Bouwstenen van het leven, herhalingscollege tentamenstof
Vragen
60 vragen in 1,5u.
- multiplechoice met 4 antw
- 50% kennis en 50% begrip
- 3 vragen vanuit de werkgroep
- cesuur ligt meestal iets boven 60%
!! Neemt de tijd en lees de vraag
Elementen & Energie
Thermodynamica samenvatting
Energie inhoud van een systeem is niet zomaar te bepalen.
- Is niet nodig, want je kijkt naar de energieverandering (is wel meetbaar).
Enthalpie is een systeem van overgang van warmte naar binnen/buiten door binden/verbreken van
bindingen.
- Interacties in een systeem die breken, enthalpie omhoog.
- Interacties maken -> enthalpie omlaag want bindingsenergie het systeem uit
Entropie is wanorde/orde
- wanorde toenemen -> entropie omlaag
- wanorde afnemen -> entropie omhoog
Verandering in Gibbs vrije energie combineert verandering van enthalpie en entropie.
- Geeft aan of een reactie spontaan of niet kan verlopen
- + -> energie het systeem in om deze reactie te kunnen doorvoeren.
!! Alle systemen willen op een toestand van lagere energie komen.
- Reacties die leiden tot lagere energie zijn daarom spontaan.
- Ze willen energie kwijtraken.
Mogelijke interacties:
- Is een hele boel
- Meest stevigst is een covalente binding.
- 200/500 kJ/mol.
- Moet dus veel in om deze verbinding te breken.
- Niet-covalente bindingen:
- ionen binding met + en -
- waterstofbinding tussen + en – pool.
- vanderwaals
- hydrofobe effect -> hydrobe onderdeeltjes NIET tegen water aankijken
- ze kijken tegen elkaar aan.
- veel hydrofobe deeltjes tegen het water is niet voordelig daarom naar
binnen.
- water vormt kooistructuren, entropie in het water gaat omhoog.
- veel hydrofobe deeltjes tegen het water is niet voordelig daarom naar binnen.
Binding -> covalente binding -> delen van elektronen paren
- Daarnaast heb je interacties (dat is met + en -)
Affiniteit
- Vergelijking die binding beschrijft, associatie constante
- beschrijft at in het eventwicht wat de concentratie van de vrije deelnemers is en het complex.
- binding is er NIET vast, maar dynamisch:
- gaat de hele tijd los en vast, etc.
, Bouwstenen van het leven, herhalingscollege tentamenstof
Structuur en dynamiek
Klasses van aminozuren.
Indeling in negatief en positief
Hydrofoob
Polair
NIET weten, niet aminozuur tekenen
WEL weten, plaatje van aminozuur en dan een vraag (bijv. bij welke klasse?)
- bijv. tyronine en je krijgt geen plaatje
4 levels:
1. Primaire structuur
- aminozuren achter elkaar geschreven
- waar hydrofoob en hydrofiel
- streepjes zijn peptide bindingen
2. secundaire structuur
- ruggengraat van het eiwit (hoe zijn peptide bindingen)
- alfa helix, beta streng (N -> C terminus, bij punt zit C), beta sheet
- b sheet zijn meerdere bete strengen
- waterstofbruggen zorgen ervoor dat beta strengen bij elkaar/naast elkaar blijven
- alfa, meest stabiele structuur want H-bruggen zitten erin
3. tertiaire structuur
- 3D structuur
4. quaternaire structuur
- 3D structuren van complexen waar meer dan 1 eiwit zitten
Motieven -> kort stuk van enkele aminozuren die niet buren zijn in primaire structuur, maar die wel
samen iets door
- bijv. bindingsplek of actieve centrum
Domeinen -> grote stukken eiwit zijn in stat om zelfstandig te vouwen.
De bijdrage voor eiwitvouwing:
1. entalpie, neemt af want tijden het opvouwen ontstaan er veel interacties (vooral H-buggen)
- daarom vermindering inwendige energie door sluiten van interacties
(- voor het ontvouwen moet er energie in.)
2. entropische bijdrage, conformationeren heel veel aminozuren op een gedefinieerde plek komt
- bij opvouwen ontstaat veel orde.
- niet voor deling, want kost energie.
1 VS 2 -> krijgt een positief G -> eiwit zal niet vouwen uiteindelijk wel doordat het in water zit:
3. water kijkt tegen alle hydrofobe aminozuren aan en bouwt kooistructuren en is een hoge orde.
- kooistructuren kunnen oplossen, want tijdens vouwen komen alle s
- bij opvouwen kijkt water tegen hydrofobe aminozuren aan -> kooi_ hoge orde. Als een eiwit
vouwt -> hydrofobe dele naar binnen -> geen kooi -> meer wanorden.
VS 3 -> kan nu wel eiwit vouwen, negatief G
Vragen
60 vragen in 1,5u.
- multiplechoice met 4 antw
- 50% kennis en 50% begrip
- 3 vragen vanuit de werkgroep
- cesuur ligt meestal iets boven 60%
!! Neemt de tijd en lees de vraag
Elementen & Energie
Thermodynamica samenvatting
Energie inhoud van een systeem is niet zomaar te bepalen.
- Is niet nodig, want je kijkt naar de energieverandering (is wel meetbaar).
Enthalpie is een systeem van overgang van warmte naar binnen/buiten door binden/verbreken van
bindingen.
- Interacties in een systeem die breken, enthalpie omhoog.
- Interacties maken -> enthalpie omlaag want bindingsenergie het systeem uit
Entropie is wanorde/orde
- wanorde toenemen -> entropie omlaag
- wanorde afnemen -> entropie omhoog
Verandering in Gibbs vrije energie combineert verandering van enthalpie en entropie.
- Geeft aan of een reactie spontaan of niet kan verlopen
- + -> energie het systeem in om deze reactie te kunnen doorvoeren.
!! Alle systemen willen op een toestand van lagere energie komen.
- Reacties die leiden tot lagere energie zijn daarom spontaan.
- Ze willen energie kwijtraken.
Mogelijke interacties:
- Is een hele boel
- Meest stevigst is een covalente binding.
- 200/500 kJ/mol.
- Moet dus veel in om deze verbinding te breken.
- Niet-covalente bindingen:
- ionen binding met + en -
- waterstofbinding tussen + en – pool.
- vanderwaals
- hydrofobe effect -> hydrobe onderdeeltjes NIET tegen water aankijken
- ze kijken tegen elkaar aan.
- veel hydrofobe deeltjes tegen het water is niet voordelig daarom naar
binnen.
- water vormt kooistructuren, entropie in het water gaat omhoog.
- veel hydrofobe deeltjes tegen het water is niet voordelig daarom naar binnen.
Binding -> covalente binding -> delen van elektronen paren
- Daarnaast heb je interacties (dat is met + en -)
Affiniteit
- Vergelijking die binding beschrijft, associatie constante
- beschrijft at in het eventwicht wat de concentratie van de vrije deelnemers is en het complex.
- binding is er NIET vast, maar dynamisch:
- gaat de hele tijd los en vast, etc.
, Bouwstenen van het leven, herhalingscollege tentamenstof
Structuur en dynamiek
Klasses van aminozuren.
Indeling in negatief en positief
Hydrofoob
Polair
NIET weten, niet aminozuur tekenen
WEL weten, plaatje van aminozuur en dan een vraag (bijv. bij welke klasse?)
- bijv. tyronine en je krijgt geen plaatje
4 levels:
1. Primaire structuur
- aminozuren achter elkaar geschreven
- waar hydrofoob en hydrofiel
- streepjes zijn peptide bindingen
2. secundaire structuur
- ruggengraat van het eiwit (hoe zijn peptide bindingen)
- alfa helix, beta streng (N -> C terminus, bij punt zit C), beta sheet
- b sheet zijn meerdere bete strengen
- waterstofbruggen zorgen ervoor dat beta strengen bij elkaar/naast elkaar blijven
- alfa, meest stabiele structuur want H-bruggen zitten erin
3. tertiaire structuur
- 3D structuur
4. quaternaire structuur
- 3D structuren van complexen waar meer dan 1 eiwit zitten
Motieven -> kort stuk van enkele aminozuren die niet buren zijn in primaire structuur, maar die wel
samen iets door
- bijv. bindingsplek of actieve centrum
Domeinen -> grote stukken eiwit zijn in stat om zelfstandig te vouwen.
De bijdrage voor eiwitvouwing:
1. entalpie, neemt af want tijden het opvouwen ontstaan er veel interacties (vooral H-buggen)
- daarom vermindering inwendige energie door sluiten van interacties
(- voor het ontvouwen moet er energie in.)
2. entropische bijdrage, conformationeren heel veel aminozuren op een gedefinieerde plek komt
- bij opvouwen ontstaat veel orde.
- niet voor deling, want kost energie.
1 VS 2 -> krijgt een positief G -> eiwit zal niet vouwen uiteindelijk wel doordat het in water zit:
3. water kijkt tegen alle hydrofobe aminozuren aan en bouwt kooistructuren en is een hoge orde.
- kooistructuren kunnen oplossen, want tijdens vouwen komen alle s
- bij opvouwen kijkt water tegen hydrofobe aminozuren aan -> kooi_ hoge orde. Als een eiwit
vouwt -> hydrofobe dele naar binnen -> geen kooi -> meer wanorden.
VS 3 -> kan nu wel eiwit vouwen, negatief G
