De mens hoorcollege 4 periode 2
Enzymen
Energie kan vrijkomen door glucose af te breken en zo ontstaat er ATP. Verschillende reacties vinden
plaats maar onder wat voor omstandigheden?
Je kunt van 1 naar 2 verschillende stoffen (vaak energie vrij, exergonisch, vaak spontaan dus zonder
enzym ), of van 2 naar 1 stof (nooit spontaan, energie bij nodig).
Endergonisch wordt energie bij opgeslagen, hier wordt dus energie vastgelegd.
De exergonische zijn vaak spontaan (vaak beetje energie nodig (activeringsenergie)), en met
optimumtemperatuur van 37 graden met normale druk gunstig voor mens. Snelheid is heel
langzaam. Hoe kunnen we ze dan versnellen? alles wat er meer voor zorgt dat er meer botsingen
tussen de moleculen zijn:
- Soort stof veranderen: (bijv ijzer en goud, ene reageert wel met O2 en de ander niet)
- Verdelingsgraad: hoe groot is het oppervlak? groter is beter
- Concentratie: hoe meer hoe beter (komt sneller molecuul tegen)
- Temperatuur: hoe hoger hoe beter (molecuulsnelheid hoger = meer botsingskans)
In menselijk lichaam kunnen we niet soort stof veranderen. Ook niet altijd de verdelingsgraad en
concentratie kun je niet zomaar veranderen in het menselijk lichaam. Lichaamstemperatuur kan wel
omhoog maar daardoor kunnen reacties sneller verlopen maar enzymen kunnen wel denatureren.
Dus al deze dingen kunnen niet echt in het menselijk lichaam dus hebben we katalysatoren
(enzym is biologische katalysator), dus in lichaam heet enzym. Elk enzym is eiwit, en hierdoor neemt
de snelheid van reactie toe.
De activeringsenergie is nodig om bepaalde reacties
te laten verlopen, dit kan bij endergonische en
exergonische reacties!.
Enzym kan er niet voor zorgen dat er reactie die
voorheen zonder enzym niet kan verlopen wel
ineens kan verlopen.
Als het enzym past op het substraat, kan de reactie
plaatsvinden (sleutelprincipe) lading, structuur,
polariteit spelen hierbij ook een rol. Wat bepaalt
welke sleutel in welk slot past?
- Vorm (vooral in activiteitscentrum
=bovenin) substraatspecifiek en
werkingsspecifiek
Wanneer iets denatureert verliest het de structuur en functie, bij te hoge ph of temperatuur. Je
verliest vindingen in 2, 3 en 4e structuur.
Enzym kan bestaan uit meerdere onderdelen, het hele enzym heet dan holoenzym. Dit kan enzym
+ co-enzym zijn met substraten. Uiteindelijk krijg je dan dus enzym + co-enzym met product. Je hebt
het apo enzym ( met activiteitsgedeelte), niet eiwitgedeelte ( cofactor (tijdelijk, anorganisch
bijvoorbeeld ijzer ofzo), co enzym (tijdelijk, organisch), prosthetische groep (blijvend)).
Elk enzym kan een ander optimum hebben. Vaak ligt optimum ph rond 7 maar kan ook per enzym
verschillen, ph kan aan allebei denatureren, dus te hoog en te laag en vaak alleen bij een te hoge
temperatuur.
Pepsine rond 2,5 -3 pH – maag = zuur
Trypsine 8,5 bufferende functie zure pH
Enzymactiviteit is dus afhankelijk van temperatuur, pH, en concentratie substraat en enzymen. Let
op, je hebt dus reactiesnelheid en enzymactiviteit.
Stel je hebt optimum, maar je wilt de reactie op een moment stoppen dus je moet de enzymactivitiet
controleren. Dit is bewust en onbewust, of ongewenst (virus). Hierbij kijken we naar inhiberen
(remmen) en stimuleren (activeren) van bepaalde reacties. Er is competitieve inhibitie en niet-
Enzymen
Energie kan vrijkomen door glucose af te breken en zo ontstaat er ATP. Verschillende reacties vinden
plaats maar onder wat voor omstandigheden?
Je kunt van 1 naar 2 verschillende stoffen (vaak energie vrij, exergonisch, vaak spontaan dus zonder
enzym ), of van 2 naar 1 stof (nooit spontaan, energie bij nodig).
Endergonisch wordt energie bij opgeslagen, hier wordt dus energie vastgelegd.
De exergonische zijn vaak spontaan (vaak beetje energie nodig (activeringsenergie)), en met
optimumtemperatuur van 37 graden met normale druk gunstig voor mens. Snelheid is heel
langzaam. Hoe kunnen we ze dan versnellen? alles wat er meer voor zorgt dat er meer botsingen
tussen de moleculen zijn:
- Soort stof veranderen: (bijv ijzer en goud, ene reageert wel met O2 en de ander niet)
- Verdelingsgraad: hoe groot is het oppervlak? groter is beter
- Concentratie: hoe meer hoe beter (komt sneller molecuul tegen)
- Temperatuur: hoe hoger hoe beter (molecuulsnelheid hoger = meer botsingskans)
In menselijk lichaam kunnen we niet soort stof veranderen. Ook niet altijd de verdelingsgraad en
concentratie kun je niet zomaar veranderen in het menselijk lichaam. Lichaamstemperatuur kan wel
omhoog maar daardoor kunnen reacties sneller verlopen maar enzymen kunnen wel denatureren.
Dus al deze dingen kunnen niet echt in het menselijk lichaam dus hebben we katalysatoren
(enzym is biologische katalysator), dus in lichaam heet enzym. Elk enzym is eiwit, en hierdoor neemt
de snelheid van reactie toe.
De activeringsenergie is nodig om bepaalde reacties
te laten verlopen, dit kan bij endergonische en
exergonische reacties!.
Enzym kan er niet voor zorgen dat er reactie die
voorheen zonder enzym niet kan verlopen wel
ineens kan verlopen.
Als het enzym past op het substraat, kan de reactie
plaatsvinden (sleutelprincipe) lading, structuur,
polariteit spelen hierbij ook een rol. Wat bepaalt
welke sleutel in welk slot past?
- Vorm (vooral in activiteitscentrum
=bovenin) substraatspecifiek en
werkingsspecifiek
Wanneer iets denatureert verliest het de structuur en functie, bij te hoge ph of temperatuur. Je
verliest vindingen in 2, 3 en 4e structuur.
Enzym kan bestaan uit meerdere onderdelen, het hele enzym heet dan holoenzym. Dit kan enzym
+ co-enzym zijn met substraten. Uiteindelijk krijg je dan dus enzym + co-enzym met product. Je hebt
het apo enzym ( met activiteitsgedeelte), niet eiwitgedeelte ( cofactor (tijdelijk, anorganisch
bijvoorbeeld ijzer ofzo), co enzym (tijdelijk, organisch), prosthetische groep (blijvend)).
Elk enzym kan een ander optimum hebben. Vaak ligt optimum ph rond 7 maar kan ook per enzym
verschillen, ph kan aan allebei denatureren, dus te hoog en te laag en vaak alleen bij een te hoge
temperatuur.
Pepsine rond 2,5 -3 pH – maag = zuur
Trypsine 8,5 bufferende functie zure pH
Enzymactiviteit is dus afhankelijk van temperatuur, pH, en concentratie substraat en enzymen. Let
op, je hebt dus reactiesnelheid en enzymactiviteit.
Stel je hebt optimum, maar je wilt de reactie op een moment stoppen dus je moet de enzymactivitiet
controleren. Dit is bewust en onbewust, of ongewenst (virus). Hierbij kijken we naar inhiberen
(remmen) en stimuleren (activeren) van bepaalde reacties. Er is competitieve inhibitie en niet-
