Stofwisseling
Leerdoelen:
De functionele groepen van een aminozuur benoemen.
De verschillen van een zwitterion in zure, neutrale en basische omgeving te benoemen.
De structuurformule van een peptidebinding herkennen en tekenen.
De rol van aminozuren in de structuur van eiwitten uit te leggen.
De primaire, secundaire, tertiaire en quatenaire structuur van eiwitten en de onderlinge
samenhang uitleggen.
Uit te leggen hoe enzymen door middel van activeringsenergie, induced fit en actief
centrum, specifieke reacties doen versnellen.
De begrippen substraat, product, cofactor, coenzym en prosthetische groep te omschrijven.
De invloed van temperatuur, zuurgraad en zoutconcentratie op de enzymactiviteit met
voorbeelden te illustreren.
De functionele groepen van een aminozuur benoemen
Bij een alfa-helix zie je de verschillende zijketens van aminozuren. Als je van een afstand kijkt zie je
alleen de zijketens en niet de ruggengraat (backbone), dan zie je pas hoeveel aminozuren van elkaar
verschillen. De R-groep van een aminozuur bepaald ook het karakter van een eiwit. Als de R-groepen
polair zijn hebben we een polair eiwit. Als de R-groepen van meerdere aminozuren bij elkaar klein
zijn ontstaat een gat in het eiwit.
Bij een B-sheet steken de R-groepen boven en onder de sheet uit. Als een eiwit in water komt zitten
de apolaire groepen aan de binnenkant, omdat er anders geen H-bruggen gevormd kunnen worden
met de watermoleculen. De polaire groepen gaan dan naar buiten steken. De hydrofobe kern draagt
bij aan de stabiliteit van de eiwitstructuur.
Buiten een cel zal een gedenatureerd eiwit zelden renatureren.
Veel enzymen hebben een co-factor nodig, een niet eiwit molecuul,
om te functioneren. Dit kan een metaal ion of een organisch
molecuul zijn. Dan krijg je een co-enzym, deze zijn meestal gemaakt
uit vitaminen. Als een co-enzym covalent is gebonden aan het enzym
hebben we een prothetische groep.
Metaal ionen nemen deel aan de reactie of zijn nodig
voor de tertiaire structuur.
Functionele groepen:
- Aminogroep (-NH2) – elk aminozuur heeft deze groep, deze zit aan het α-koolstofatoom (het
centrale C-atoom met 4 bindingen), het atoom en de aminogroep vormen de basis van een
aminozuur.
- Carboxylgroep (-COOH) – maakt de aminozuren zuur.
- Zijketens (R-groepen):
Methylgroep (-CH3) – alanine heeft dit in de R-groep.
Hydroxylgroep (-OH) – serine heeft dit, maakt het reactief en polair.
Aromatische ring – deze ringen zijn betrokken bij pi-stapelingen en H-
bruggen.
2
Leerdoelen:
De functionele groepen van een aminozuur benoemen.
De verschillen van een zwitterion in zure, neutrale en basische omgeving te benoemen.
De structuurformule van een peptidebinding herkennen en tekenen.
De rol van aminozuren in de structuur van eiwitten uit te leggen.
De primaire, secundaire, tertiaire en quatenaire structuur van eiwitten en de onderlinge
samenhang uitleggen.
Uit te leggen hoe enzymen door middel van activeringsenergie, induced fit en actief
centrum, specifieke reacties doen versnellen.
De begrippen substraat, product, cofactor, coenzym en prosthetische groep te omschrijven.
De invloed van temperatuur, zuurgraad en zoutconcentratie op de enzymactiviteit met
voorbeelden te illustreren.
De functionele groepen van een aminozuur benoemen
Bij een alfa-helix zie je de verschillende zijketens van aminozuren. Als je van een afstand kijkt zie je
alleen de zijketens en niet de ruggengraat (backbone), dan zie je pas hoeveel aminozuren van elkaar
verschillen. De R-groep van een aminozuur bepaald ook het karakter van een eiwit. Als de R-groepen
polair zijn hebben we een polair eiwit. Als de R-groepen van meerdere aminozuren bij elkaar klein
zijn ontstaat een gat in het eiwit.
Bij een B-sheet steken de R-groepen boven en onder de sheet uit. Als een eiwit in water komt zitten
de apolaire groepen aan de binnenkant, omdat er anders geen H-bruggen gevormd kunnen worden
met de watermoleculen. De polaire groepen gaan dan naar buiten steken. De hydrofobe kern draagt
bij aan de stabiliteit van de eiwitstructuur.
Buiten een cel zal een gedenatureerd eiwit zelden renatureren.
Veel enzymen hebben een co-factor nodig, een niet eiwit molecuul,
om te functioneren. Dit kan een metaal ion of een organisch
molecuul zijn. Dan krijg je een co-enzym, deze zijn meestal gemaakt
uit vitaminen. Als een co-enzym covalent is gebonden aan het enzym
hebben we een prothetische groep.
Metaal ionen nemen deel aan de reactie of zijn nodig
voor de tertiaire structuur.
Functionele groepen:
- Aminogroep (-NH2) – elk aminozuur heeft deze groep, deze zit aan het α-koolstofatoom (het
centrale C-atoom met 4 bindingen), het atoom en de aminogroep vormen de basis van een
aminozuur.
- Carboxylgroep (-COOH) – maakt de aminozuren zuur.
- Zijketens (R-groepen):
Methylgroep (-CH3) – alanine heeft dit in de R-groep.
Hydroxylgroep (-OH) – serine heeft dit, maakt het reactief en polair.
Aromatische ring – deze ringen zijn betrokken bij pi-stapelingen en H-
bruggen.
2
