Fran Vera/ Biocel
Organización celular y características de las membranas biológicas
Célula: Sistema de compartimientos.
Lumen: Interior de una estructura
Todas las membranas tienen fosfolípidos, los cuales hacen división, tienen una bicapa. Existen distintas membranas, no
son las mismas de una bacteria que vive a 40º a una que vive a 15º. Para que cada célula tenga su especialidad deben
tener membranas distintas.
Organeros no membranosos: espacios no definidos por membrana, estos espacios le permiten almacenar a la célula una
mayor concentración de sustancias que si estuviera disperso en la célula.
Todas nuestras células tienen la misma información genética, pero con distinta función. Lo que determina su
especialización, la respuesta esta en el ADN. Los genes específicos que están activos en una célula determinan sus
características, mientras que las señales externas pueden influir en como se desarrolla y se diferencia la célula.
Todas las células tienen en común: Membrana plasmática, citoplasma-cito sol, ribosomas y material genético (ADN/ARN)
Características de las células como un sistema complejo y organizado:
• Adquieren y utilizan energía
• Realizan diversas reacciones
• Realizan actividades mecánicas
• Son capaces de responder a estímulos
• Son capaces de autorregularse
• Evolucionan
Proteínas:
Son los principales componentes a partir de los cuales se ensamblan las células
Las proteínas son importantes ya que son los motores que hacen todo dentro de la célula, son polímeros biológicos
sintetizados mediante la unión de subunidades de aminoácidos. Tienen funciones de regulación, señalización, trasporte,
movimiento, catálisis (aceleradores de ración) y estructura. La multiplicidad de funciones llevadas a cabo son el resultado
del gran número de formas diferentes que adoptan. La actividad de una proteína depende
de su capacidad de unirse específicamente con otras moléculas. Todas las proteínas se unen
a otras moléculas. Cuando una proteína se une, esta unión puede ser fuerte o débil y poco
duradera, a lo que se une una proteína se le denomina ligado
Aminoácidos
Una proteína está compuesta por una o mas cadenas lineales de
aminoácidos, cada uno se denomina polipéptido.
En su forma básica tienen un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH) y un átomo de
hidrogeno, cada estructura de un aminoácido es igual, pero no los puedo apilar. El grupo lateral
puede variar y es el que diferencia a los aminoácidos, pero el grupo central se mantiene.
Carbono alfa: Es el carbono central, el cual determina la identidad del aminoácido, por ejemplo,
si carbono alfa esta unido a un átomo de hidrogeno, el aminoácido es glicina. (Polares, apolares
y neutros, esto depende a que están unidos y al medio con el que estén interactuando).
La carga de un aminoácido depende del contexto, a un pH muy bajo tiene carga positiva, a pH
muy alto tiene carga negativa, no es propio de la molécula, es propio del contexto en que se encuentre.
Tal aminoácido que es básico, nos referimos al pH fisiológico, si cambiamos el pH cambia de carga. También cambia la
función de una proteína.
PH: Concentración de protones
Las moléculas cambian interactuando con su medio, son dinámicas.
Mientras mas carbonos tengo mas apolar (dependiendo de a que esta unido), le gusta estar menos en el agua.
, Fran Vera/ Biocel
PP: La cisteína es un aminoácido sin carga formal, pero es polar en que parte de la membrana esperarías verlo.
La cisteína es un aminoácido polar debido a la presencia de su grupo funcional tiol (-SH). Dado que es polar, tiende a
interactuar con otras moléculas polares o con agua. En cuanto a su ubicación en una membrana, podría encontrarse en la
parte exterior de la membrana celular, donde interactuaría con el medio acuoso circundante. Esto se debe a que los grupos
polares tienden a estar más orientados hacia el exterior de la membrana, donde pueden interactuar con el agua, mientras
que las porciones no polares o hidrofóbicas tienden a estar en el interior de la membrana. Sin embargo, la ubicación
específica de la cisteína en la membrana dependerá del contexto y de su interacción con otras moléculas y proteínas en la
membrana.
¿Cómo se unen las proteínas?
A través de enlaces peptídicos, a través de un grupo carboxilo y un grupo amino,
cuando se unen se deshidratan y libera una molécula de agua, su resultado es un
enlace plano. Como se libera una molécula de agua la formación del enlace peptídico
se clasifica como una reacción de condensación (deshidratación).
La mayoría de los aminoácidos en sus ángulos al unirse generan plastos, esto nos dice
que no es al azar, que hay un orden. Porque la mayoría de los enlaces con ángulos
generan estructuras secundarias.
Péptidos: cadena de aminoácidos.
Plegamientos de proteínas
La estructura de la proteína esta definida por la secuencia aminoacídica, es decir si yo conozco la secuencia de aminoácidos
soy capaz de predecir la estructura de la proteína.
Las proteínas se pliegan adoptando la conformación de menor energía para mantener su plegamiento, es decir no necesita
ayuda para mantenerse plegado.
Todos los aminoácidos que son hidrofóbicos tienden a esconderse del agua, entonces estos aminoácidos se quedan (al
plegarse) por dentro de la célula. Esto es lo principal que define el plegamiento.
En principio la proteína puede plegarse de muchas formas, sin embargo, la forma de plegamiento de las cadenas es
restringida por enlaces no covalentes, ya que estos enlaces pueden aportar: Flexibilidad, especificidad, diversidad de
interacciones, cooperatividad.
¿Por qué es importante el plegamiento?
Porque la función de una proteína es definida por su estructura, pueden tener
igual función, pero distinto plegamiento, pero en la parte que se conectan, por
ejemplo, para degradar, es igual, incluso si tiene distintos aminoácidos.
Pueden tener distinta secuencia de aminoácidos y tener una estructura casi
idéntica, por eso es difícil predecir estructuras.
Pueden tener distinto plegamiento y distintos aminoácidos, pero si tiene una
parte del plegamiento igual, pueden adquirir la misma función.
La fuerza hidrofóbica: Es una fuerza fundamental que contribuye significativamente a la estabilidad y la estructura
tridimensional de las proteínas, influyendo en su plegamiento, estabilización y función biológica. Por lo que la distribución
de aminoácidos apolares y polares determinan el pegamiento, dependiendo de quien se queda en contacto con el agua y
quien no.
Las proteínas tienen a plegarse en la forma en que menos energía gastan, por lo que este proceso es enérgicamente
favorable.
¿Qué permite mantener el plegamiento?
Enlaces, puentes de hidrogeno con alta electronegatividad. Fuerzas de van Der Waals, entre grupos apolares, son
bastantes débiles, pero la suma de varios de estos enlaces aporta a mantener el plegamiento. Fuerza electrostática, las
cargas negativas y positivas se atraen. La parte que no está en contacto con el agua necesita enlaces más débiles, como
los enlaces de van Waals. Puentes bisulfuro, a través de enlaces covalentes, estabilizan estructuras, unen regiones
distantes de la proteína.
Como un enlace no covalente es mucho más débil que uno covalente, se requieren más de estos enlaces para mantener
estrechamente unidad dos regiones de la cadena polipeptídica.
, Fran Vera/ Biocel
Proteínas mal plegadas.
Cuando las proteínas se pliegan mal forman estructuras amiloides, estas estructuras contribuyen a una serie de trastornos
degenerativos (Alzheimer). En un cerebro con proteínas mal plegadas, estas proteínas pueden “infectar” a las
correctamente plegadas. Esto es ya que al mal plegarse una proteína y esta queda estirada, su zona apolar necesita estar
“escondida” por lo que busca la ayuda de opta proteína para adherirse a su zona apolar, y luego esa proteína busca otra
proteína para buscar su zona apolar y así sucesivamente.
Estructuras
Primaria: Cadena de aminoácidos
Secundaria: Es una estructura que ocurre y se sostiene por
interacciones en el esqueleto de la proteína, alfa hélice estructura,
beta plegada. Normalmente lo estabiliza puentes de hidrogeno.
Interacciones entre el esqueleto de los aminoácidos.
Terciaria: Como las secundarias se organizan en el espacio,
interacción con cadenas laterales
Cuaternaria: Cuando una proteína interactúa con otras proteínas,
importan mucho las cadenas laterales para tener su función.
Interacción entre diferentes polipéptidos o diferentes proteínas.
La mayoría de las interacciones generan estructuras secundarias.
Siempre las proteínas se toman desde amino a carboxilo, lo
estabilizan puentes de hidrogeno en el esqueleto. No cadenas
laterales (secundaria).
Proteínas fibrosas: Son sumamente estables, están comúnmente presentes en estructuras de vida largas, como el pelo,
las uñas, los cuernos etc. Son especialmente abundantes al exterior de la célula, donde forman la matriz extracelular, un
tipo de gel que ayuda a las células a unirse y constituir tejido. En el ser humano el colágeno es la proteína fibrosa más
abundante.
Interacciones:
Tienen que interactuar para la función celular. Interacción proteina-proteina, molecula-proteina. Ej. Los fármacos que
consumimos es algo que tiene que interactuar con una proteína por ahí, si no de lo contrario no tendría efecto
Diferentes proteínas pueden tomar diferentes plegamientos y formar diferentes estructuras.
Las proteínas tienen en su estructura domino: funcionales o estructurales, un dominio
funcional es una porción de una proteína que cumple una función, en dominios
estructurales que es independiente para plegar su estructura, a lo largo de la evolución
solo con ganar dominios se fueron ganando funciones. Las proteínas no parten de 0,
parten de los ladrillos básicos que ya existían.
Mientras más cercanas las secuencias, más cercano evolutivamente. Muchas
secuencias proteicas potenciales, es decir: Bien definidas, estables y que se
“comporten bien” son las que perduran en el tiempo. Mientras que las secuencias
que por prueba y error no funcionan, son eliminadas por selección natural.
Enzimas
Las enzimas son proteínas catalizadoras altamente especificas
, Fran Vera/ Biocel
Tienen un rol catalítico en una función, la enzima facilita la interacción, más rápido, no se modifica en el proceso.
Las enzimas que funcionan en la célula son componentes proteicos. Las enzimas ayudan a realizar funciones con
menos energía que si lo hiciéramos sin la enzima.
¿Cómo se controlan las proteínas?
La célula debe controlar la actividad de sus enzimas y otras proteínas, la célula puede controlar la cantidad de
proteínas, controlando la expresión del gen que codifica la proteína. También la actividad de una proteína
individual puede ser ajustada con rapidez por la propia proteína
Las proteínas quinasas son capaces de incorporar un grupo fosfato, proteína fosforilada, al agregar una carga a
la proteína permite regular su función de inactiva a activa o al revés, es uno de los principales mecanismos para
activar/apagar a la proteína (controlar las proteínas). Las proteínas Fosfatasas quita el fosfato para realizar un
cambio positivo.
Desorden intrínseco
En nuestras proteínas deben tener desorden, para que interactúen entre sí, no es rígida la estructura de una
proteína, debe haber un momento en que desarmen para que se armen en conjunto varias proteínas.
Moléculas pequeñas estrechamente unidas suman funciones adicionales a las proteínas
Las proteínas emplean pequeñas moléculas no proteicas para llevar a cabo funciones difíciles o imposibles solo
con el uso de aminoácidos. Ej. Hemoglobina,
Organelos
Organelos membranosos
Las principales estructuras de la célula esta envueltas en membranas, la mayor
cantidad de la membrana está en las estructuras internas, no en la parte externa
de la célula. Solo el 2% de la membrana está en forma de rodear la célula, el resto
de las membranas están en los organelos membranosos.
Modelos de membrana
1935 (A): Ya se conocía que la membrana tenía proteína y
fosfolípidos, y no sabían bien cómo estaban ubicados.
1972 (B): Se logra ubicar en que parte especifica están en la
membrana.
Moderno: Las proteínas son parte del espacio, no son rígidas
(libre difusión).
Principales compuestos de una membrana plasmática
Tiene una capa de lípidos, cada uno es un fosfolípido. En la bicapa se sitúan las
proteínas, tienen movimiento lateral.
Fosfolípidos: Hay diferentes tipos de fosfolípidos (estructuras anfipaticas), tienen en el
esqueleto una molécula llamada glicerol, que tiene 3 carbonos, 2 de esos carbonos
están unidos a ácidos grasos y el 3 carbono se une a un grupo fosfato, y este grupo
fosfato se puede unir a diferentes elementos.
Los ácidos grasos: Componentes principales de los fosfolípidos. Pueden cambiar su
naturaleza, pero siempre es un ácido graso, que tan compacta y que tan fluida es una
membrana lo determina los ácidos grasos. Está saturado porque cada enlace esta con
un hidrogeno. Determinan la fluidez de la membrana. Ácidos grasos insaturados (con
dobles enlaces) tienden a aumentar la fluidez, mientras que los saturados tienden a
disminuirla, son más gruesos mas rígidos, mas interacciones de Van Der Waals
Colesterol: (Antifático) Tiene una pequeña cabeza apolar, y una parte hidrofóbica, su
parte apolar coincide con la parte apolar de los fosfolípidos. Es menor en tamaño a los fosfolípidos, sirve como
Organización celular y características de las membranas biológicas
Célula: Sistema de compartimientos.
Lumen: Interior de una estructura
Todas las membranas tienen fosfolípidos, los cuales hacen división, tienen una bicapa. Existen distintas membranas, no
son las mismas de una bacteria que vive a 40º a una que vive a 15º. Para que cada célula tenga su especialidad deben
tener membranas distintas.
Organeros no membranosos: espacios no definidos por membrana, estos espacios le permiten almacenar a la célula una
mayor concentración de sustancias que si estuviera disperso en la célula.
Todas nuestras células tienen la misma información genética, pero con distinta función. Lo que determina su
especialización, la respuesta esta en el ADN. Los genes específicos que están activos en una célula determinan sus
características, mientras que las señales externas pueden influir en como se desarrolla y se diferencia la célula.
Todas las células tienen en común: Membrana plasmática, citoplasma-cito sol, ribosomas y material genético (ADN/ARN)
Características de las células como un sistema complejo y organizado:
• Adquieren y utilizan energía
• Realizan diversas reacciones
• Realizan actividades mecánicas
• Son capaces de responder a estímulos
• Son capaces de autorregularse
• Evolucionan
Proteínas:
Son los principales componentes a partir de los cuales se ensamblan las células
Las proteínas son importantes ya que son los motores que hacen todo dentro de la célula, son polímeros biológicos
sintetizados mediante la unión de subunidades de aminoácidos. Tienen funciones de regulación, señalización, trasporte,
movimiento, catálisis (aceleradores de ración) y estructura. La multiplicidad de funciones llevadas a cabo son el resultado
del gran número de formas diferentes que adoptan. La actividad de una proteína depende
de su capacidad de unirse específicamente con otras moléculas. Todas las proteínas se unen
a otras moléculas. Cuando una proteína se une, esta unión puede ser fuerte o débil y poco
duradera, a lo que se une una proteína se le denomina ligado
Aminoácidos
Una proteína está compuesta por una o mas cadenas lineales de
aminoácidos, cada uno se denomina polipéptido.
En su forma básica tienen un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH) y un átomo de
hidrogeno, cada estructura de un aminoácido es igual, pero no los puedo apilar. El grupo lateral
puede variar y es el que diferencia a los aminoácidos, pero el grupo central se mantiene.
Carbono alfa: Es el carbono central, el cual determina la identidad del aminoácido, por ejemplo,
si carbono alfa esta unido a un átomo de hidrogeno, el aminoácido es glicina. (Polares, apolares
y neutros, esto depende a que están unidos y al medio con el que estén interactuando).
La carga de un aminoácido depende del contexto, a un pH muy bajo tiene carga positiva, a pH
muy alto tiene carga negativa, no es propio de la molécula, es propio del contexto en que se encuentre.
Tal aminoácido que es básico, nos referimos al pH fisiológico, si cambiamos el pH cambia de carga. También cambia la
función de una proteína.
PH: Concentración de protones
Las moléculas cambian interactuando con su medio, son dinámicas.
Mientras mas carbonos tengo mas apolar (dependiendo de a que esta unido), le gusta estar menos en el agua.
, Fran Vera/ Biocel
PP: La cisteína es un aminoácido sin carga formal, pero es polar en que parte de la membrana esperarías verlo.
La cisteína es un aminoácido polar debido a la presencia de su grupo funcional tiol (-SH). Dado que es polar, tiende a
interactuar con otras moléculas polares o con agua. En cuanto a su ubicación en una membrana, podría encontrarse en la
parte exterior de la membrana celular, donde interactuaría con el medio acuoso circundante. Esto se debe a que los grupos
polares tienden a estar más orientados hacia el exterior de la membrana, donde pueden interactuar con el agua, mientras
que las porciones no polares o hidrofóbicas tienden a estar en el interior de la membrana. Sin embargo, la ubicación
específica de la cisteína en la membrana dependerá del contexto y de su interacción con otras moléculas y proteínas en la
membrana.
¿Cómo se unen las proteínas?
A través de enlaces peptídicos, a través de un grupo carboxilo y un grupo amino,
cuando se unen se deshidratan y libera una molécula de agua, su resultado es un
enlace plano. Como se libera una molécula de agua la formación del enlace peptídico
se clasifica como una reacción de condensación (deshidratación).
La mayoría de los aminoácidos en sus ángulos al unirse generan plastos, esto nos dice
que no es al azar, que hay un orden. Porque la mayoría de los enlaces con ángulos
generan estructuras secundarias.
Péptidos: cadena de aminoácidos.
Plegamientos de proteínas
La estructura de la proteína esta definida por la secuencia aminoacídica, es decir si yo conozco la secuencia de aminoácidos
soy capaz de predecir la estructura de la proteína.
Las proteínas se pliegan adoptando la conformación de menor energía para mantener su plegamiento, es decir no necesita
ayuda para mantenerse plegado.
Todos los aminoácidos que son hidrofóbicos tienden a esconderse del agua, entonces estos aminoácidos se quedan (al
plegarse) por dentro de la célula. Esto es lo principal que define el plegamiento.
En principio la proteína puede plegarse de muchas formas, sin embargo, la forma de plegamiento de las cadenas es
restringida por enlaces no covalentes, ya que estos enlaces pueden aportar: Flexibilidad, especificidad, diversidad de
interacciones, cooperatividad.
¿Por qué es importante el plegamiento?
Porque la función de una proteína es definida por su estructura, pueden tener
igual función, pero distinto plegamiento, pero en la parte que se conectan, por
ejemplo, para degradar, es igual, incluso si tiene distintos aminoácidos.
Pueden tener distinta secuencia de aminoácidos y tener una estructura casi
idéntica, por eso es difícil predecir estructuras.
Pueden tener distinto plegamiento y distintos aminoácidos, pero si tiene una
parte del plegamiento igual, pueden adquirir la misma función.
La fuerza hidrofóbica: Es una fuerza fundamental que contribuye significativamente a la estabilidad y la estructura
tridimensional de las proteínas, influyendo en su plegamiento, estabilización y función biológica. Por lo que la distribución
de aminoácidos apolares y polares determinan el pegamiento, dependiendo de quien se queda en contacto con el agua y
quien no.
Las proteínas tienen a plegarse en la forma en que menos energía gastan, por lo que este proceso es enérgicamente
favorable.
¿Qué permite mantener el plegamiento?
Enlaces, puentes de hidrogeno con alta electronegatividad. Fuerzas de van Der Waals, entre grupos apolares, son
bastantes débiles, pero la suma de varios de estos enlaces aporta a mantener el plegamiento. Fuerza electrostática, las
cargas negativas y positivas se atraen. La parte que no está en contacto con el agua necesita enlaces más débiles, como
los enlaces de van Waals. Puentes bisulfuro, a través de enlaces covalentes, estabilizan estructuras, unen regiones
distantes de la proteína.
Como un enlace no covalente es mucho más débil que uno covalente, se requieren más de estos enlaces para mantener
estrechamente unidad dos regiones de la cadena polipeptídica.
, Fran Vera/ Biocel
Proteínas mal plegadas.
Cuando las proteínas se pliegan mal forman estructuras amiloides, estas estructuras contribuyen a una serie de trastornos
degenerativos (Alzheimer). En un cerebro con proteínas mal plegadas, estas proteínas pueden “infectar” a las
correctamente plegadas. Esto es ya que al mal plegarse una proteína y esta queda estirada, su zona apolar necesita estar
“escondida” por lo que busca la ayuda de opta proteína para adherirse a su zona apolar, y luego esa proteína busca otra
proteína para buscar su zona apolar y así sucesivamente.
Estructuras
Primaria: Cadena de aminoácidos
Secundaria: Es una estructura que ocurre y se sostiene por
interacciones en el esqueleto de la proteína, alfa hélice estructura,
beta plegada. Normalmente lo estabiliza puentes de hidrogeno.
Interacciones entre el esqueleto de los aminoácidos.
Terciaria: Como las secundarias se organizan en el espacio,
interacción con cadenas laterales
Cuaternaria: Cuando una proteína interactúa con otras proteínas,
importan mucho las cadenas laterales para tener su función.
Interacción entre diferentes polipéptidos o diferentes proteínas.
La mayoría de las interacciones generan estructuras secundarias.
Siempre las proteínas se toman desde amino a carboxilo, lo
estabilizan puentes de hidrogeno en el esqueleto. No cadenas
laterales (secundaria).
Proteínas fibrosas: Son sumamente estables, están comúnmente presentes en estructuras de vida largas, como el pelo,
las uñas, los cuernos etc. Son especialmente abundantes al exterior de la célula, donde forman la matriz extracelular, un
tipo de gel que ayuda a las células a unirse y constituir tejido. En el ser humano el colágeno es la proteína fibrosa más
abundante.
Interacciones:
Tienen que interactuar para la función celular. Interacción proteina-proteina, molecula-proteina. Ej. Los fármacos que
consumimos es algo que tiene que interactuar con una proteína por ahí, si no de lo contrario no tendría efecto
Diferentes proteínas pueden tomar diferentes plegamientos y formar diferentes estructuras.
Las proteínas tienen en su estructura domino: funcionales o estructurales, un dominio
funcional es una porción de una proteína que cumple una función, en dominios
estructurales que es independiente para plegar su estructura, a lo largo de la evolución
solo con ganar dominios se fueron ganando funciones. Las proteínas no parten de 0,
parten de los ladrillos básicos que ya existían.
Mientras más cercanas las secuencias, más cercano evolutivamente. Muchas
secuencias proteicas potenciales, es decir: Bien definidas, estables y que se
“comporten bien” son las que perduran en el tiempo. Mientras que las secuencias
que por prueba y error no funcionan, son eliminadas por selección natural.
Enzimas
Las enzimas son proteínas catalizadoras altamente especificas
, Fran Vera/ Biocel
Tienen un rol catalítico en una función, la enzima facilita la interacción, más rápido, no se modifica en el proceso.
Las enzimas que funcionan en la célula son componentes proteicos. Las enzimas ayudan a realizar funciones con
menos energía que si lo hiciéramos sin la enzima.
¿Cómo se controlan las proteínas?
La célula debe controlar la actividad de sus enzimas y otras proteínas, la célula puede controlar la cantidad de
proteínas, controlando la expresión del gen que codifica la proteína. También la actividad de una proteína
individual puede ser ajustada con rapidez por la propia proteína
Las proteínas quinasas son capaces de incorporar un grupo fosfato, proteína fosforilada, al agregar una carga a
la proteína permite regular su función de inactiva a activa o al revés, es uno de los principales mecanismos para
activar/apagar a la proteína (controlar las proteínas). Las proteínas Fosfatasas quita el fosfato para realizar un
cambio positivo.
Desorden intrínseco
En nuestras proteínas deben tener desorden, para que interactúen entre sí, no es rígida la estructura de una
proteína, debe haber un momento en que desarmen para que se armen en conjunto varias proteínas.
Moléculas pequeñas estrechamente unidas suman funciones adicionales a las proteínas
Las proteínas emplean pequeñas moléculas no proteicas para llevar a cabo funciones difíciles o imposibles solo
con el uso de aminoácidos. Ej. Hemoglobina,
Organelos
Organelos membranosos
Las principales estructuras de la célula esta envueltas en membranas, la mayor
cantidad de la membrana está en las estructuras internas, no en la parte externa
de la célula. Solo el 2% de la membrana está en forma de rodear la célula, el resto
de las membranas están en los organelos membranosos.
Modelos de membrana
1935 (A): Ya se conocía que la membrana tenía proteína y
fosfolípidos, y no sabían bien cómo estaban ubicados.
1972 (B): Se logra ubicar en que parte especifica están en la
membrana.
Moderno: Las proteínas son parte del espacio, no son rígidas
(libre difusión).
Principales compuestos de una membrana plasmática
Tiene una capa de lípidos, cada uno es un fosfolípido. En la bicapa se sitúan las
proteínas, tienen movimiento lateral.
Fosfolípidos: Hay diferentes tipos de fosfolípidos (estructuras anfipaticas), tienen en el
esqueleto una molécula llamada glicerol, que tiene 3 carbonos, 2 de esos carbonos
están unidos a ácidos grasos y el 3 carbono se une a un grupo fosfato, y este grupo
fosfato se puede unir a diferentes elementos.
Los ácidos grasos: Componentes principales de los fosfolípidos. Pueden cambiar su
naturaleza, pero siempre es un ácido graso, que tan compacta y que tan fluida es una
membrana lo determina los ácidos grasos. Está saturado porque cada enlace esta con
un hidrogeno. Determinan la fluidez de la membrana. Ácidos grasos insaturados (con
dobles enlaces) tienden a aumentar la fluidez, mientras que los saturados tienden a
disminuirla, son más gruesos mas rígidos, mas interacciones de Van Der Waals
Colesterol: (Antifático) Tiene una pequeña cabeza apolar, y una parte hidrofóbica, su
parte apolar coincide con la parte apolar de los fosfolípidos. Es menor en tamaño a los fosfolípidos, sirve como
