Hoofdstuk 4: protein structure and function
Enzymen zijn katalysatoren, ze verlagen de activeringsenergie
Structurele proteïnen/eiwitten : mechanische ondersteuning voor cellen en weefsels (tubuline & keratine)
Bindweefsel
→ cellen
→ extracellulaire matrix: collageen (pezen, huid)
bv elastine (bloedvaten en alveoli: uitzetten in inkrimpen → elastisiteit is vereist)
➔ secretie
Microtubuli → celdeling → spoelfiguur
Neuron → motoreiwitten
Microtubuli: motoreiwit nodig voor transport van
neurotransmitters
bv: kinesine, dyneïne
Prikkel: neuron 1 → neuron 2 (bv pijn)
neuron → spiercel : contractie
OF
Prikkel → neurotransmitters
➔ synthese thv cellichaam
➔ functie thv eindknopje
Motoreiwit: Ach = acetylcholine → binden op receptor van de
spiercel ➔ contractie
Synthese thv cellichaam
Afgifte thv eindknopje
Celcortex of corticaal cytoskelet bestaat uit verschillende eiwitten (actine, myosine)
Transporteiwitten:
• Hemoglobine: rodebloedcellen O2/CO2
• Transferrine: (koppeling met Fe2+/Fe3+ ! tonisch bij alleenstaand) transport in bloed
➔ ferritine: Fe2+ / Fe3+ transport in cellen (voor opgeslagen in de lever) = opslageiwit (slaat AZ of ionen op)
• Kanaaleiwitten: ionen + H2O
• Carriereiwitten bv suikers
Signaalmolecule = ligand (molecuul/ion dat zich bindt aan een groter molecuul om een complex te vormen)
→ bindt aan receptor = sleutelslotprincipe
➔ startproces van de cel
o Ach = acetylcholine
o Insuline = receptor thv cel => opname van glucose uit bloed
o Groeifactor (GF) = receptor => celdeling
Transcriptieregulatoren : DNA → 25 000 genen
Promotor & Terminator
Regulatorisch eiwit → bindt op de regulatorische bindingsplaats
1) Aanzetten van het gen
OF
2) Afzetten van het gen
➔ regulatie volgens de behoefte van de cel
Eiwitten voor speciale doeleinden : zeer variabel
o De vorm van een eiwit wordt bepaald door de aminozuursequentie ervan
Condensatiereactie: synthese met afsplitsing van water
Peptidebinding: enkelvoudig, covalente binding
, (1-letter code niet te kennen + tryptofaan is polair!)
Tussen niet-polaire bindingen heb je hydrofobe bindingen (niet VDW → CH-groepen verdrijven al het water daartussen)
• Zure AZ: hebben een negatieve lading door
de afsplitsing van een H+
• Basische AZ: H+ opgenomen → + lading
• Chemische groepen met verschil in
ΔEN – waarde → ze hebben geen volledige
lading maar wel een deellading δ- δ+
➔ uncharged polar (ongeladen polair)
Electrostatische kracht → ionbinding
H-bruggen tussen:
- R-ketens
- delen van de hoofdketen
- tussen R-keten + deel van de hoofdketen
H-bruggen tussen CO en NH groepen
Opvouwing eitwitten, AZ kennen en eigenschappen + welke bindingen tussen AZ mogelijk zijn
Eiwit in lineair structuur
N+H3 ----- COO-
Wat is de opvouwing? (welke & hoe)
Stap 1: schrijf chemische structuur van AZ op
Stap 2: bepaalde welke groep van de AZ (polair, apolair)
Welke bindingen zijn mogelijk met en tussen groepen?
+ waar H-bruggen?
Hydrofobe AZ → direct in het intern van je eiwit zitten, weg
van het water
Vergelijk met bal: binnenkant hydrofobe en buitenkant
hydrofiele
Delen van de hoofdketen
R keten + deel van de hoofdketen
R-ketens
Enzymen zijn katalysatoren, ze verlagen de activeringsenergie
Structurele proteïnen/eiwitten : mechanische ondersteuning voor cellen en weefsels (tubuline & keratine)
Bindweefsel
→ cellen
→ extracellulaire matrix: collageen (pezen, huid)
bv elastine (bloedvaten en alveoli: uitzetten in inkrimpen → elastisiteit is vereist)
➔ secretie
Microtubuli → celdeling → spoelfiguur
Neuron → motoreiwitten
Microtubuli: motoreiwit nodig voor transport van
neurotransmitters
bv: kinesine, dyneïne
Prikkel: neuron 1 → neuron 2 (bv pijn)
neuron → spiercel : contractie
OF
Prikkel → neurotransmitters
➔ synthese thv cellichaam
➔ functie thv eindknopje
Motoreiwit: Ach = acetylcholine → binden op receptor van de
spiercel ➔ contractie
Synthese thv cellichaam
Afgifte thv eindknopje
Celcortex of corticaal cytoskelet bestaat uit verschillende eiwitten (actine, myosine)
Transporteiwitten:
• Hemoglobine: rodebloedcellen O2/CO2
• Transferrine: (koppeling met Fe2+/Fe3+ ! tonisch bij alleenstaand) transport in bloed
➔ ferritine: Fe2+ / Fe3+ transport in cellen (voor opgeslagen in de lever) = opslageiwit (slaat AZ of ionen op)
• Kanaaleiwitten: ionen + H2O
• Carriereiwitten bv suikers
Signaalmolecule = ligand (molecuul/ion dat zich bindt aan een groter molecuul om een complex te vormen)
→ bindt aan receptor = sleutelslotprincipe
➔ startproces van de cel
o Ach = acetylcholine
o Insuline = receptor thv cel => opname van glucose uit bloed
o Groeifactor (GF) = receptor => celdeling
Transcriptieregulatoren : DNA → 25 000 genen
Promotor & Terminator
Regulatorisch eiwit → bindt op de regulatorische bindingsplaats
1) Aanzetten van het gen
OF
2) Afzetten van het gen
➔ regulatie volgens de behoefte van de cel
Eiwitten voor speciale doeleinden : zeer variabel
o De vorm van een eiwit wordt bepaald door de aminozuursequentie ervan
Condensatiereactie: synthese met afsplitsing van water
Peptidebinding: enkelvoudig, covalente binding
, (1-letter code niet te kennen + tryptofaan is polair!)
Tussen niet-polaire bindingen heb je hydrofobe bindingen (niet VDW → CH-groepen verdrijven al het water daartussen)
• Zure AZ: hebben een negatieve lading door
de afsplitsing van een H+
• Basische AZ: H+ opgenomen → + lading
• Chemische groepen met verschil in
ΔEN – waarde → ze hebben geen volledige
lading maar wel een deellading δ- δ+
➔ uncharged polar (ongeladen polair)
Electrostatische kracht → ionbinding
H-bruggen tussen:
- R-ketens
- delen van de hoofdketen
- tussen R-keten + deel van de hoofdketen
H-bruggen tussen CO en NH groepen
Opvouwing eitwitten, AZ kennen en eigenschappen + welke bindingen tussen AZ mogelijk zijn
Eiwit in lineair structuur
N+H3 ----- COO-
Wat is de opvouwing? (welke & hoe)
Stap 1: schrijf chemische structuur van AZ op
Stap 2: bepaalde welke groep van de AZ (polair, apolair)
Welke bindingen zijn mogelijk met en tussen groepen?
+ waar H-bruggen?
Hydrofobe AZ → direct in het intern van je eiwit zitten, weg
van het water
Vergelijk met bal: binnenkant hydrofobe en buitenkant
hydrofiele
Delen van de hoofdketen
R keten + deel van de hoofdketen
R-ketens
