Samenvatting moleculaire biologie h6: Wat gebeurt er
met een eiwit na de translatie
Na translatie: Peptideketen gevormd
Er moet een 3D structuur (Beta Sheets en Alpha helix) opgebouwd worden
en er zijn post-translationele modificaties
Er moet ook eiwitten afgebroken worden = Met Proteasen
Veel eiwitten hebben in zichzelf de informatie hoe ze zich moeten plooien
→ Andere eiwitten hebben hulp nodig van Chaperones
Voorbeeld Chaperones: HSP70
Heeft een oppervlakte dat hydrofoob is → Gaat het eiwit afschermen van
cytoplasma
Gevaar: Hydrofobe AZ van eiwit peptide die in contact komt met water → Gaan
Aggregeren (Voorkomen met Chaperones)
Chaperonines: zijn kleiner = HSP60
Ze gaan per zeven samenkomen en een kommetje vormen
In de structuur zit een ruimte → Eiwit die slecht gevouwen is → Komt hierin
en wordt afgeschermd van cytoplasma
Er komt een moleculair deksel (heeft ATP gebonden) op
Het deksel blijft 15 seconden op het potje → Vervolgens ATP wordt
gehydrolyseerd en deksel komt los → Eiwit komt vrij (goed gevouwen)
Als het eiwit blijft slecht gevouwen zijn → moet het eiwit afgebroken worden
Posttranslationele modificaties
1. Fosforylering
2. Methylering
3. Acetylering
, Cofactoren (Mg, Ca): zijn factoren die gebonden moeten zijn aan het eiwit
zodanig dat het actief is
Complexvorming: eiwitten komen samen zodanig dat het eiwitcomplex gaat
functioneren
Eiwitafbraak
Efficiënte gecontroleerde afbraak door Proteasen
Proteasoom staat in voor de afbraak van specifieke eiwitten
Hoelang blijft een eiwit bestaan? Dit hangt af van het eiwit → Wordt bepaald
door locatie, modificaties en proteasen
Proteasen
→ Tijdens de spijsverting: voor afbraak van eiwitvoeding
→ Meeste proteasen zijn zeer specifiek
Voorbeeld: Chymotrypsine = Eiwit uit vertering
Gaat proteïnen afbreken
Het knipt vlak na het Carboxyterminaal van een grote zijketen (Net na
Tryptofaan, Tyrosine, Fenylalanine, Methionine) = Specificiteit
Hoe kan chymotrypsine in een peptideketen knippen?
In Chymotrypsine zit Serine op de plaats waar het zal afgebroken worden
Serine is reactief en kan een nucleofiele aanval uitvoeren op de
peptideketen
Er komt een eiwit voorbij
Een deel van het substraat (Deel A) wordt afgezet op het serine
(1) Acylering = Koolstof (met NH3 uiteinde) wordt covalent verbonden
met het Serine
(2) De-Acetylering = Serine krijgt terug zijn OH en het eiwit is geknipt in
deel A en deel B
Serine moet geactiveerd worden zodanig dat het een nucleofiele aanval kan
uitvoeren
Serine zit naast Histidine en Aspartaat (Negatief geladen)
De drie AZ = Catalytic Triad
Proton van Histidine wordt aan de negatief geladen zuurstof van Aspartaat
aangezogen
Hierdoor wordt het proton van Serine naar Histidine getrokken
Waardoor de zuurstof van Serine actief wordt
met een eiwit na de translatie
Na translatie: Peptideketen gevormd
Er moet een 3D structuur (Beta Sheets en Alpha helix) opgebouwd worden
en er zijn post-translationele modificaties
Er moet ook eiwitten afgebroken worden = Met Proteasen
Veel eiwitten hebben in zichzelf de informatie hoe ze zich moeten plooien
→ Andere eiwitten hebben hulp nodig van Chaperones
Voorbeeld Chaperones: HSP70
Heeft een oppervlakte dat hydrofoob is → Gaat het eiwit afschermen van
cytoplasma
Gevaar: Hydrofobe AZ van eiwit peptide die in contact komt met water → Gaan
Aggregeren (Voorkomen met Chaperones)
Chaperonines: zijn kleiner = HSP60
Ze gaan per zeven samenkomen en een kommetje vormen
In de structuur zit een ruimte → Eiwit die slecht gevouwen is → Komt hierin
en wordt afgeschermd van cytoplasma
Er komt een moleculair deksel (heeft ATP gebonden) op
Het deksel blijft 15 seconden op het potje → Vervolgens ATP wordt
gehydrolyseerd en deksel komt los → Eiwit komt vrij (goed gevouwen)
Als het eiwit blijft slecht gevouwen zijn → moet het eiwit afgebroken worden
Posttranslationele modificaties
1. Fosforylering
2. Methylering
3. Acetylering
, Cofactoren (Mg, Ca): zijn factoren die gebonden moeten zijn aan het eiwit
zodanig dat het actief is
Complexvorming: eiwitten komen samen zodanig dat het eiwitcomplex gaat
functioneren
Eiwitafbraak
Efficiënte gecontroleerde afbraak door Proteasen
Proteasoom staat in voor de afbraak van specifieke eiwitten
Hoelang blijft een eiwit bestaan? Dit hangt af van het eiwit → Wordt bepaald
door locatie, modificaties en proteasen
Proteasen
→ Tijdens de spijsverting: voor afbraak van eiwitvoeding
→ Meeste proteasen zijn zeer specifiek
Voorbeeld: Chymotrypsine = Eiwit uit vertering
Gaat proteïnen afbreken
Het knipt vlak na het Carboxyterminaal van een grote zijketen (Net na
Tryptofaan, Tyrosine, Fenylalanine, Methionine) = Specificiteit
Hoe kan chymotrypsine in een peptideketen knippen?
In Chymotrypsine zit Serine op de plaats waar het zal afgebroken worden
Serine is reactief en kan een nucleofiele aanval uitvoeren op de
peptideketen
Er komt een eiwit voorbij
Een deel van het substraat (Deel A) wordt afgezet op het serine
(1) Acylering = Koolstof (met NH3 uiteinde) wordt covalent verbonden
met het Serine
(2) De-Acetylering = Serine krijgt terug zijn OH en het eiwit is geknipt in
deel A en deel B
Serine moet geactiveerd worden zodanig dat het een nucleofiele aanval kan
uitvoeren
Serine zit naast Histidine en Aspartaat (Negatief geladen)
De drie AZ = Catalytic Triad
Proton van Histidine wordt aan de negatief geladen zuurstof van Aspartaat
aangezogen
Hierdoor wordt het proton van Serine naar Histidine getrokken
Waardoor de zuurstof van Serine actief wordt
