena calidad.
Los AA que conforman una proteína son todos L
El enlace peptídico tiene rigidez e inmoviliza a los átomos por sus
distancias y ángulos fijos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:
ESTRUCTURA PRIMARIA: es la secuencia se AA en la cadena proteica
(cantidad y orden en el que se ubican), sus enlaces son peptídicos
(covalente). La cadena principal se la denomina esqueleto y de el nacen el
resto de cadenas laterales. Este estructura es importante porque nos
puede determinar enfermedades o mutaciones genéticas por una
secuencia errónea de AA, lo que provoca un mal funcionamiento de la
proteína
ESTRUCTURA SCUNDARIA: el orden en el que se pliegan y están enlazados
los AA gracias a los puentes hidrógenos.
Puente hidrogeno menos energía libre más estable
Hélice alfa: la puede conformar cualquier AA menos la prolactina (no tiene
capacidad de giro) y los muy polares como la lys y glu ya que
desestabilizan la hélice. Por esta razón trabaja a un ph en el que no se
ionicen los grupos para que no se carguen.
Hélice dextrógira: gira hacia la derecha
Hélice levógira: gira hacia la izquierda
, hélice de colágeno: proteína fibrosa. secuencia de tres cadenas de gly-pro-
y otro AA cualquiera sus hélices son levógiras y forman un helicoide
dextrógira.
Lamina plegada/lamina beta/hoja beta : secuencia de AA en forma de
lámina de estilo acordeón , puede ser pálelas o anti paralelas. Forman
puentes hidrogeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA: disposición tridimensional de todos los átomos
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria: se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los
enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:
covalentes y no covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden deberse a la formación de un puente
disulfuro entre dos cadenas laterales o a la formación de un enlace amida
(-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico
• Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de
signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Hay dos tipos de estructura terciaria:
Fibroso: una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Los
elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden
mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones.
Globular: no hay dimensiones predominantes sobre otras, su forma se
acerca a la de una esfera y sus regiones estructurales son al azar.
Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la
molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.
AMINOACIDOS
Si tiene menos de 10 AA se denomina oligopeptidos
Más de 10 poli péptidos
Superior a 50proteina
Los AA esenciales no lo genera el cuerpo, lo adquirimos de la dieta .
Cuando un alimento tiene proteínas que contienen todos los AA
esenciales decimos que es de buena calidad.
Los AA que conforman una proteína son todos L
El enlace peptídico tiene rigidez e inmoviliza a los átomos por sus
distancias y ángulos fijos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:
ESTRUCTURA PRIMARIA: es la secuencia se AA en la cadena proteica
(cantidad y orden en el que se ubican), sus enlaces son peptídicos
(covalente). La cadena principal se la denomina esqueleto y de el nacen el
resto de cadenas laterales. Este estructura es importante porque nos
puede determinar enfermedades o mutaciones genéticas por una
secuencia errónea de AA, lo que provoca un mal funcionamiento de la
proteína
ESTRUCTURA SCUNDARIA: el orden en el que se pliegan y están enlazados
los AA gracias a los puentes hidrógenos.
Puente hidrogeno menos energía libre más estable
Hélice alfa: la puede conformar cualquier AA menos la prolactina (no tiene
capacidad de giro) y los muy polares como la lys y glu ya que
desestabilizan la hélice. Por esta razón trabaja a un ph en el que no se
ionicen los grupos para que no se carguen.
Hélice dextrógira: gira hacia la derecha
Hélice levógira: gira hacia la izquierda
, hélice de colágeno: proteína fibrosa. secuencia de tres cadenas de gly-pro-
y otro AA cualquiera sus hélices son levógiras y forman un helicoide
dextrógira.
Lamina plegada/lamina beta/hoja beta : secuencia de AA en forma de
lámina de estilo acordeón , puede ser pálelas o anti paralelas. Forman
puentes hidrogeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA: disposición tridimensional de todos los átomos
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria: se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los
enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:
covalentes y no covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden deberse a la formación de un puente
disulfuro entre dos cadenas laterales o a la formación de un enlace amida
(-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico
• Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de
signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Hay dos tipos de estructura terciaria:
Fibroso: una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Los
elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden
mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones.
Globular: no hay dimensiones predominantes sobre otras, su forma se
acerca a la de una esfera y sus regiones estructurales son al azar.
Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la
molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.
