BLOK 2 VAN CEL TOT MOLECUUL
DE HOORCOLLEGES
HOORCOLLEGE 1: INTRODUCTIE-COLLEGE, DE OPBOUW VAN DE CURSUS
Hierin werd verteld wat bekend verondersteld wordt (VWO stof) en hoe je dat het beste
kunt ophalen als die kennis wat is weggezakt.
Anabolisme is het opbouwen van stoffen, katabolisme daarentegen is het afbreken
ervan. Een covalente binding is een binding tussen twee atomen waarbij een
elektronenpaar wordt gedeeld. Waterstofbruggen vallen onder de niet-covalente
bindingen en berusten op de aantrekkingskrachten tussen polaire moleculen (lossen op in water) waarbij de
positieve pool (δ+) van het molecuul wordt aangetrokken door de negatieve pool (δ-)van het andere molecuul.
Apolaire moleculen daarentegen, kunnen deze waterstofbruggen niet vormen en zijn dus niet oplosbaar in
water.
HOORCOLLEGE 2: EIWITSTRUCTUREN EN PROTEOMICS
Eiwitten hebben verschillende functies: structurele eiwitten, transporteiwitten, "motor"-eiwitten, opslag-
eiwitten, signaal-eiwitten, receptoreiwitten,
genregulatie-eiwitten, etc..
Eiwitten zijn opgebouwd uit bouwstenen:
aminozuren. Er zijn 20 verschillende soorten
L-2-aminouren die geschikt zijn voor het
maken van eiwitten. Om eiwitten van deze aminozuren te maken, worden ze aan elkaar gekoppeld via
covalente peptide-bindingen. De atomen van de peptidebinding liggen in een plat vlak, die ten opzichte van
elkaar kunnen draaien. Door ‘steric’hindering’ zijn niet alle bindingen mogelijk. Eiwitten zijn macromoleculen,
bestaande uit een heleboel aminozuren: tussen de 50 en 2000.
Eiwitten hebben een volkomen gelijkmatige hoofdketen (‘backbone’), maar de zijketens veranderen steeds.
Bovendien kunnen eiwitten geladen zijn. Daaraan dragen de amino-terminale (-NH3+), de carboxy-terminale (-
COO-) en sommige zijgroepen mee.
Aminozuren zijn onder te verdelen in 4 groepen:
▪ Aminozuren met zijketens die bij neutrale pH positief geladen zijn (lysine, arginine, histidine);
▪ Aminozuren met zijketens die bij neutrale pH negatief geladen zijn (aspartaat, glutamaat);
▪ Aminozuren die bij neutrale pH geen lading dragen, maar wel een polair karakter hebben (asparagine,
glutamine, serine, threonine, tyrosine, cysteïne);
▪ Aminozuren met hydrofobe (apolaire) zijketens (alanine, valine, leucine, isoleucine, proline,
phenylalanine, glycine, methionine, tryptofaan).
De primaire structuur van een eiwit berust op de volgorde van de aminozuren, dus de covalente bindingen.
1
DE HOORCOLLEGES
HOORCOLLEGE 1: INTRODUCTIE-COLLEGE, DE OPBOUW VAN DE CURSUS
Hierin werd verteld wat bekend verondersteld wordt (VWO stof) en hoe je dat het beste
kunt ophalen als die kennis wat is weggezakt.
Anabolisme is het opbouwen van stoffen, katabolisme daarentegen is het afbreken
ervan. Een covalente binding is een binding tussen twee atomen waarbij een
elektronenpaar wordt gedeeld. Waterstofbruggen vallen onder de niet-covalente
bindingen en berusten op de aantrekkingskrachten tussen polaire moleculen (lossen op in water) waarbij de
positieve pool (δ+) van het molecuul wordt aangetrokken door de negatieve pool (δ-)van het andere molecuul.
Apolaire moleculen daarentegen, kunnen deze waterstofbruggen niet vormen en zijn dus niet oplosbaar in
water.
HOORCOLLEGE 2: EIWITSTRUCTUREN EN PROTEOMICS
Eiwitten hebben verschillende functies: structurele eiwitten, transporteiwitten, "motor"-eiwitten, opslag-
eiwitten, signaal-eiwitten, receptoreiwitten,
genregulatie-eiwitten, etc..
Eiwitten zijn opgebouwd uit bouwstenen:
aminozuren. Er zijn 20 verschillende soorten
L-2-aminouren die geschikt zijn voor het
maken van eiwitten. Om eiwitten van deze aminozuren te maken, worden ze aan elkaar gekoppeld via
covalente peptide-bindingen. De atomen van de peptidebinding liggen in een plat vlak, die ten opzichte van
elkaar kunnen draaien. Door ‘steric’hindering’ zijn niet alle bindingen mogelijk. Eiwitten zijn macromoleculen,
bestaande uit een heleboel aminozuren: tussen de 50 en 2000.
Eiwitten hebben een volkomen gelijkmatige hoofdketen (‘backbone’), maar de zijketens veranderen steeds.
Bovendien kunnen eiwitten geladen zijn. Daaraan dragen de amino-terminale (-NH3+), de carboxy-terminale (-
COO-) en sommige zijgroepen mee.
Aminozuren zijn onder te verdelen in 4 groepen:
▪ Aminozuren met zijketens die bij neutrale pH positief geladen zijn (lysine, arginine, histidine);
▪ Aminozuren met zijketens die bij neutrale pH negatief geladen zijn (aspartaat, glutamaat);
▪ Aminozuren die bij neutrale pH geen lading dragen, maar wel een polair karakter hebben (asparagine,
glutamine, serine, threonine, tyrosine, cysteïne);
▪ Aminozuren met hydrofobe (apolaire) zijketens (alanine, valine, leucine, isoleucine, proline,
phenylalanine, glycine, methionine, tryptofaan).
De primaire structuur van een eiwit berust op de volgorde van de aminozuren, dus de covalente bindingen.
1
