Biologie begrippenlijst Nectar H18 (V6)
18.1
1. Adreslabel = de eiwitten krijgen een label zodat ze naar de juiste plek worden getransporteerd.
2. Polypeptideketen = wordt gevormd in het ER (endoplasmatisch ridiculum), is een adreslabel.
3. Signaalherkenningsmolecuul (SHM) = stopt de translatie en begeleidt de polypeptideketen naar
het ER.
4. SHM-receptor = waar het SHM aan hecht in het ER.
5. GTP = vergelijkbaar met ATP, hecht aan de SHM-receptor.
6. Eiwitstructuur = in het ER wordt de polypeptideketen omgezet naar een eiwit, de structuur die
die krijgt is de eiwitstructuur.
7. Definitieve eiwitvorm = ontstaat in het Golgi-systeem. Enzymen voegen fosfaatgroepen toe,
wijzigen de toegevoegde suikers en/of koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot een
eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van
het adreslabel van hun eindbestemming.
8. Exocytose = een hormoon, enzym die het eiwit uit het Golgi-systeem via een transportblaasje de
cel uit brengt.
9. Ruimtelijke structuur = eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur; bolvormig of
vezelachtig bijvoorbeeld.
10. Plaques = vroeger had men nog geen idee van de structuur van eiwitten, een neerslag tussen
hersencellen werden plaques genoemd.
11. Tangles = de eiwitkluwens die werden waargenomen in de hersencellen werden vroeger zo
genoemd.
12. Primaire structuur = verschillende aminozuren in een keten.
13. a-helix = eiwit dat tot een spiraalvormige structuur is gevouwen
14. B-plaat = een heen en weer gevouwen, lange keten. Waarbij je een vorm krijgt die vergelijkbaar
is met een golfplaat op een dak.
15. Secundaire structuur = waterstofbindingen tussen aminozuren, waardoor je a-helix en b-plaat
krijgt.
16. Tertaire structuur = extra binding tussen restgroep (zwavelbinding, waterstofbrug, ionbinding
enz.) zorgen voor extra vouwing.
17. Quaternaire structuur = opgebouwd uit meerdere subunits, meerdere polypeptideketens.
18. Chaperonne-eiwitten = controleren of de structuur van andere eiwitten juist is een brengen
verkeerd gevormde eiwitten in de juiste structuur. Als dit niet lukt, breekt de cel het verkeerd
gevormde eiwit af.
19. Denaturatie = het verlies van ruimtelijke structuur. Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan
nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren. Er ontstaat een stevig netwerk van ondoorzichtige
witte eiwitten.
, 18.3
1. enzymen = eiwitten die chemische reacties katalyseren.
2. emergente eigenschap = een eigenschap die niet valt af te leiden uit de eigenschappen van de
moleculen afzonderlijk, maar berust op het ingewikkelde samenspel van alle moleculen en
onderdelen. Voorbeeld: dat de cel leeft.
3. Chemische reacties = reactie tussen chemische stoffen, die te langzaam verloopt zonder
enzymen.
4. pH- en temperatuurgevoelig = enzymen werken het beste bij een optimale temperatuur en
optimale pH-waarde. Als enzymen in het kritieke gebied bevinden zullen ze minder goed
werken.
5. structuur = primair, secundair, tertair of quaternair.
6. Ruimtelijke vorm = wordt bepaald door de structuur van het enzym. Elk enzym heeft een
andere vorm.
7. Activeringsenergie = de hoeveelheid energie die nodig is om de reactie in werking te zetten,
deze wordt verlaagd door enzymen.
8. Optimumtemperatuur = de ideale temperatuur om het meeste stof om te zetten, of voor de
beste leefomstandigheden (mens; 37 graden).
9. Substraatmolecuul = hieraan bindt een enzymmolecuul. Een enzymmolecuul versnelt maar 1
type chemische reactie, het past niet op andere substraten.
10. Sleutel-slotmodel = het substraat past precies in het actieve centrum. Daar vindt dan ook de
binding tussen het enzym en substraat plaats.
11. Induced-fitmodel = een recenter model van het sleutel-slotmodel. Waarbij de vorm van het
actieve centrum van een enzymmolecuul verandert als het bindt met een substraatmolecuul.
Het enzymmolecuul past zich aan de grootte en vorm van het substraatmolecuul aan.
12. Cofactor = een niet-eiwitdeel in een enzymmolecuul. Dit deel is nodig voor de binding van het
substraatmolecuul aan het enzymmolecuul. Het zijn metaalionen (Mg 2+ of Zn2+).
13. Co-enzym = een cofactor als organisch molecuul, bijvoorbeeld een vitamine.
14. Competitieve remming = een molecuul met grote overeenkomsten in bouw van het
substraatmolecuul. Het onbekende molecuul kan zo binden aan het actieve centrum, waardoor
er geen product ontstaat. Dit proces wordt ook wel inhibitie genoemd.
15. Allosterische zijde = een andere specifieke receptorplaats naast het actieve centrum. Er bindt
een remstof (inhibitormolecuul) aan deze plaats, waardoor er een verandering in de vorm van
het enzymmolecuul volgt. Door de verandering in structuur van het enzymmolecuul kan het
substraatmolecuul niet meer binden aan het actieve centrum.
16. Allosterische remming = nadat een stof bindt aan de allosterische zijde, vind er geen reactie
plaats. Dit is een voorbeeld van niet- competitieve remming.
17. Allosterische activatie = het binden van een activatormolecuul aan de allosterische zijde leidt
tot stimulatie van de enzymwerking.
18. Productremming = als er genoeg stof is, kan de reactie worden geremd om overproductie te
voorkomen. Dit kan door een eindproductmolecuul te hechten aan de allosterische zijde van het
eerste enzym in de keten. Zo remt het product de reactieketen. De reactie kan hierna ook weer
actief worden.
18.1
1. Adreslabel = de eiwitten krijgen een label zodat ze naar de juiste plek worden getransporteerd.
2. Polypeptideketen = wordt gevormd in het ER (endoplasmatisch ridiculum), is een adreslabel.
3. Signaalherkenningsmolecuul (SHM) = stopt de translatie en begeleidt de polypeptideketen naar
het ER.
4. SHM-receptor = waar het SHM aan hecht in het ER.
5. GTP = vergelijkbaar met ATP, hecht aan de SHM-receptor.
6. Eiwitstructuur = in het ER wordt de polypeptideketen omgezet naar een eiwit, de structuur die
die krijgt is de eiwitstructuur.
7. Definitieve eiwitvorm = ontstaat in het Golgi-systeem. Enzymen voegen fosfaatgroepen toe,
wijzigen de toegevoegde suikers en/of koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot een
eiwit. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van
het adreslabel van hun eindbestemming.
8. Exocytose = een hormoon, enzym die het eiwit uit het Golgi-systeem via een transportblaasje de
cel uit brengt.
9. Ruimtelijke structuur = eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur; bolvormig of
vezelachtig bijvoorbeeld.
10. Plaques = vroeger had men nog geen idee van de structuur van eiwitten, een neerslag tussen
hersencellen werden plaques genoemd.
11. Tangles = de eiwitkluwens die werden waargenomen in de hersencellen werden vroeger zo
genoemd.
12. Primaire structuur = verschillende aminozuren in een keten.
13. a-helix = eiwit dat tot een spiraalvormige structuur is gevouwen
14. B-plaat = een heen en weer gevouwen, lange keten. Waarbij je een vorm krijgt die vergelijkbaar
is met een golfplaat op een dak.
15. Secundaire structuur = waterstofbindingen tussen aminozuren, waardoor je a-helix en b-plaat
krijgt.
16. Tertaire structuur = extra binding tussen restgroep (zwavelbinding, waterstofbrug, ionbinding
enz.) zorgen voor extra vouwing.
17. Quaternaire structuur = opgebouwd uit meerdere subunits, meerdere polypeptideketens.
18. Chaperonne-eiwitten = controleren of de structuur van andere eiwitten juist is een brengen
verkeerd gevormde eiwitten in de juiste structuur. Als dit niet lukt, breekt de cel het verkeerd
gevormde eiwit af.
19. Denaturatie = het verlies van ruimtelijke structuur. Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan
nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren. Er ontstaat een stevig netwerk van ondoorzichtige
witte eiwitten.
, 18.3
1. enzymen = eiwitten die chemische reacties katalyseren.
2. emergente eigenschap = een eigenschap die niet valt af te leiden uit de eigenschappen van de
moleculen afzonderlijk, maar berust op het ingewikkelde samenspel van alle moleculen en
onderdelen. Voorbeeld: dat de cel leeft.
3. Chemische reacties = reactie tussen chemische stoffen, die te langzaam verloopt zonder
enzymen.
4. pH- en temperatuurgevoelig = enzymen werken het beste bij een optimale temperatuur en
optimale pH-waarde. Als enzymen in het kritieke gebied bevinden zullen ze minder goed
werken.
5. structuur = primair, secundair, tertair of quaternair.
6. Ruimtelijke vorm = wordt bepaald door de structuur van het enzym. Elk enzym heeft een
andere vorm.
7. Activeringsenergie = de hoeveelheid energie die nodig is om de reactie in werking te zetten,
deze wordt verlaagd door enzymen.
8. Optimumtemperatuur = de ideale temperatuur om het meeste stof om te zetten, of voor de
beste leefomstandigheden (mens; 37 graden).
9. Substraatmolecuul = hieraan bindt een enzymmolecuul. Een enzymmolecuul versnelt maar 1
type chemische reactie, het past niet op andere substraten.
10. Sleutel-slotmodel = het substraat past precies in het actieve centrum. Daar vindt dan ook de
binding tussen het enzym en substraat plaats.
11. Induced-fitmodel = een recenter model van het sleutel-slotmodel. Waarbij de vorm van het
actieve centrum van een enzymmolecuul verandert als het bindt met een substraatmolecuul.
Het enzymmolecuul past zich aan de grootte en vorm van het substraatmolecuul aan.
12. Cofactor = een niet-eiwitdeel in een enzymmolecuul. Dit deel is nodig voor de binding van het
substraatmolecuul aan het enzymmolecuul. Het zijn metaalionen (Mg 2+ of Zn2+).
13. Co-enzym = een cofactor als organisch molecuul, bijvoorbeeld een vitamine.
14. Competitieve remming = een molecuul met grote overeenkomsten in bouw van het
substraatmolecuul. Het onbekende molecuul kan zo binden aan het actieve centrum, waardoor
er geen product ontstaat. Dit proces wordt ook wel inhibitie genoemd.
15. Allosterische zijde = een andere specifieke receptorplaats naast het actieve centrum. Er bindt
een remstof (inhibitormolecuul) aan deze plaats, waardoor er een verandering in de vorm van
het enzymmolecuul volgt. Door de verandering in structuur van het enzymmolecuul kan het
substraatmolecuul niet meer binden aan het actieve centrum.
16. Allosterische remming = nadat een stof bindt aan de allosterische zijde, vind er geen reactie
plaats. Dit is een voorbeeld van niet- competitieve remming.
17. Allosterische activatie = het binden van een activatormolecuul aan de allosterische zijde leidt
tot stimulatie van de enzymwerking.
18. Productremming = als er genoeg stof is, kan de reactie worden geremd om overproductie te
voorkomen. Dit kan door een eindproductmolecuul te hechten aan de allosterische zijde van het
eerste enzym in de keten. Zo remt het product de reactieketen. De reactie kan hierna ook weer
actief worden.
