20.1
Een ribosoom koppelt in een aantal stappen aan het ruw ER. De uiteindelijk gevormde
polypeptideketen komt in het lumen(binnenruimte) van het ER terecht:
1. De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern
naar een ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerste
gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel, bijvoorbeeld een
signaal(peptide) voor verdere verwerking aan het ER. Dit bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul(SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de translatie
tijdelijk(BT71J).
2. Het SHM hecht aan een SHM receptoreiwit van het ER en het ribosoom koppelt aan
een ribossomreceptor van het ER.
3. Het ribosoom komt daarbij precies boven een eiwitpoort in het ER, die opengaat,
waardoor de polypeptideketen in het ER komt(3).
4. Energierijk GTP hecht aan SHM-receptor en splits in GDP en Pi en SHM komt los
van zijn receptor. Translatie gaat verder
5. Een enzym knipt het adreslabel los; de polypeptideketen groeit en komt in het ER
terecht.
6. De voltooide polypeptideketen komt los in het ER, het ribosoom komt vrij van de
receptor en het eiwitpoortje sluit.
In het ER vinden de eerste stappen van de vorming van het definitieve eiwit plaats. Via
transportblaasjes gaat het eiwit naar het Golgi-systeem. In het golgi-systeem ontstaat de
definitieve eiwitvorm. Dat levert 3 mogelijkheden.
1. Een transportblaasje brengt via exocytose het product de cel uit,
2. de eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan(receptor)
3. er ontstaan lysosomem(enzym)
In het golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm.
Primaire structuur: De volgorde en het aantal van elk type aminozuur bepalen de primaire
structuur van een eiwit.
Secundaire structuur: ontstaat door waterstofbruggen binnen een polypeptideketen. Hierbij
ontstaat een α-helix of een ß-sheet(ß-plaat).
Tertiaire structuur: driedimensionale structuur ontstaan door vandelwaarskrachten, H-
bruggen(NH- en C=O-groepen), S-bruggen of verschillen in elektrische lading.
Quaternaire structuur: ontstaat als 2 of meer polypeptideketens één groot eiwit vormen,
zoals hemoglobine.
Bindingen stabiliseren de vorm van een eiwit. Zwavelbruggen zijn sterke bindingen tussen 2
cysteïnemoleculen in een polypeptideketen: de overige 3 typen bindingen zijn zwakker.
Door een hoge of lage temperatuur of door bepaalde chemicaliën kan een eiwit denatureren.
H-bruggen verbreken, Nieuwe H-bruggen geven een andere ruimtelijke structuur. Meestal is
denaturatie omkeerbaar.
20.2
Dat een hersenscan een valide test is betekent dat de test inderdaad meet wat hij moet
meten. Het is dus een kwaliteitsaanduiding.
De ziekte van Alzheimer heeft 3 waarneembare kenmerken:
1. plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen.
2. tangles: eiwitkluwens binnen de hersencellen. Gevolgen van plaques en tangles:
geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en slecht
beoordelingsvermogen.
Een ribosoom koppelt in een aantal stappen aan het ruw ER. De uiteindelijk gevormde
polypeptideketen komt in het lumen(binnenruimte) van het ER terecht:
1. De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern
naar een ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerste
gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel, bijvoorbeeld een
signaal(peptide) voor verdere verwerking aan het ER. Dit bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul(SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de translatie
tijdelijk(BT71J).
2. Het SHM hecht aan een SHM receptoreiwit van het ER en het ribosoom koppelt aan
een ribossomreceptor van het ER.
3. Het ribosoom komt daarbij precies boven een eiwitpoort in het ER, die opengaat,
waardoor de polypeptideketen in het ER komt(3).
4. Energierijk GTP hecht aan SHM-receptor en splits in GDP en Pi en SHM komt los
van zijn receptor. Translatie gaat verder
5. Een enzym knipt het adreslabel los; de polypeptideketen groeit en komt in het ER
terecht.
6. De voltooide polypeptideketen komt los in het ER, het ribosoom komt vrij van de
receptor en het eiwitpoortje sluit.
In het ER vinden de eerste stappen van de vorming van het definitieve eiwit plaats. Via
transportblaasjes gaat het eiwit naar het Golgi-systeem. In het golgi-systeem ontstaat de
definitieve eiwitvorm. Dat levert 3 mogelijkheden.
1. Een transportblaasje brengt via exocytose het product de cel uit,
2. de eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan(receptor)
3. er ontstaan lysosomem(enzym)
In het golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm.
Primaire structuur: De volgorde en het aantal van elk type aminozuur bepalen de primaire
structuur van een eiwit.
Secundaire structuur: ontstaat door waterstofbruggen binnen een polypeptideketen. Hierbij
ontstaat een α-helix of een ß-sheet(ß-plaat).
Tertiaire structuur: driedimensionale structuur ontstaan door vandelwaarskrachten, H-
bruggen(NH- en C=O-groepen), S-bruggen of verschillen in elektrische lading.
Quaternaire structuur: ontstaat als 2 of meer polypeptideketens één groot eiwit vormen,
zoals hemoglobine.
Bindingen stabiliseren de vorm van een eiwit. Zwavelbruggen zijn sterke bindingen tussen 2
cysteïnemoleculen in een polypeptideketen: de overige 3 typen bindingen zijn zwakker.
Door een hoge of lage temperatuur of door bepaalde chemicaliën kan een eiwit denatureren.
H-bruggen verbreken, Nieuwe H-bruggen geven een andere ruimtelijke structuur. Meestal is
denaturatie omkeerbaar.
20.2
Dat een hersenscan een valide test is betekent dat de test inderdaad meet wat hij moet
meten. Het is dus een kwaliteitsaanduiding.
De ziekte van Alzheimer heeft 3 waarneembare kenmerken:
1. plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen.
2. tangles: eiwitkluwens binnen de hersencellen. Gevolgen van plaques en tangles:
geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en slecht
beoordelingsvermogen.
