Hc1
Zelfstudie
Sterke bindingen zijn covalent (gedeeld elektron)
Zwakke bindingen zijn niet-covalent
Voordelig:
Geeft stabiliteit in grote aantallen
Staat dynamiek toe (d.m.v. bijv. op- & afkoppelingen)
Brownian motion is het willekeurige bewegen van moleculen in een gas of vloeistof, aangedreven
door thermische achtergrondenergie.
E = energie
q1,2 = ladingen van de atomen
Er zijn 3 fundamentele non-covalente bindingen: D = dielektrische constante (afhankelijk van het medium)
r = afstand tussen de atomen (in Å = 10-10m)
Ion bindingen /elektrostatische interacties.
k q 1 q2
De wet van Coulomb ( E= ) geeft de energie van een ion binding. Zo’n binding is het sterkst in
Dr
een vacuüm met D=1. Water heeft een grote D, waardoor de binding in een ondergedompelde stof
relatief zwak is. De individuele ionen binden sterker aan het polaire water, waardoor de stof oplost.
Waterstofbruggen.
Waterstofbruggen zijn verbindingen op relatief grote afstand. Een waterstofbrug kan altijd ontstaan
als een H-atoom covalent aan een elektronegatief atoom is gebonden. Waterstofbruggen tussen
twee moleculen verzwakken in de aanwezigheid van water, omdat water zelf ook waterstofbruggen
kan vormen.
Van der Waals bindingen.
De verdeling van de elektrische lading rond een atoom is niet constant. Dit
induceert een complementaire (tegengestelde) lading bij nabije atomen, waardoor
de tegengestelde ladingen elkaar aantrekken. De optimale aantrekkingsafstand ligt
bij de ‘Van der Waals contact afstand’. Twee moleculen met complementaire
vormen hebben veel atomen in deze contactafstand, waardoor de totale binding
toch heel sterk is, al zijn alle individuele VdW-bindingen zwak.
De tweede wet van de Thermodynamica stelt ‘De totale entropie van een systeem en haar omgeving
wordt altijd meer in een spontaan proces.’
Dit verklaart het hydrofobe effect. Rondom een hydrofobe stof zijn minder mogelijkheden voor
watermoleculen om waterstofbruggen met elkaar te vormen, het water is hier dus meer
georganiseerd (→afname entropie). Hydrofobe stoffen klonteren dus samen (‘trekken elkaar aan’)
om zo de meeste waterstofbruggen te kunnen laten vormen, doordat de totaaloppervlak van de
hydrofobe stof afneemt. Voor het gehele proces geldt dus wel de tweede wet, en er is dus geen
toegevoegde energie nodig om dit te laten verlopen.
Zodra eiwitten vouwen is er een verlies aan entropie, lijkt het. Niet-polaire aminozuren associëren
met elkaar in de tertiaire eiwitstructuur, waardoor het water, wat eerst gebonden was, weg wordt
gehaald. Dit water dat zich nu buiten het eiwit bevindt verhoogt de entropie van het systeem weer.
Er vormen zich verschillende zwakke bindingen in het eiwit, waardoor deze de tertiaire structuur
behoudt.
,H+-ionen kunnen zwakke bindingen beïnvloeden. Een ander pH kan dus drastisch de elektrostatische
omgeving van het lichaam veranderen. Een constant pH is dus cruciaal voor het functioneren van
veel biochemische systemen.
pH =−log ¿ pH + pOH =14 k w =¿ ¿ pH = p K z+ log ¿
De pKz(=pKa) is de pH waarbij een zuur half opgelost is.
Een geconjugeerd zuurbase-paar werkt als buffer. Een buffer houdt de pH stabiel rond de pK z.
Bij lichaamsprocessen worden veel zuren gevormd, de verhouding H 2CO3/HCO3- houdt de pH
−¿¿
+¿+HC O ¿
constant, volgens: CO 2+ H 2 O↔ H 2 C O 3 ↔ H 3
Standaard structuren en functionele groepen.
Aminozuur:
phosphate
Glucose:
Glycogeen:
Triacylglycerol:
Fosfolipide:
,Te kennen structuurformules:
Oxaloacetaat
Pyruvaat Lactaat (oxaalazijnacetaat)
Acyl-CoA Acetyl-CoA Palmitinezuur
(C16H32O2)
Alanine Glycine Glutaminezuur Glycerol
Ureum Acetaat Butyraat Priopionaat
Acetoacetaat 3-hydroxybutyraat
CoA
, Hoorcollege
90% van eindcijfer is tentamen
Je kan een cijferbonus krijgen door de zelfstudies bij te houden. Er wordt getest of je de zelfstudie
bijhoudt door 2 multiple choice mini toetsjes.
Do 26 sept, bonustoets 1
Di 22 okt, bonustoets 2
3 melangrijkste macronutriënten:
- Vetten
- Koolhydraten
- Eiwitten
Deze 3 vormen een ‘tussenproduct’ en vervolgens ATP, dit vormen van energie heet katabolisme.
De stoffen kunnen ook tot andere stoffen gemaakt worden, dit heet anabolisme.
Opdrachten
1. Goed fout: Waterstofbindingen zijn:
a. Zwakke covalente bindingen die gemakkelijk door hitte verbroken worden <- FOUT
b. Zwakke bindingen tussen koolwaterstoffen in water <- FOUT
c. Zwakke bindingen die betrokken zijn bij het handhaven van de 3D-structuur van
macromoleculen. <- GOED
2. Goed fout:
a. Lipiden kunnen dienen als energiebron voor de cel <- GOED
b. Alle celmembranen bevatten lipiden <- GOED
c. Alle lipiden kunnen bilaag-membranen vormen <- FOUT
d. Lipiden kunnen fungeren als hormonen <- GOED
3. Welke van de volgende items wordt waarschijnlijk verstoord door een hoge
zoutconcentratie? Waarom de andere items niet?
a. Een lipiden-bilaag
i. Niet, de lipiden gaan geen interactie met het in water opgeloste zout.
b. Een peptidebinding in een eiwit
i. Niet, deze bindingen zijn covalent.
c. Een complex van twee eiwitten
i. Wel, deze blijven samen door niet-covalente interacties. Deze kunnen
beïnvloed worden door een hoge zoutconcentratie.
d. De suiker-fosfaatruggengraat van een nucleïnezuur
i. Niet, deze zijn covalent gebonden en gaan geen interactie aan met opgelost
zout
e. Een oliedruppeltje in water
i. Niet, om dezelfde reden dat de lipide-bilaag dit niet doet.
Zelfstudie
Sterke bindingen zijn covalent (gedeeld elektron)
Zwakke bindingen zijn niet-covalent
Voordelig:
Geeft stabiliteit in grote aantallen
Staat dynamiek toe (d.m.v. bijv. op- & afkoppelingen)
Brownian motion is het willekeurige bewegen van moleculen in een gas of vloeistof, aangedreven
door thermische achtergrondenergie.
E = energie
q1,2 = ladingen van de atomen
Er zijn 3 fundamentele non-covalente bindingen: D = dielektrische constante (afhankelijk van het medium)
r = afstand tussen de atomen (in Å = 10-10m)
Ion bindingen /elektrostatische interacties.
k q 1 q2
De wet van Coulomb ( E= ) geeft de energie van een ion binding. Zo’n binding is het sterkst in
Dr
een vacuüm met D=1. Water heeft een grote D, waardoor de binding in een ondergedompelde stof
relatief zwak is. De individuele ionen binden sterker aan het polaire water, waardoor de stof oplost.
Waterstofbruggen.
Waterstofbruggen zijn verbindingen op relatief grote afstand. Een waterstofbrug kan altijd ontstaan
als een H-atoom covalent aan een elektronegatief atoom is gebonden. Waterstofbruggen tussen
twee moleculen verzwakken in de aanwezigheid van water, omdat water zelf ook waterstofbruggen
kan vormen.
Van der Waals bindingen.
De verdeling van de elektrische lading rond een atoom is niet constant. Dit
induceert een complementaire (tegengestelde) lading bij nabije atomen, waardoor
de tegengestelde ladingen elkaar aantrekken. De optimale aantrekkingsafstand ligt
bij de ‘Van der Waals contact afstand’. Twee moleculen met complementaire
vormen hebben veel atomen in deze contactafstand, waardoor de totale binding
toch heel sterk is, al zijn alle individuele VdW-bindingen zwak.
De tweede wet van de Thermodynamica stelt ‘De totale entropie van een systeem en haar omgeving
wordt altijd meer in een spontaan proces.’
Dit verklaart het hydrofobe effect. Rondom een hydrofobe stof zijn minder mogelijkheden voor
watermoleculen om waterstofbruggen met elkaar te vormen, het water is hier dus meer
georganiseerd (→afname entropie). Hydrofobe stoffen klonteren dus samen (‘trekken elkaar aan’)
om zo de meeste waterstofbruggen te kunnen laten vormen, doordat de totaaloppervlak van de
hydrofobe stof afneemt. Voor het gehele proces geldt dus wel de tweede wet, en er is dus geen
toegevoegde energie nodig om dit te laten verlopen.
Zodra eiwitten vouwen is er een verlies aan entropie, lijkt het. Niet-polaire aminozuren associëren
met elkaar in de tertiaire eiwitstructuur, waardoor het water, wat eerst gebonden was, weg wordt
gehaald. Dit water dat zich nu buiten het eiwit bevindt verhoogt de entropie van het systeem weer.
Er vormen zich verschillende zwakke bindingen in het eiwit, waardoor deze de tertiaire structuur
behoudt.
,H+-ionen kunnen zwakke bindingen beïnvloeden. Een ander pH kan dus drastisch de elektrostatische
omgeving van het lichaam veranderen. Een constant pH is dus cruciaal voor het functioneren van
veel biochemische systemen.
pH =−log ¿ pH + pOH =14 k w =¿ ¿ pH = p K z+ log ¿
De pKz(=pKa) is de pH waarbij een zuur half opgelost is.
Een geconjugeerd zuurbase-paar werkt als buffer. Een buffer houdt de pH stabiel rond de pK z.
Bij lichaamsprocessen worden veel zuren gevormd, de verhouding H 2CO3/HCO3- houdt de pH
−¿¿
+¿+HC O ¿
constant, volgens: CO 2+ H 2 O↔ H 2 C O 3 ↔ H 3
Standaard structuren en functionele groepen.
Aminozuur:
phosphate
Glucose:
Glycogeen:
Triacylglycerol:
Fosfolipide:
,Te kennen structuurformules:
Oxaloacetaat
Pyruvaat Lactaat (oxaalazijnacetaat)
Acyl-CoA Acetyl-CoA Palmitinezuur
(C16H32O2)
Alanine Glycine Glutaminezuur Glycerol
Ureum Acetaat Butyraat Priopionaat
Acetoacetaat 3-hydroxybutyraat
CoA
, Hoorcollege
90% van eindcijfer is tentamen
Je kan een cijferbonus krijgen door de zelfstudies bij te houden. Er wordt getest of je de zelfstudie
bijhoudt door 2 multiple choice mini toetsjes.
Do 26 sept, bonustoets 1
Di 22 okt, bonustoets 2
3 melangrijkste macronutriënten:
- Vetten
- Koolhydraten
- Eiwitten
Deze 3 vormen een ‘tussenproduct’ en vervolgens ATP, dit vormen van energie heet katabolisme.
De stoffen kunnen ook tot andere stoffen gemaakt worden, dit heet anabolisme.
Opdrachten
1. Goed fout: Waterstofbindingen zijn:
a. Zwakke covalente bindingen die gemakkelijk door hitte verbroken worden <- FOUT
b. Zwakke bindingen tussen koolwaterstoffen in water <- FOUT
c. Zwakke bindingen die betrokken zijn bij het handhaven van de 3D-structuur van
macromoleculen. <- GOED
2. Goed fout:
a. Lipiden kunnen dienen als energiebron voor de cel <- GOED
b. Alle celmembranen bevatten lipiden <- GOED
c. Alle lipiden kunnen bilaag-membranen vormen <- FOUT
d. Lipiden kunnen fungeren als hormonen <- GOED
3. Welke van de volgende items wordt waarschijnlijk verstoord door een hoge
zoutconcentratie? Waarom de andere items niet?
a. Een lipiden-bilaag
i. Niet, de lipiden gaan geen interactie met het in water opgeloste zout.
b. Een peptidebinding in een eiwit
i. Niet, deze bindingen zijn covalent.
c. Een complex van twee eiwitten
i. Wel, deze blijven samen door niet-covalente interacties. Deze kunnen
beïnvloed worden door een hoge zoutconcentratie.
d. De suiker-fosfaatruggengraat van een nucleïnezuur
i. Niet, deze zijn covalent gebonden en gaan geen interactie aan met opgelost
zout
e. Een oliedruppeltje in water
i. Niet, om dezelfde reden dat de lipide-bilaag dit niet doet.
