§1 Van polypeptideketen tot een werkzaam
eiwit
Polypeptideketens bereiken het ER
Elke cel in het lichaam kan uit de aanwezige aminozuurmoleculen miljoenen verschillende eiwitten
vormen: eiwitsynthese. Door peptidebindingen ontstaan lange ketens polypeptiden, die zich
vouwen tot eiwitten. De eerste aminozuren van een polypeptideketen, het adreslabel, bepalen of het
te vormen eiwit naar het ER gaat of in het grondplasma blijft. Verwijst het adreslabel naar het ER,
dan hecht het zich aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM). Dit molecuul hecht ook aan de SHM-
receptor op het ER-membraan. Via een eiwitpoort komt de polypeptideketen in het ER en na het
loskoppelen van het adreslabel, gaat de translatie verder.
Molecuulstructuur en functie van eiwitten
in het (ruw en glad) ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen vouwt op en krijgt
zijn ruimtelijke eiwitstructuur. De primaire structuur van een eiwitmolecuul is de volgorde van de
aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit α-helices en β-platen in de keten, die ontstaan door
waterstofbruggen tussen N-H-groepen en C=O-groepen. De tertiaire structuur is de uiteindelijke
driedimensionale vorm, die vormt door bindingen tussen de restgroepen van de aminozuren; de
sterke, covalente bindingen (S-bruggen) en zwakkere bindingen zoals H-bruggen, elektrostatische
krachten en vanderwaalskrachten vouwen het molecuul. Dit gebeurt vooral in het ER en het
golgisysteem. Een aantal polypeptiden gecombineerd in een complex vormt de quaternaire
structuur. In het golgisysteem ontstaat de definitieve eiwitvorm en daarmee het functionele eiwit:
enzymen voegen fosfaatgroepen toe, hechten er metaalionen aan en wijzigen de in het ER
toegevoegde suikers. Chaperonne-eiwitten kunnen verkeerd gevouwen eiwitten herstellen. Na de
afwerking zijn er drie mogelijkheden:
Een transportblaasje brengt via exocytose het product buiten de cel
De eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan, bijvoorbeeld als receptor
De eiwitten werken als enzymen in een lysosoom (blaasje).
Eiwitten kunnen denatureren
Door hoge temperaturen en pH-veranderingen verbreken de H- en S-bruggen. De eiwitten verliezen
zo hun structuur: denaturatie.
, §2 Functies van eiwitten
Functies van eiwitten
Elke cel vormt duizenden eiwitten. Eiwitten hebben in cel onder anderen een functie als enzym,
receptor, antistof, membraaneiwit, (receptoren voor een) eiwithormoon of transporteiwit. Ook
geven eiwitten structuur aan de cel door vorming van microtubuli, waarlangs motoreiwitten
bewegen. Buiten de cellen fungeren eiwitten ook als structuureiwitten, zoals collageen, en als
hormonen.
Bijvoorbeeld: In de kern van een neuron bevindt zich een actief gen met de informatie om een
bepaalde neurotransmitter te maken. Eiwitten lezen het DNA af, controleren het mRNA voordat het
de kernporie passeert en helpen het ribosoom bij de productie van de neurotransmitter. Enzymen in
het ER en het golgisysteem spelen een rol bij het vouwen van de moleculen. Uiteindelijk komen de
moleculen in een transportblaasje voor vervoer naar het uiteinde van het axon. Tubulinemoleculen
koppelen aan elkaar tot lange microtibuli vanaf het golgisysteem tot aan het eindknopje van het
axon. Tubuline is een structuureiwit, een eiwit dat cel vorm geeft en de 'wegen' vormt waarlangs de
transportblaasjes zich verplaatsen. Motoreiwitten zijn de 'vrachtwagens' binnen een cel. Zij binden
een transportblaasje en bewegen daarmee langs een microtubulus. Een motoreiwit heeft twee
'voeten'. Voet 1 bindt aan de microtubulus, laat ADP los en neemt vervolgens snel ATP op. Hierdoor
slingert voet 2 naar voren. Wanneer deze aan de microtubulus bindt, splitst ATP in voet 1 in ADP en
Pi (hydrolyse). Fosfaat komt vrij. Voet 2 laat zijn ADP los en neemt ATP op, enzovoort. Zo verplaatst
het motoreiwit zich langs de microtubulus.
Slecht functionerende eiwitten
Door niet juist gevouwen eiwitten, eiwitten op de verkeerde plaats of te veel of te weinig eiwitten
ontstaan door afwijkingen in cellen van organismen. Verschillende aandoeningen zijn het gevolg.
eiwit
Polypeptideketens bereiken het ER
Elke cel in het lichaam kan uit de aanwezige aminozuurmoleculen miljoenen verschillende eiwitten
vormen: eiwitsynthese. Door peptidebindingen ontstaan lange ketens polypeptiden, die zich
vouwen tot eiwitten. De eerste aminozuren van een polypeptideketen, het adreslabel, bepalen of het
te vormen eiwit naar het ER gaat of in het grondplasma blijft. Verwijst het adreslabel naar het ER,
dan hecht het zich aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM). Dit molecuul hecht ook aan de SHM-
receptor op het ER-membraan. Via een eiwitpoort komt de polypeptideketen in het ER en na het
loskoppelen van het adreslabel, gaat de translatie verder.
Molecuulstructuur en functie van eiwitten
in het (ruw en glad) ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen vouwt op en krijgt
zijn ruimtelijke eiwitstructuur. De primaire structuur van een eiwitmolecuul is de volgorde van de
aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit α-helices en β-platen in de keten, die ontstaan door
waterstofbruggen tussen N-H-groepen en C=O-groepen. De tertiaire structuur is de uiteindelijke
driedimensionale vorm, die vormt door bindingen tussen de restgroepen van de aminozuren; de
sterke, covalente bindingen (S-bruggen) en zwakkere bindingen zoals H-bruggen, elektrostatische
krachten en vanderwaalskrachten vouwen het molecuul. Dit gebeurt vooral in het ER en het
golgisysteem. Een aantal polypeptiden gecombineerd in een complex vormt de quaternaire
structuur. In het golgisysteem ontstaat de definitieve eiwitvorm en daarmee het functionele eiwit:
enzymen voegen fosfaatgroepen toe, hechten er metaalionen aan en wijzigen de in het ER
toegevoegde suikers. Chaperonne-eiwitten kunnen verkeerd gevouwen eiwitten herstellen. Na de
afwerking zijn er drie mogelijkheden:
Een transportblaasje brengt via exocytose het product buiten de cel
De eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan, bijvoorbeeld als receptor
De eiwitten werken als enzymen in een lysosoom (blaasje).
Eiwitten kunnen denatureren
Door hoge temperaturen en pH-veranderingen verbreken de H- en S-bruggen. De eiwitten verliezen
zo hun structuur: denaturatie.
, §2 Functies van eiwitten
Functies van eiwitten
Elke cel vormt duizenden eiwitten. Eiwitten hebben in cel onder anderen een functie als enzym,
receptor, antistof, membraaneiwit, (receptoren voor een) eiwithormoon of transporteiwit. Ook
geven eiwitten structuur aan de cel door vorming van microtubuli, waarlangs motoreiwitten
bewegen. Buiten de cellen fungeren eiwitten ook als structuureiwitten, zoals collageen, en als
hormonen.
Bijvoorbeeld: In de kern van een neuron bevindt zich een actief gen met de informatie om een
bepaalde neurotransmitter te maken. Eiwitten lezen het DNA af, controleren het mRNA voordat het
de kernporie passeert en helpen het ribosoom bij de productie van de neurotransmitter. Enzymen in
het ER en het golgisysteem spelen een rol bij het vouwen van de moleculen. Uiteindelijk komen de
moleculen in een transportblaasje voor vervoer naar het uiteinde van het axon. Tubulinemoleculen
koppelen aan elkaar tot lange microtibuli vanaf het golgisysteem tot aan het eindknopje van het
axon. Tubuline is een structuureiwit, een eiwit dat cel vorm geeft en de 'wegen' vormt waarlangs de
transportblaasjes zich verplaatsen. Motoreiwitten zijn de 'vrachtwagens' binnen een cel. Zij binden
een transportblaasje en bewegen daarmee langs een microtubulus. Een motoreiwit heeft twee
'voeten'. Voet 1 bindt aan de microtubulus, laat ADP los en neemt vervolgens snel ATP op. Hierdoor
slingert voet 2 naar voren. Wanneer deze aan de microtubulus bindt, splitst ATP in voet 1 in ADP en
Pi (hydrolyse). Fosfaat komt vrij. Voet 2 laat zijn ADP los en neemt ATP op, enzovoort. Zo verplaatst
het motoreiwit zich langs de microtubulus.
Slecht functionerende eiwitten
Door niet juist gevouwen eiwitten, eiwitten op de verkeerde plaats of te veel of te weinig eiwitten
ontstaan door afwijkingen in cellen van organismen. Verschillende aandoeningen zijn het gevolg.
