Samenvatting Biologie 6VWO
Hoofdstuk 18 eiwitten
Samenvatting Biologie
18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke cel in je lichaam kan veel verschillende eiwitten vormen, deze gaan naar een eigen
plaats in het grondplasma, in het organel of buiten de cel.
Om eiwitten naar de juiste plek te brengen krijgen ze een adreslabel tijdens hun vorming. Na
de transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma →
translatie begint. Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel. Dit bindt
aan een signaalherkinningsmolecuul (SHM) → translatie stopt tijdelijk (bron 1, Binas 71J).
SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER en komt zo precies boven een eiwitpoort in het ER, die opent.
GTP hecht aan de SHM-receptor. GTP splitst in GDP en Pi → SMH komt los van receptor. Een
enzym verwijdert het adreslabel → translatie gaat verder. De groeiende polypeptideketen
komt binnen het ER terecht. Zodra het stopcodon is bereikt, bindt een ontkoppelingseiwit
aan het mRNA → deze koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De
ribosoomreceptor laat het ribosoom los → valt uiteen in 2 delen → eiwitpoort sluit.
In het ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn ruimtelijke
eiwitstructuur en toevoegingen. Stukjes membraan van het glad ER vormen
transportbaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren (bron 2).
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen o.a.
fosfaatgroepen toe, wijzigen suikers en/of ontkoppelen polypeptideketens. Het Golgi-
systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes. Ook hier bepalen de
adreslabels de eindbestemming.
De blaasjes kunnen hun inhoud (de gevormde eiwitten) door exocytose buiten de cel
afgeven (bron 2D). Ze kunnen ook als lysosomen in het grondplasma van de cel hun functie
vervullen (bron 2F, Binas 79C/D). Andere blaasjes hebben de eiwitten in hun membraan
opgenomen. Die eiwitten zijn bedoeld als eiwitpoorten of receptoren. Ze gaan deel uitmaken
van het celmembraan, als zo’n blaasje met het celmembraan fuseert (bron 2E).
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur. De neerslag van eiwitten tussen de
hersencellen heten plaques. De eiwitkluwens in hersencellen zijn tangles.
, - Primaire structuur: het aantal en de volgorde van de verschillende aminozuren in de
keten.
Een a-helix is spiraalvormig en een β-plaat is een heen en weer gevouwen, lange keten
(bron 3, Binas 67H2). Deze geven polypeptiden hun secundaire structuur. Deze is het
resultaat van waterstofbruggen tussen de N-H-groepen en C=O-groepen van verschillende
aminozuren in eiwitten (bron 4).
De driedimensionale structuur van een eiwit vormt de tertiaire structuur. Deze komt tot
stand via bindingen tussen de restgroepen van verschillende aminozuren.
Zwakke bindingen: Sterke bindingen:
- Elektrostatisch aantrekking; - S-bruggen
- Vanderwaalskrachten;
- H-bruggen
Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere polypeptideketens. De verschillende
polypeptiden vormen samen één groot eiwit, de quaternaire structuur.
Vouwen van eiwitten
Bij het op de juiste manier vouwen van eiwitten spelen chaperonne-eiwitten een rol (bron
5). Ze controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde
eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet, dan breekt de cel het verkeerd gevormde eiwit
af.
Denaturatie van eiwitten
Bij het verbreken van de H-bruggen verandert de tertiaire structuur van een eiwit. Het
verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie (bron 6). Op andere plaatsen in de
eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren → een stevig netwerk ontstaat
van ondoorzichtig witte eiwitten. Een hoge temperatuur of een chemische oorzaak kan
eiwitten denatureren.
Hoofdstuk 18 eiwitten
Samenvatting Biologie
18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke cel in je lichaam kan veel verschillende eiwitten vormen, deze gaan naar een eigen
plaats in het grondplasma, in het organel of buiten de cel.
Om eiwitten naar de juiste plek te brengen krijgen ze een adreslabel tijdens hun vorming. Na
de transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma →
translatie begint. Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel. Dit bindt
aan een signaalherkinningsmolecuul (SHM) → translatie stopt tijdelijk (bron 1, Binas 71J).
SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER en komt zo precies boven een eiwitpoort in het ER, die opent.
GTP hecht aan de SHM-receptor. GTP splitst in GDP en Pi → SMH komt los van receptor. Een
enzym verwijdert het adreslabel → translatie gaat verder. De groeiende polypeptideketen
komt binnen het ER terecht. Zodra het stopcodon is bereikt, bindt een ontkoppelingseiwit
aan het mRNA → deze koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De
ribosoomreceptor laat het ribosoom los → valt uiteen in 2 delen → eiwitpoort sluit.
In het ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn ruimtelijke
eiwitstructuur en toevoegingen. Stukjes membraan van het glad ER vormen
transportbaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren (bron 2).
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen o.a.
fosfaatgroepen toe, wijzigen suikers en/of ontkoppelen polypeptideketens. Het Golgi-
systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes. Ook hier bepalen de
adreslabels de eindbestemming.
De blaasjes kunnen hun inhoud (de gevormde eiwitten) door exocytose buiten de cel
afgeven (bron 2D). Ze kunnen ook als lysosomen in het grondplasma van de cel hun functie
vervullen (bron 2F, Binas 79C/D). Andere blaasjes hebben de eiwitten in hun membraan
opgenomen. Die eiwitten zijn bedoeld als eiwitpoorten of receptoren. Ze gaan deel uitmaken
van het celmembraan, als zo’n blaasje met het celmembraan fuseert (bron 2E).
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur. De neerslag van eiwitten tussen de
hersencellen heten plaques. De eiwitkluwens in hersencellen zijn tangles.
, - Primaire structuur: het aantal en de volgorde van de verschillende aminozuren in de
keten.
Een a-helix is spiraalvormig en een β-plaat is een heen en weer gevouwen, lange keten
(bron 3, Binas 67H2). Deze geven polypeptiden hun secundaire structuur. Deze is het
resultaat van waterstofbruggen tussen de N-H-groepen en C=O-groepen van verschillende
aminozuren in eiwitten (bron 4).
De driedimensionale structuur van een eiwit vormt de tertiaire structuur. Deze komt tot
stand via bindingen tussen de restgroepen van verschillende aminozuren.
Zwakke bindingen: Sterke bindingen:
- Elektrostatisch aantrekking; - S-bruggen
- Vanderwaalskrachten;
- H-bruggen
Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere polypeptideketens. De verschillende
polypeptiden vormen samen één groot eiwit, de quaternaire structuur.
Vouwen van eiwitten
Bij het op de juiste manier vouwen van eiwitten spelen chaperonne-eiwitten een rol (bron
5). Ze controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde
eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet, dan breekt de cel het verkeerd gevormde eiwit
af.
Denaturatie van eiwitten
Bij het verbreken van de H-bruggen verandert de tertiaire structuur van een eiwit. Het
verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie (bron 6). Op andere plaatsen in de
eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren → een stevig netwerk ontstaat
van ondoorzichtig witte eiwitten. Een hoge temperatuur of een chemische oorzaak kan
eiwitten denatureren.
