Hoofdstuk 3: Macromoleculen
Proteïnen
Functionele diversiteit van eiwitten:
1. Enzymen (bio-katalysatoren)
2. Structuureiwitten (ondersteuning en vorm)
3. Motiliteit (contractie en beweging)
4. Regulerende eiwitten (controle en coördinatie van celfuncties)
5. Transporteiwitten (transport van bouwstenen en macromoleculen)
6. Hormonen (communicatie tussen cellen)
7. Receptoreiwitten (mediëren respons op externe stimuli)
8. Defensie (bescherming tegen ziekte)
9. Stockage-eiwitten (bron van aminozuren)
Hoewel er meestal meer dan 60 verschillende soorten aminozuren in
een cel zijn, worden er enkel 20 gebruikt in proteïne synthese. Het kan
zijn dat een proteïne bestaat uit meer dan deze 20 aminozuren, maar
deze andere aminozuren zijn vaak resultaat van modificaties die na de
synthese gebeuren. Hieronder zie je de structuur van een aminozuur.
Alle aminozuren, behalve glycine, bestaan in 2 stereo-isomeren
(spiegelbeeld) D en L. Alleen de L-vormen komen voor in proteïnen.
De specifieke eigenschappen van de aminozuren hangen af van de R-
groep.
, Dit zijn de 20 aminozuren in L-vorm. Groep A is hydrofoob, hun r-
groep heeft weinig tot geen O en N.
Polymerisatie: stapsgewijze additie van aminozuren door
condensatie (of dehydratatie). Wanneer de 3 atomen van H 2O
verwijderd zijn, bindt het C-atoom van de carboxyl-groep met het N-
atoom van het andere aminozuur door een covalente binding. Deze
binding is een peptidebinding. Een proteïne heeft dus altijd een N-
terminus en een C-terminus. Deze ketting is nog geen proteïne, maar
een polypeptide. Een proteïne is een polypeptide in een specifieke 3-
dimensionale vorm die biologisch actief is.
Ze kunnen bestaan uit 1 polypeptide, dit zijn monomere proteïnen,
de meeste zijn polymeer (dimeer, trimeer…) bv. hemoglobine is een tetrameer met 2 alfa- en 2 beta-
subunits.
Misgevouwde proteïnen kunnen leiden tot vele ziektes bv. Alzheimer (p.71)
- Fibrillen van Amyloid b peptide uitgaande van amyloid precursor protein: accumuleert buiten
cellen.
- Polymeer van Tau (stabiliseert microtubuli) in neuronen
→ induceert celdood
(Neuronen sterven af, precipaten van peptide + polymeer van Tau zorgt voor celdood)
Soorten bindingen:
Disulfide bindingen: speciaal type van covalente binding tussen de 2 S-atomen van cysteïne
aminozuren, dit gebeurt door een oxidatiereactie (2 H’s weg). Deze binding stabiliseert de
conformatie van de polypeptide (intramoleculair), bij polymere proteïnen kan het ook 2
polypeptiden binden (intermoleculair) bv. insuline
H-bruggen:
o H-brug donoren (Bijv. hydroxyl of amino groep): H gebonden aan een meer
electronegatief atoom
o H-brug acceptoren (Bijv carbonyl of sulfhydryl groep): een electronegatief atoom
bindt de donor H.
o Via ruggengraat of R-ketens.
o Met water of intern (hydrofobe hydradatie)
Vooral belangrijk bij het stabiliseren van helicale en sheet structuren
Ze zijn relatief zwak, zeker in vergelijking met covalente bindingen, maar omdat ze zo
abundant zijn in biologische macromoleculen zoals DNA en proteïnen, zijn ze in grote
hoeveelheden een goede kracht
Hydrofobe interacties: niet echt een binding of interactie. Hydrofiele R-groepen bevinden
zich meestal aan de buitenkant van de polypeptide en de hydrofobe aan de binnenkant.
Ionische bindingen (= elektrostatische interacties):
o Tussen + en – geladen restgroepen
o Gevoelig aan pH veranderingen (daardoor valt het proteïne uit elkaar bij pH-
verandering)
o Met water of intern (hydrofobe hydratatie)
Van der Waals interacties:
Proteïnen
Functionele diversiteit van eiwitten:
1. Enzymen (bio-katalysatoren)
2. Structuureiwitten (ondersteuning en vorm)
3. Motiliteit (contractie en beweging)
4. Regulerende eiwitten (controle en coördinatie van celfuncties)
5. Transporteiwitten (transport van bouwstenen en macromoleculen)
6. Hormonen (communicatie tussen cellen)
7. Receptoreiwitten (mediëren respons op externe stimuli)
8. Defensie (bescherming tegen ziekte)
9. Stockage-eiwitten (bron van aminozuren)
Hoewel er meestal meer dan 60 verschillende soorten aminozuren in
een cel zijn, worden er enkel 20 gebruikt in proteïne synthese. Het kan
zijn dat een proteïne bestaat uit meer dan deze 20 aminozuren, maar
deze andere aminozuren zijn vaak resultaat van modificaties die na de
synthese gebeuren. Hieronder zie je de structuur van een aminozuur.
Alle aminozuren, behalve glycine, bestaan in 2 stereo-isomeren
(spiegelbeeld) D en L. Alleen de L-vormen komen voor in proteïnen.
De specifieke eigenschappen van de aminozuren hangen af van de R-
groep.
, Dit zijn de 20 aminozuren in L-vorm. Groep A is hydrofoob, hun r-
groep heeft weinig tot geen O en N.
Polymerisatie: stapsgewijze additie van aminozuren door
condensatie (of dehydratatie). Wanneer de 3 atomen van H 2O
verwijderd zijn, bindt het C-atoom van de carboxyl-groep met het N-
atoom van het andere aminozuur door een covalente binding. Deze
binding is een peptidebinding. Een proteïne heeft dus altijd een N-
terminus en een C-terminus. Deze ketting is nog geen proteïne, maar
een polypeptide. Een proteïne is een polypeptide in een specifieke 3-
dimensionale vorm die biologisch actief is.
Ze kunnen bestaan uit 1 polypeptide, dit zijn monomere proteïnen,
de meeste zijn polymeer (dimeer, trimeer…) bv. hemoglobine is een tetrameer met 2 alfa- en 2 beta-
subunits.
Misgevouwde proteïnen kunnen leiden tot vele ziektes bv. Alzheimer (p.71)
- Fibrillen van Amyloid b peptide uitgaande van amyloid precursor protein: accumuleert buiten
cellen.
- Polymeer van Tau (stabiliseert microtubuli) in neuronen
→ induceert celdood
(Neuronen sterven af, precipaten van peptide + polymeer van Tau zorgt voor celdood)
Soorten bindingen:
Disulfide bindingen: speciaal type van covalente binding tussen de 2 S-atomen van cysteïne
aminozuren, dit gebeurt door een oxidatiereactie (2 H’s weg). Deze binding stabiliseert de
conformatie van de polypeptide (intramoleculair), bij polymere proteïnen kan het ook 2
polypeptiden binden (intermoleculair) bv. insuline
H-bruggen:
o H-brug donoren (Bijv. hydroxyl of amino groep): H gebonden aan een meer
electronegatief atoom
o H-brug acceptoren (Bijv carbonyl of sulfhydryl groep): een electronegatief atoom
bindt de donor H.
o Via ruggengraat of R-ketens.
o Met water of intern (hydrofobe hydradatie)
Vooral belangrijk bij het stabiliseren van helicale en sheet structuren
Ze zijn relatief zwak, zeker in vergelijking met covalente bindingen, maar omdat ze zo
abundant zijn in biologische macromoleculen zoals DNA en proteïnen, zijn ze in grote
hoeveelheden een goede kracht
Hydrofobe interacties: niet echt een binding of interactie. Hydrofiele R-groepen bevinden
zich meestal aan de buitenkant van de polypeptide en de hydrofobe aan de binnenkant.
Ionische bindingen (= elektrostatische interacties):
o Tussen + en – geladen restgroepen
o Gevoelig aan pH veranderingen (daardoor valt het proteïne uit elkaar bij pH-
verandering)
o Met water of intern (hydrofobe hydratatie)
Van der Waals interacties:
