Samenvatting Biomoleculaire
Chemie deel 1
Hoorcollege 1: Molecules of Life
De moleculen van het leven bestaan uit:
- DNA
- RNA
- Eiwitten
- Lipiden
- Suikers
- Water
Het Centrale Dogma stelt: DNA transcriptie RNA translatie Eiwitten
→ →
Intermoleculaire interacties zijn (vrijwel) altijd non-covalent. Alle non-covalente interacties zijn
bovendien elektrostatisch van aard:
- Van Der Waals interacties
- Elektrostatische interacties
- Waterstofbruggen
Elektronegativiteit neemt van links naar rechts en van beneden naar boven toe in het periodiek
systeem. Zuurstof is dus elektronegatiever dan stikstof en vormt dus een sterkere H-brug. H-bruggen
hebben naast een non-covalent ook een covalent karakter (overlapping orbitalen).
- Water heeft twee H-brug donoren en twee acceptoren. Het verzwakt elektrostatische
1 qi q j
interacties; U ij =( )( 2 ) met ε r ≡ 1 in vacuüm, 80 in water en 2-4 in eiwit.
4 π ε 0 ε r r ij
- Water verzwakt ook de effectieve sterkte van waterstofbruggen, want voordat H-bruggen
tussen moleculen gevormd kunnen worden, moeten de H-bruggen met water eerst
verbroken worden.
- Water zorgt voor het hydrofobe effect door veranderingen in de entropie van water. Vrije
watermoleculen kunnen snel ronddraaien (hoge entropie), maar watermoleculen bij een
apolair oppervlak kunnen minder ronddraaien (lage entropie). De apolaire oppervlakken
minimaliseren daarom hun oppervlak door te aggregeren.
∆ G=∆ H−T ∆ S . Hierbij heeft de enthalpie-term betrekking op de v.d. Waals interacties,
elektrostatische interacties en H-bruggen. De entropische-term heeft betrekking op het hydrofobe
effect (de term hydrofobe ‘interacties’ is daarom onjuist). Alleen losse aminozuren hebben geladen
groepen. Ze zijn (vrijwel) allemaal linksdraaiend.
1
, Aminozuren kunnen onderverdeeld worden in verschillende groepen:
- Apolair hydrofoob
- Polair hydrofiel (ongeladen)
- Positief geladen hydrofiel
- Negatief geladen hydrofiel
Tryptofaan is zowel hydrofoob als hydrofiel, want het zit op de grens van het hydrofiele en hydrofobe
deel van het membraan.
Het eerste C-atoom in de zijketen wordt Cβ
genoemd en zo loopt de nummering verder
door.
Alfa-helices voldoen aan de waterstofbrug
capaciteit van de eiwit-backbone. Als er
geen H-bruggen zouden worden
gevormd door groepen binnenin het
eiwit, is dat energetisch zeer
ongunstig. Buiten het eiwit kunnen H-
bruggen met water gevormd worden. β-
sheets kunnen parallel of anti-parallel zijn.
Hydrofobe aminozuren zitten vooral binnenin het eiwit, neutrale polaire aminozuren vooral aan de
buitenkant en polaire geladen aminozuren vrijwel altijd aan de buitenkant. Eiwitdomeinen zijn
structureel relevanter dan de quaternaire structuur. Interacties:
- Primair: covalente bindingen
- Secundair: H-bruggen
- Tertiair: v.d. Waals, elektrostatische- en hydrofobe interacties, covalent (disulfide)
- Quaternair: zelfde als tertiair
De stabiliteit van wateroplosbare eiwitten komt vooral door het hydrofobe effect en dus door water.
2
Chemie deel 1
Hoorcollege 1: Molecules of Life
De moleculen van het leven bestaan uit:
- DNA
- RNA
- Eiwitten
- Lipiden
- Suikers
- Water
Het Centrale Dogma stelt: DNA transcriptie RNA translatie Eiwitten
→ →
Intermoleculaire interacties zijn (vrijwel) altijd non-covalent. Alle non-covalente interacties zijn
bovendien elektrostatisch van aard:
- Van Der Waals interacties
- Elektrostatische interacties
- Waterstofbruggen
Elektronegativiteit neemt van links naar rechts en van beneden naar boven toe in het periodiek
systeem. Zuurstof is dus elektronegatiever dan stikstof en vormt dus een sterkere H-brug. H-bruggen
hebben naast een non-covalent ook een covalent karakter (overlapping orbitalen).
- Water heeft twee H-brug donoren en twee acceptoren. Het verzwakt elektrostatische
1 qi q j
interacties; U ij =( )( 2 ) met ε r ≡ 1 in vacuüm, 80 in water en 2-4 in eiwit.
4 π ε 0 ε r r ij
- Water verzwakt ook de effectieve sterkte van waterstofbruggen, want voordat H-bruggen
tussen moleculen gevormd kunnen worden, moeten de H-bruggen met water eerst
verbroken worden.
- Water zorgt voor het hydrofobe effect door veranderingen in de entropie van water. Vrije
watermoleculen kunnen snel ronddraaien (hoge entropie), maar watermoleculen bij een
apolair oppervlak kunnen minder ronddraaien (lage entropie). De apolaire oppervlakken
minimaliseren daarom hun oppervlak door te aggregeren.
∆ G=∆ H−T ∆ S . Hierbij heeft de enthalpie-term betrekking op de v.d. Waals interacties,
elektrostatische interacties en H-bruggen. De entropische-term heeft betrekking op het hydrofobe
effect (de term hydrofobe ‘interacties’ is daarom onjuist). Alleen losse aminozuren hebben geladen
groepen. Ze zijn (vrijwel) allemaal linksdraaiend.
1
, Aminozuren kunnen onderverdeeld worden in verschillende groepen:
- Apolair hydrofoob
- Polair hydrofiel (ongeladen)
- Positief geladen hydrofiel
- Negatief geladen hydrofiel
Tryptofaan is zowel hydrofoob als hydrofiel, want het zit op de grens van het hydrofiele en hydrofobe
deel van het membraan.
Het eerste C-atoom in de zijketen wordt Cβ
genoemd en zo loopt de nummering verder
door.
Alfa-helices voldoen aan de waterstofbrug
capaciteit van de eiwit-backbone. Als er
geen H-bruggen zouden worden
gevormd door groepen binnenin het
eiwit, is dat energetisch zeer
ongunstig. Buiten het eiwit kunnen H-
bruggen met water gevormd worden. β-
sheets kunnen parallel of anti-parallel zijn.
Hydrofobe aminozuren zitten vooral binnenin het eiwit, neutrale polaire aminozuren vooral aan de
buitenkant en polaire geladen aminozuren vrijwel altijd aan de buitenkant. Eiwitdomeinen zijn
structureel relevanter dan de quaternaire structuur. Interacties:
- Primair: covalente bindingen
- Secundair: H-bruggen
- Tertiair: v.d. Waals, elektrostatische- en hydrofobe interacties, covalent (disulfide)
- Quaternair: zelfde als tertiair
De stabiliteit van wateroplosbare eiwitten komt vooral door het hydrofobe effect en dus door water.
2
