Hoofdstuk 8, enzymen: basis concepten en kinetica
Inleiding
Enzymen, bijna een kwart van onze genen codeert voor enzymen. Dat geeft aan hoe belangrijk ze
wel niet zijn. Enzymen hebben een katalytische functie en zijn erg specifiek. Enzymen gebruiken het
complete repertoire aan intermoleculaire krachten en brengen hun substraat daarmee in een
optimale oriëntatie om bindingen te maken of verbreken. Enzymen katalyseren reacties door
transition states te stabiliseren. Door selectief een transitie staat te stabiliseren, bepaalt het enzym
welke van de potentiële reacties uitgevoerd wordt. Bijna alle enzymen zijn eiwitten, maar er is ook
katalytisch actief RNA.
Active site, katalyse vindt plaats op een bepaalde plek op het enzym, genaamd de active site.
Transition state, is de hoogste-energie soort in een reactie pathway.
8.1 Enzymen zijn krachtige en specifieke katalysatoren
Biologische reacties, de meeste biologische reacties zouden niet/amper plaatsvinden in de
afwezigheid van enzymen. Enzymen accelereren reacties met een factor van een miljoen of hoger.
Carbonic anhydrase, katalyseert de hydratatie van CO2. Overdracht van CO2 van de weefsels naar de
longen zou minder compleet zijn zonder dit enzym. Dit enzym is zelfs een van de snelste enzymen
met een turnover nummer van 106 moleculen CO2 per seconde.
Specificiteit, enzymen zijn specifiek in zowel de reactie die ze katalyseren als hun keuze in
reactanten, ook wel substraten. Een enzym katalyseert meestal 1 reactie of een set aan gerelateerde
reacties, bv proteolytische enzymen.
Proteolytic enzymen, deze enzymen katalyseren proteolyse (de hydrolyse van een peptidebinding).
De meeste proteolytische enzymen katalyseren ook nog een andere gerelateerde reactie in vitro:
hydrolyse van een esterbinding.
Substraatspecificiteit, proteolytische enzymen verschillen erg in hun mate van
substraatspecificiteit. Zo zal ‘papain’ vrijwel elke peptidebinding knippen onafhankelijk
van de identiteit van naastgelegen zijgroepen. Trypsine, daarentegen, is vrij specifiek en
katalyseert alleen de klieving van de carboxyl zijde van lysine en arginine residuen.
Thrombine (bloedstolling) is nog specifieker en katalyseert enkel hydrolyse van Arg-Gly
bindingen in bepaalde peptidesequenties.
DNA pol I, is ook een hoog specifieke katalyst. Het voegt nucleotiden toe aan een DNA
streng in een richting die bepaald wordt door de template streng. Het voegt in minder
dan 1 op de 1000 nucleotiden een verkeerde toe.
De specificiteit van een enzym is afhankelijk van de precieze interactie van het substraat
met het enzym. Deze precisie is het resultaat van de 3D structuur van het enzym.
Cofactor, de katalytische activiteit van veel enzymen is afhankelijk van de aanwezigheid van een klein
molecuul, genaamd cofactor. Cofactoren zijn vaak in staat chemische reacties uit te voeren die niet
door de set van 20 AZ uitgevoerd kunnen worden. Cofactoren kunnen in 2 groepen opgedeeld
worden:
1. Metalen
2. Kleine organische moleculen genaamd co-enzymen, deze zijn vaak afkomstig van vitamines
en kunnen strak of losjes aan het enzym gebonden zijn. Losjes gebonden co-enzymen zijn
waarschijnlijk co-substraten, want net als substraten en producten binden ze aan het enzym
en worden ze daarna weer losgelaten. Het gebruik van dezelfde co-enzymen door een
variëteit aan enzymen en de afkomst van vitaminen scheidt co-enzymen van normale
, substraten. Enzymen die hetzelfde co-enzym voeren katalyse op een vergelijkbaar
mechanisme uit.
Apoenzyme, een enzym zonder zijn cofactor wordt apoenzyme genoemd en met cofactor
holoenzyme: 𝑎𝑝𝑜𝑒𝑛𝑧𝑦𝑚𝑒 + 𝑐𝑜𝑓𝑎𝑐𝑡𝑜𝑟 = ℎ𝑜𝑙𝑜𝑒𝑛𝑧𝑦𝑚𝑒.
Prosthetic group, co-enzymen die strak aan het enzym gebonden zijn worden ook wel prothetische
groepen genoemd.
Energie-omzetting, is een belangrijke activiteit in alle levende systemen. Denk bijvoorbeeld aan de
omzetting van lichtenergie in chemische-binding energie. Enzymen spelen belangrijke rollen in
energietransformaties. Zo zijn ze essentieel in fotosynthese en cellulaire respiratie. Andere enzymen
kunnen de chemische-binding energie van ATP vervolgens op diverse manieren gebruiken. Zo
gebruikt myosine het voor mechanische energie van samentrekkende spieren. Membraantransport
eiwitten kunnen als het ware als enzymen gezien worden die ATP voor transport gebruiken.
Samenvatting, enzymen hebben de volgende eigenschappen:
1. Ze helpen bij de transformatie van de ene vorm van energie in de andere. Zo zetten ze vormen
van energie die we niet kunnen gebruiken (bv licht) om in nuttige vormen van energie (bv
glucose).
2. Ze versnellen chemische reacties.
3. Ze werken meestal niet alleen, maar hebben hulpmoleculen nodig (cofactoren).
4. Enzymen zijn erg specifiek.
5. Bijna alle enzymen zijn eiwitten.
6. Enzymen wordt niet opgebruikt, maar blijven onveranderd na de reactie.
E-module
AK lectures, over deze paragraaf zijn meerdere lectures te vinden op youtube. Zo is hier een filmpje
over de eigenschappen van enzymen: https://www.youtube.com/watch?v=Gy3fEdy9cCA&t=209s
Regulatie, de katalytische activiteit van enzymen wordt vaak gereguleerd. Als een cofactor
bijvoorbeeld niet aanwezig is, kan er geen katalyse plaatsvinden.
Interacties, bij het binden van substraten kunnen enzymen zowel hydrofobe als hydrofiele
interacties gebruiken.
8.2 Gibbs vrij energie & enzymen
Enzymen kunnen chemische reacties versnellen, maar de eigenschappen van de reactie (of die
plaatsvindt of niet en de mate waarin het enzym de reactie accelereert) zijn afhankelijk van het
energieverschil tussen de reactanten en producten.
Gibbs vrije energie (G), is een maat voor de bruikbare energie of anders gezegd, de energie die in
staat is werk te verrichten.
Thermodynamica, voor het begrijpen van de werking van enzymen zijn twee thermodynamische
eigenschappen van belang:
1. De verandering in vrije energie (ΔG) tussen de reactanten en producten. Dit bepaalt of de
reactie spontaan zal verlopen.
2. De energie die nodig is om de reactie te initiëren. Deze bepaalt de snelheid van de reactie.
Enzymen hebben alleen effect op puntje 2.
ΔG, vertelt je of een reactie spontaan plaats zal vinden of niet:
1. Een reactie kan spontaan verlopen als ΔG negatief is. Dit zijn exergonic reacties.
2. Een systeem is in evenwicht als ΔG gelijk is aan 0.
3. Een reactie kan niet spontaan verlopen als ΔG positief is. Om deze reacties plaats te laten
vinden is een input van vrije energie nodig. Dit zijn endergonic reacties.
4. De ΔG van een reactie is afhankelijk van de vrije energie van de producten (the final state)
minus de vrije energie van de reactanten (the initial state). ΔG is onafhankelijk van het
moleculaire mechanisme van de transformatie.
5. ΔG vertelt je niks over de reactiesnelheid. Een negatieve ΔG vertelt je dat een reactie
spontaan plaats kan vinden, maar niet hoe snel dat zal gaan.
, Free energy of activation (ΔG‡), vertelt je wel iets over de reactiesnelheid, maar is grotendeels niet
gerelateerd aan ΔG. Dit begrip wordt later nog uitgebreider uitgelegd.
ΔG berekenen, om te kijken of een enzym gekatalyseerde reactie überhaupt plaatsvindt, moeten we
ΔG berekenen:
[𝐶][𝐷]
𝐴+𝐵 ⇌𝐶+𝐷 ΔG = ΔG0 + 𝑅𝑇 ln
[𝐴][𝐵]
Hierbij is ΔG0 de standard free-energy change, R de gasconstante en T de temperatuur in Kelvin.
Standaard vrije energie verandering (ΔG0), is de ΔG0 onder standaard condities. Daarbij komt elk van
de reactanten A, B, C en D voor in een concentratie van 1,0 M.
De ΔG van een reactie is dus afhankelijk van de ‘natuur’ van de reactanten (ΔG0) en hun
concentraties.
ΔG0’, de standaard staat wordt gedefinieerd bij pH 7. Als H+ dus een van de reactanten is, komt zijn
activiteit overeen met een waarde van 1 in bovenstaande vergelijking en degene die dalijk volgt. De
activiteit van water wordt ook gelijkgesteld aan 1 in deze vergelijkingen. De standaard vrije energie
bij pH 7 die aangegeven wordt middels ΔG0’ zal in het verdere verloop gebruikt worden.
Kilojoule, energie wordt in kilojoule (kJ) of kilocalorie (kcal) gegeven. 1 𝑘𝐽 = 0.239 𝑘𝑐𝑎𝑙
Bepalen van ΔG0’, een manier om ΔG0’ te achterhalen is om de concentraties van de reactanten en
producten te meten als de reactie het evenwicht bereikt heeft. ΔG is in deze gevallen gelijk aan 0:
[𝐶][𝐷] [𝐶][𝐷]
0 = ΔG0′ + 𝑅𝑇 ln ΔG0′ = −𝑅𝑇 ln
[𝐴][𝐵] [𝐴][𝐵]
’
Evenwichtsconstante (K eq), de evenwichtsconstante onder standaard condities, is als volgt:
′
[𝐶][𝐷]
𝐾𝑒𝑞 =
[𝐴][𝐵]
Substitutie, als de vergelijking van de evenwichtsconstante in die van ΔG0’ gezet wordt, krijg je:
ΔG0′ = −𝑅𝑇 ln 𝐾𝑒𝑞 ′
Deze kan omgeschreven worden tot:
′ 0′
𝐾𝑒𝑞 = 𝑒 −ΔG /𝑅𝑇
Als de waardes van R (8,315 ∗ 10−3 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙/deg) en T (298 𝐾(= 25 °𝐶)) ingevoegd worden:
′ 0′
𝐾𝑒𝑞 = 𝑒 −ΔG /2,47
Hierbij moet ΔG0’ in kJ gegeven worden, aangezien R ook in kJ gebruikt is.
De standaard vrije energie en de evenwichtsconstante zijn dus middels een simpele vergelijking aan
elkaar gerelateerd. Voor elke tienvoudige verandering in de evenwichtsconstante, verandert ΔG0’met
5,69 kJ/mol (=1,36 kcal/mol).
Voorbeeld, we gaan de ΔG0’ en ΔG van de isomerisatie van dihydroxyaceton fosfaat (DHAP) tot
glyceraldehyde 3-fosfaat (GAP) berekenen. In evenwicht is de ratio van GAP tot DHAP 0,0475 bij 25
°C en pH 7. De evenwichtsconstante staat dus gelijk aan 0.0475. De standaard vrije energie van deze
reactie kan dan als volgt berekend worden:
ΔG0′ = −𝑅𝑇 ln 𝐾𝑒𝑞 ′
= −8,315 ∗ 10−3 ∗ 298 ∗ ln(0,0475) = +7,53 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
Onder deze condities is de reactie dus endergoon. DHAP zal niet spontaan omgezet worden in GAP.
Als we nu ΔG berekenen met de initiële concentraties (𝐷𝐻𝐴𝑃 = 2 ∗ 10−4 𝑀 en 𝐺𝐴𝑃 = 3 ∗ 10−6 𝑀)
krijgen we:
[𝐺𝐴𝑃] 3 ∗ 10−6
ΔG = ΔG0 + 𝑅𝑇 ln = 7,53 + 𝑅𝑇 ln = − 2,89 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
[𝐷𝐻𝐴𝑃] 2 ∗ 10−4
Deze negatieve waarde van ΔG geeft aan dat isomerisatie van DHAP tot GAP exergoon is en spontaan
plaats kan vinden. ΔG is nu dus negatief, terwijl ΔG0’ positief is. Dat komt door de concentraties van
de reactant en het product. Reacties die op basis van ΔG0’ niet spontaan zijn, kunnen dus spontaan
gemaakt worden door de concentraties aan te passen. Dit principe is de basis van het koppelen van
reacties of metabole pathways te vormen.
Enzym & evenwicht, het is belangrijk om te onthouden dat enzymen alleen effect hebben op de
reactiesnelheid en niet op het evenwicht van een chemische reactie.
Inleiding
Enzymen, bijna een kwart van onze genen codeert voor enzymen. Dat geeft aan hoe belangrijk ze
wel niet zijn. Enzymen hebben een katalytische functie en zijn erg specifiek. Enzymen gebruiken het
complete repertoire aan intermoleculaire krachten en brengen hun substraat daarmee in een
optimale oriëntatie om bindingen te maken of verbreken. Enzymen katalyseren reacties door
transition states te stabiliseren. Door selectief een transitie staat te stabiliseren, bepaalt het enzym
welke van de potentiële reacties uitgevoerd wordt. Bijna alle enzymen zijn eiwitten, maar er is ook
katalytisch actief RNA.
Active site, katalyse vindt plaats op een bepaalde plek op het enzym, genaamd de active site.
Transition state, is de hoogste-energie soort in een reactie pathway.
8.1 Enzymen zijn krachtige en specifieke katalysatoren
Biologische reacties, de meeste biologische reacties zouden niet/amper plaatsvinden in de
afwezigheid van enzymen. Enzymen accelereren reacties met een factor van een miljoen of hoger.
Carbonic anhydrase, katalyseert de hydratatie van CO2. Overdracht van CO2 van de weefsels naar de
longen zou minder compleet zijn zonder dit enzym. Dit enzym is zelfs een van de snelste enzymen
met een turnover nummer van 106 moleculen CO2 per seconde.
Specificiteit, enzymen zijn specifiek in zowel de reactie die ze katalyseren als hun keuze in
reactanten, ook wel substraten. Een enzym katalyseert meestal 1 reactie of een set aan gerelateerde
reacties, bv proteolytische enzymen.
Proteolytic enzymen, deze enzymen katalyseren proteolyse (de hydrolyse van een peptidebinding).
De meeste proteolytische enzymen katalyseren ook nog een andere gerelateerde reactie in vitro:
hydrolyse van een esterbinding.
Substraatspecificiteit, proteolytische enzymen verschillen erg in hun mate van
substraatspecificiteit. Zo zal ‘papain’ vrijwel elke peptidebinding knippen onafhankelijk
van de identiteit van naastgelegen zijgroepen. Trypsine, daarentegen, is vrij specifiek en
katalyseert alleen de klieving van de carboxyl zijde van lysine en arginine residuen.
Thrombine (bloedstolling) is nog specifieker en katalyseert enkel hydrolyse van Arg-Gly
bindingen in bepaalde peptidesequenties.
DNA pol I, is ook een hoog specifieke katalyst. Het voegt nucleotiden toe aan een DNA
streng in een richting die bepaald wordt door de template streng. Het voegt in minder
dan 1 op de 1000 nucleotiden een verkeerde toe.
De specificiteit van een enzym is afhankelijk van de precieze interactie van het substraat
met het enzym. Deze precisie is het resultaat van de 3D structuur van het enzym.
Cofactor, de katalytische activiteit van veel enzymen is afhankelijk van de aanwezigheid van een klein
molecuul, genaamd cofactor. Cofactoren zijn vaak in staat chemische reacties uit te voeren die niet
door de set van 20 AZ uitgevoerd kunnen worden. Cofactoren kunnen in 2 groepen opgedeeld
worden:
1. Metalen
2. Kleine organische moleculen genaamd co-enzymen, deze zijn vaak afkomstig van vitamines
en kunnen strak of losjes aan het enzym gebonden zijn. Losjes gebonden co-enzymen zijn
waarschijnlijk co-substraten, want net als substraten en producten binden ze aan het enzym
en worden ze daarna weer losgelaten. Het gebruik van dezelfde co-enzymen door een
variëteit aan enzymen en de afkomst van vitaminen scheidt co-enzymen van normale
, substraten. Enzymen die hetzelfde co-enzym voeren katalyse op een vergelijkbaar
mechanisme uit.
Apoenzyme, een enzym zonder zijn cofactor wordt apoenzyme genoemd en met cofactor
holoenzyme: 𝑎𝑝𝑜𝑒𝑛𝑧𝑦𝑚𝑒 + 𝑐𝑜𝑓𝑎𝑐𝑡𝑜𝑟 = ℎ𝑜𝑙𝑜𝑒𝑛𝑧𝑦𝑚𝑒.
Prosthetic group, co-enzymen die strak aan het enzym gebonden zijn worden ook wel prothetische
groepen genoemd.
Energie-omzetting, is een belangrijke activiteit in alle levende systemen. Denk bijvoorbeeld aan de
omzetting van lichtenergie in chemische-binding energie. Enzymen spelen belangrijke rollen in
energietransformaties. Zo zijn ze essentieel in fotosynthese en cellulaire respiratie. Andere enzymen
kunnen de chemische-binding energie van ATP vervolgens op diverse manieren gebruiken. Zo
gebruikt myosine het voor mechanische energie van samentrekkende spieren. Membraantransport
eiwitten kunnen als het ware als enzymen gezien worden die ATP voor transport gebruiken.
Samenvatting, enzymen hebben de volgende eigenschappen:
1. Ze helpen bij de transformatie van de ene vorm van energie in de andere. Zo zetten ze vormen
van energie die we niet kunnen gebruiken (bv licht) om in nuttige vormen van energie (bv
glucose).
2. Ze versnellen chemische reacties.
3. Ze werken meestal niet alleen, maar hebben hulpmoleculen nodig (cofactoren).
4. Enzymen zijn erg specifiek.
5. Bijna alle enzymen zijn eiwitten.
6. Enzymen wordt niet opgebruikt, maar blijven onveranderd na de reactie.
E-module
AK lectures, over deze paragraaf zijn meerdere lectures te vinden op youtube. Zo is hier een filmpje
over de eigenschappen van enzymen: https://www.youtube.com/watch?v=Gy3fEdy9cCA&t=209s
Regulatie, de katalytische activiteit van enzymen wordt vaak gereguleerd. Als een cofactor
bijvoorbeeld niet aanwezig is, kan er geen katalyse plaatsvinden.
Interacties, bij het binden van substraten kunnen enzymen zowel hydrofobe als hydrofiele
interacties gebruiken.
8.2 Gibbs vrij energie & enzymen
Enzymen kunnen chemische reacties versnellen, maar de eigenschappen van de reactie (of die
plaatsvindt of niet en de mate waarin het enzym de reactie accelereert) zijn afhankelijk van het
energieverschil tussen de reactanten en producten.
Gibbs vrije energie (G), is een maat voor de bruikbare energie of anders gezegd, de energie die in
staat is werk te verrichten.
Thermodynamica, voor het begrijpen van de werking van enzymen zijn twee thermodynamische
eigenschappen van belang:
1. De verandering in vrije energie (ΔG) tussen de reactanten en producten. Dit bepaalt of de
reactie spontaan zal verlopen.
2. De energie die nodig is om de reactie te initiëren. Deze bepaalt de snelheid van de reactie.
Enzymen hebben alleen effect op puntje 2.
ΔG, vertelt je of een reactie spontaan plaats zal vinden of niet:
1. Een reactie kan spontaan verlopen als ΔG negatief is. Dit zijn exergonic reacties.
2. Een systeem is in evenwicht als ΔG gelijk is aan 0.
3. Een reactie kan niet spontaan verlopen als ΔG positief is. Om deze reacties plaats te laten
vinden is een input van vrije energie nodig. Dit zijn endergonic reacties.
4. De ΔG van een reactie is afhankelijk van de vrije energie van de producten (the final state)
minus de vrije energie van de reactanten (the initial state). ΔG is onafhankelijk van het
moleculaire mechanisme van de transformatie.
5. ΔG vertelt je niks over de reactiesnelheid. Een negatieve ΔG vertelt je dat een reactie
spontaan plaats kan vinden, maar niet hoe snel dat zal gaan.
, Free energy of activation (ΔG‡), vertelt je wel iets over de reactiesnelheid, maar is grotendeels niet
gerelateerd aan ΔG. Dit begrip wordt later nog uitgebreider uitgelegd.
ΔG berekenen, om te kijken of een enzym gekatalyseerde reactie überhaupt plaatsvindt, moeten we
ΔG berekenen:
[𝐶][𝐷]
𝐴+𝐵 ⇌𝐶+𝐷 ΔG = ΔG0 + 𝑅𝑇 ln
[𝐴][𝐵]
Hierbij is ΔG0 de standard free-energy change, R de gasconstante en T de temperatuur in Kelvin.
Standaard vrije energie verandering (ΔG0), is de ΔG0 onder standaard condities. Daarbij komt elk van
de reactanten A, B, C en D voor in een concentratie van 1,0 M.
De ΔG van een reactie is dus afhankelijk van de ‘natuur’ van de reactanten (ΔG0) en hun
concentraties.
ΔG0’, de standaard staat wordt gedefinieerd bij pH 7. Als H+ dus een van de reactanten is, komt zijn
activiteit overeen met een waarde van 1 in bovenstaande vergelijking en degene die dalijk volgt. De
activiteit van water wordt ook gelijkgesteld aan 1 in deze vergelijkingen. De standaard vrije energie
bij pH 7 die aangegeven wordt middels ΔG0’ zal in het verdere verloop gebruikt worden.
Kilojoule, energie wordt in kilojoule (kJ) of kilocalorie (kcal) gegeven. 1 𝑘𝐽 = 0.239 𝑘𝑐𝑎𝑙
Bepalen van ΔG0’, een manier om ΔG0’ te achterhalen is om de concentraties van de reactanten en
producten te meten als de reactie het evenwicht bereikt heeft. ΔG is in deze gevallen gelijk aan 0:
[𝐶][𝐷] [𝐶][𝐷]
0 = ΔG0′ + 𝑅𝑇 ln ΔG0′ = −𝑅𝑇 ln
[𝐴][𝐵] [𝐴][𝐵]
’
Evenwichtsconstante (K eq), de evenwichtsconstante onder standaard condities, is als volgt:
′
[𝐶][𝐷]
𝐾𝑒𝑞 =
[𝐴][𝐵]
Substitutie, als de vergelijking van de evenwichtsconstante in die van ΔG0’ gezet wordt, krijg je:
ΔG0′ = −𝑅𝑇 ln 𝐾𝑒𝑞 ′
Deze kan omgeschreven worden tot:
′ 0′
𝐾𝑒𝑞 = 𝑒 −ΔG /𝑅𝑇
Als de waardes van R (8,315 ∗ 10−3 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙/deg) en T (298 𝐾(= 25 °𝐶)) ingevoegd worden:
′ 0′
𝐾𝑒𝑞 = 𝑒 −ΔG /2,47
Hierbij moet ΔG0’ in kJ gegeven worden, aangezien R ook in kJ gebruikt is.
De standaard vrije energie en de evenwichtsconstante zijn dus middels een simpele vergelijking aan
elkaar gerelateerd. Voor elke tienvoudige verandering in de evenwichtsconstante, verandert ΔG0’met
5,69 kJ/mol (=1,36 kcal/mol).
Voorbeeld, we gaan de ΔG0’ en ΔG van de isomerisatie van dihydroxyaceton fosfaat (DHAP) tot
glyceraldehyde 3-fosfaat (GAP) berekenen. In evenwicht is de ratio van GAP tot DHAP 0,0475 bij 25
°C en pH 7. De evenwichtsconstante staat dus gelijk aan 0.0475. De standaard vrije energie van deze
reactie kan dan als volgt berekend worden:
ΔG0′ = −𝑅𝑇 ln 𝐾𝑒𝑞 ′
= −8,315 ∗ 10−3 ∗ 298 ∗ ln(0,0475) = +7,53 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
Onder deze condities is de reactie dus endergoon. DHAP zal niet spontaan omgezet worden in GAP.
Als we nu ΔG berekenen met de initiële concentraties (𝐷𝐻𝐴𝑃 = 2 ∗ 10−4 𝑀 en 𝐺𝐴𝑃 = 3 ∗ 10−6 𝑀)
krijgen we:
[𝐺𝐴𝑃] 3 ∗ 10−6
ΔG = ΔG0 + 𝑅𝑇 ln = 7,53 + 𝑅𝑇 ln = − 2,89 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙
[𝐷𝐻𝐴𝑃] 2 ∗ 10−4
Deze negatieve waarde van ΔG geeft aan dat isomerisatie van DHAP tot GAP exergoon is en spontaan
plaats kan vinden. ΔG is nu dus negatief, terwijl ΔG0’ positief is. Dat komt door de concentraties van
de reactant en het product. Reacties die op basis van ΔG0’ niet spontaan zijn, kunnen dus spontaan
gemaakt worden door de concentraties aan te passen. Dit principe is de basis van het koppelen van
reacties of metabole pathways te vormen.
Enzym & evenwicht, het is belangrijk om te onthouden dat enzymen alleen effect hebben op de
reactiesnelheid en niet op het evenwicht van een chemische reactie.
