20.1 Van polypetideketen tot werkzame eiwitten
Eiwitstructuur
De bouwstenen van eiwitten (ook wel proteïnen of peptiden
genoemd) zijn aminozuren.
Er zijn 20 verschillende aminozuren. Alle aminozuren
hebben een gemeenschappelijk deel bestaande uit een
• amide-groep
• carboxyl-groep.
• De aminozuren verschillen in hun specifieke deel
(R).
Essentiële aminozuren zijn aminozuren die het lichaam (lever) niet kan maken en die in de
voeding moeten zitten
Aminozuren kunnen aan elkaar gekoppeld worden met een peptidebinding.
1 1
Het type aminozuur en hun volgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit
Ruimtelijke structuur
De aminozuurvolgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit. Deze primaire structuur
wordt in bepaalde vormen gevouwen door allerlei bindingen. De vorm van een eiwit is
bepalend voor de werking van het eiwit.
Sterkte van de bindingen:
Zwak: waterstofbruggen,
vanderwaalsbinding, elektrostatische
aantrekking (ion binding)
Sterk: zwavelbruggen
Secundaire structuur: resultaat van waterstofbruggen tussen de amine- en de carboxyl-
groepen (α-helix of β-plaat)
Tertiaire structuur: 3D-structuur, resultaat van bindingen tussen de restgroepen
Quaternaire structuur: soms is eiwit samenstelling van meerdere polypeptideketens, bijv.
hemoglobine
1
, Denaturatie: Verlies van oorspronkelijk ruimtelijke structuur. Kan door hoge temperatuur of
bepaalde chemicaliën.
Een paar mogelijkheden om het milieu van het enzym te wijzigen:
- Verwarming geeft meer beweging van atomen, deeltjes in het algemeen en op bindingen.
De toegenomen beweging kan van der Waals bindingen en polaire aantrekkingen lelijk
verstoren. Als de denaturatie veroorzaakt werd door temperatuursverhoging is die
verandering irreversibel (niet omkeerbaar). Zo'n enzym kun je weggooien.
- Het toevoegen van zuur of alcohol kan de waterstofbruggen (PH-verandering) breken.
Dan zal de tertiaire en misschien ook de secundaire structuur verloren gaan. Het is
mogelijk dat zulke denaturatie nog (gedeeltelijk) te herstellen is (reversibel).
2
Eiwitstructuur
De bouwstenen van eiwitten (ook wel proteïnen of peptiden
genoemd) zijn aminozuren.
Er zijn 20 verschillende aminozuren. Alle aminozuren
hebben een gemeenschappelijk deel bestaande uit een
• amide-groep
• carboxyl-groep.
• De aminozuren verschillen in hun specifieke deel
(R).
Essentiële aminozuren zijn aminozuren die het lichaam (lever) niet kan maken en die in de
voeding moeten zitten
Aminozuren kunnen aan elkaar gekoppeld worden met een peptidebinding.
1 1
Het type aminozuur en hun volgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit
Ruimtelijke structuur
De aminozuurvolgorde bepaalt de primaire structuur van een eiwit. Deze primaire structuur
wordt in bepaalde vormen gevouwen door allerlei bindingen. De vorm van een eiwit is
bepalend voor de werking van het eiwit.
Sterkte van de bindingen:
Zwak: waterstofbruggen,
vanderwaalsbinding, elektrostatische
aantrekking (ion binding)
Sterk: zwavelbruggen
Secundaire structuur: resultaat van waterstofbruggen tussen de amine- en de carboxyl-
groepen (α-helix of β-plaat)
Tertiaire structuur: 3D-structuur, resultaat van bindingen tussen de restgroepen
Quaternaire structuur: soms is eiwit samenstelling van meerdere polypeptideketens, bijv.
hemoglobine
1
, Denaturatie: Verlies van oorspronkelijk ruimtelijke structuur. Kan door hoge temperatuur of
bepaalde chemicaliën.
Een paar mogelijkheden om het milieu van het enzym te wijzigen:
- Verwarming geeft meer beweging van atomen, deeltjes in het algemeen en op bindingen.
De toegenomen beweging kan van der Waals bindingen en polaire aantrekkingen lelijk
verstoren. Als de denaturatie veroorzaakt werd door temperatuursverhoging is die
verandering irreversibel (niet omkeerbaar). Zo'n enzym kun je weggooien.
- Het toevoegen van zuur of alcohol kan de waterstofbruggen (PH-verandering) breken.
Dan zal de tertiaire en misschien ook de secundaire structuur verloren gaan. Het is
mogelijk dat zulke denaturatie nog (gedeeltelijk) te herstellen is (reversibel).
2
