TEMA 5: Nutrición celular – Metabolismo. Enzimas, concepto y funciones – Energía. ATP
(respiración y fotosíntesis).
Metabolismo
¿CÓMO REGULAN LAS CÉLULAS SUS REACCIONES METABÓLICAS?
El metabolismo de una célula es la suma de todas las reacciones químicas que se realizan en
ella. Muchas de estas reacciones están enlazadas en secuencias llamadas rutas metabólicas. En
una ruta metabólica, una molécula reactante inicial es modificada por una enzima y forma una
molécula intermedia ligeramente diferente, que es modificada por otra enzima para formar
una segunda intermediaria, y así sucesivamente, hasta llegar al producto final.
En las rutas metabólicas, las moléculas se sintetizan y se degradan, de modo que el producto
final puede ser una molécula de desecho (como el dióxido de carbono formado cuando se
degrada la glucosa) o bien el producto final puede ser una molécula, como un aminoácido.
Las células regulan la síntesis de enzimas
Las células ejercen un control estrecho sobre los tipos de proteínas que producen. Las
proteínas enzimáticas rigen todas las actividades metabólicas celulares, y debe ser posible
cambiar estas actividades para cubrir las necesidades de las células. Por consiguiente, algunas
enzimas se sintetizan en grandes cantidades cuando hay más sustrato.
Las células regulan la actividad enzimática
Las enzimas son proteínas complejas y muchas tienen propiedades tales, que las controla su
entorno químico, de modo que se activan donde y cuando se necesita.
Algunas enzimas son sintetizadas en formas inactivas
Algunas enzimas son sintetizadas en una forma inactiva que se activa cuando se encuentran las
condiciones en que dichas enzimas son necesarias. Las células sintetizan y liberan estas
enzimas en forma inactiva para evitar que la enzima digiera y mate a la célula que la sintetizó.
, La actividad enzimática puede inhibirse de forma competitiva o no competitiva
No es lo mejor para las células que sus enzimas elaboren productos todo el tiempo. Muchas
enzimas necesitan quedar inhibidas para que la célula no consuma todos sus sustratos ni se
quede abrumada con demasiados productos. Hay dos maneras generales de inhibir una célula
como se verá a continuación
En la inhibición competitiva, una sustancia que no es el sustrato normal de la enzima se une al
sitio activo de ésta y compite con el sustrato por dicho sitio activo. Esta molécula entra y sale
por difusión del sitio activo, de modo que el enlace es reversible
En la inhibición no competitiva, una molécula se enlaza a un sitio inhibidor no competitivo en
la enzima que es distinto del sitio activo. Como resultado, el sitio activo de la enzima se
distorsiona y lo hace menos capaz de catalizar la reacción
Algunas enzimas están controladas por regulación alostérica
Algunas enzimas, llamadas alostéricas, cambian de manera fácil y espontánea entre dos
configuraciones (“alostérica” significa “otro sitio”), una configuración es activa, mientras que la
otra es inactiva. Estas enzimas están controladas por regulación alostérica, que ocurre cuando
las moléculas “activadoras alostéricas” o “inhibidoras alostéricas” se unen reversiblemente en
los sitios de regulación de la enzima, diferentes del sitio activo de ésta. El enlace reversible de
, las moléculas activadora e inhibitoria significa que se unen de manera temporal, así que el
número de enzimas activadas (o inhibidas) es proporcional al número de las moléculas del
activador (o inhibidor) que están presentes en un momento dado. Las moléculas activadoras
alostéricas estabilizan la enzima en su forma activa; cuando hay muchas moléculas activadoras
alostéricas, la actividad enzimática es elevada.
El nivel general de la actividad de la enzima alostérica está regulado por las cantidades
relativas de activadoras e inhibidoras.
Una forma importante de regulación alostérica es la inhibición por retroalimentación.
Mediante la inhibición por retroalimentación, una ruta metabólica deja de elaborar un
producto cuando la concentración de éste llega a su nivel óptimo.
La actividad de la enzima que está hacia el comienzo de la ruta metabólica queda inhibida por
el producto final de la ruta. Este producto final actúa como molécula inhibidora alostérica
La actividad de las enzimas está influida por el entorno
Las complejas estructuras tridimensionales de las enzimas son sensibles a las condiciones
ambientales. Estos enlaces (con hidrogeno) ocurren únicamente dentro de los límites
estrechos de ciertas condiciones fisicoquímicas, como el pH apropiado, temperatura y
concentración de sales. Cuando tales condiciones quedan fuera de sus límites, la enzima se
desnaturaliza, lo que significa que pierde la estructura tridimensional precisa que requiere
para funcionar adecuadamente.
En humanos, las enzimas celulares funcionan mejor con un pH de alrededor de 7.4. Para
estas enzimas, un pH ácido altera las cargas de los aminoácidos agregándoles iones hidrógeno,
los cuales cambian la forma de la enzima y ponen en riesgo su capacidad de funcionar.
La temperatura afecta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, pues se lentifican
a bajas temperaturas y se activan con las moderadamente altas. Esto se debe a que la
velocidad del movimiento de las moléculas determina la probabilidad de que encuentren el
sitio activo de una enzima.
(respiración y fotosíntesis).
Metabolismo
¿CÓMO REGULAN LAS CÉLULAS SUS REACCIONES METABÓLICAS?
El metabolismo de una célula es la suma de todas las reacciones químicas que se realizan en
ella. Muchas de estas reacciones están enlazadas en secuencias llamadas rutas metabólicas. En
una ruta metabólica, una molécula reactante inicial es modificada por una enzima y forma una
molécula intermedia ligeramente diferente, que es modificada por otra enzima para formar
una segunda intermediaria, y así sucesivamente, hasta llegar al producto final.
En las rutas metabólicas, las moléculas se sintetizan y se degradan, de modo que el producto
final puede ser una molécula de desecho (como el dióxido de carbono formado cuando se
degrada la glucosa) o bien el producto final puede ser una molécula, como un aminoácido.
Las células regulan la síntesis de enzimas
Las células ejercen un control estrecho sobre los tipos de proteínas que producen. Las
proteínas enzimáticas rigen todas las actividades metabólicas celulares, y debe ser posible
cambiar estas actividades para cubrir las necesidades de las células. Por consiguiente, algunas
enzimas se sintetizan en grandes cantidades cuando hay más sustrato.
Las células regulan la actividad enzimática
Las enzimas son proteínas complejas y muchas tienen propiedades tales, que las controla su
entorno químico, de modo que se activan donde y cuando se necesita.
Algunas enzimas son sintetizadas en formas inactivas
Algunas enzimas son sintetizadas en una forma inactiva que se activa cuando se encuentran las
condiciones en que dichas enzimas son necesarias. Las células sintetizan y liberan estas
enzimas en forma inactiva para evitar que la enzima digiera y mate a la célula que la sintetizó.
, La actividad enzimática puede inhibirse de forma competitiva o no competitiva
No es lo mejor para las células que sus enzimas elaboren productos todo el tiempo. Muchas
enzimas necesitan quedar inhibidas para que la célula no consuma todos sus sustratos ni se
quede abrumada con demasiados productos. Hay dos maneras generales de inhibir una célula
como se verá a continuación
En la inhibición competitiva, una sustancia que no es el sustrato normal de la enzima se une al
sitio activo de ésta y compite con el sustrato por dicho sitio activo. Esta molécula entra y sale
por difusión del sitio activo, de modo que el enlace es reversible
En la inhibición no competitiva, una molécula se enlaza a un sitio inhibidor no competitivo en
la enzima que es distinto del sitio activo. Como resultado, el sitio activo de la enzima se
distorsiona y lo hace menos capaz de catalizar la reacción
Algunas enzimas están controladas por regulación alostérica
Algunas enzimas, llamadas alostéricas, cambian de manera fácil y espontánea entre dos
configuraciones (“alostérica” significa “otro sitio”), una configuración es activa, mientras que la
otra es inactiva. Estas enzimas están controladas por regulación alostérica, que ocurre cuando
las moléculas “activadoras alostéricas” o “inhibidoras alostéricas” se unen reversiblemente en
los sitios de regulación de la enzima, diferentes del sitio activo de ésta. El enlace reversible de
, las moléculas activadora e inhibitoria significa que se unen de manera temporal, así que el
número de enzimas activadas (o inhibidas) es proporcional al número de las moléculas del
activador (o inhibidor) que están presentes en un momento dado. Las moléculas activadoras
alostéricas estabilizan la enzima en su forma activa; cuando hay muchas moléculas activadoras
alostéricas, la actividad enzimática es elevada.
El nivel general de la actividad de la enzima alostérica está regulado por las cantidades
relativas de activadoras e inhibidoras.
Una forma importante de regulación alostérica es la inhibición por retroalimentación.
Mediante la inhibición por retroalimentación, una ruta metabólica deja de elaborar un
producto cuando la concentración de éste llega a su nivel óptimo.
La actividad de la enzima que está hacia el comienzo de la ruta metabólica queda inhibida por
el producto final de la ruta. Este producto final actúa como molécula inhibidora alostérica
La actividad de las enzimas está influida por el entorno
Las complejas estructuras tridimensionales de las enzimas son sensibles a las condiciones
ambientales. Estos enlaces (con hidrogeno) ocurren únicamente dentro de los límites
estrechos de ciertas condiciones fisicoquímicas, como el pH apropiado, temperatura y
concentración de sales. Cuando tales condiciones quedan fuera de sus límites, la enzima se
desnaturaliza, lo que significa que pierde la estructura tridimensional precisa que requiere
para funcionar adecuadamente.
En humanos, las enzimas celulares funcionan mejor con un pH de alrededor de 7.4. Para
estas enzimas, un pH ácido altera las cargas de los aminoácidos agregándoles iones hidrógeno,
los cuales cambian la forma de la enzima y ponen en riesgo su capacidad de funcionar.
La temperatura afecta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, pues se lentifican
a bajas temperaturas y se activan con las moderadamente altas. Esto se debe a que la
velocidad del movimiento de las moléculas determina la probabilidad de que encuentren el
sitio activo de una enzima.
