Hoofdstuk 6: Enzymen
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties kunnen katalyseren.
Het zijn katalysatoren, ze kunnen een reactie die normaal nauwelijks verloopt in een cel tot 1020 x sneller maken
♥ Hoe?
♪ Vrije energie:
❖ ∆G is de verandering in vrije energie tussen product en reactanten
• ∆G < 0
Exergonisch
Spontaan
• ∆G > 0
energie nodig
endergonisch
niet spontaan
• De ∆G van een reactie is onafhankelijk van de route (moleculair mechanisme) van de omzetting
• De ∆G geeft geen informatie over de snelheid van de reactie
❖ ΔG vs Δ G0 vs ΔG0’
• Vrije energie: ΔG onder werkelijke condities
• Maar: concentraties weet je vaak niet Daarom ΔG0 bedacht:
ΔG0: standaard condities = pH 0 , 25 °C, 1 atmosfeer, concentraties 1M
• pH 0 lijkt natuurlijk niet op condities in cel! Daarom ΔG0' bedacht:
condities = pH 7 , 25 °C, 1 atmosfeer, concentraties 1M
•
of ΔG groter, kleiner of gelijk is aan ΔG0’ hangt af van de concentraties van de reactanten en producten
R = gasconstante: 8,29 J/mol/°K
T = temperatuur in °K (298 °K) ~ 25°C
♪ Enzymen en de transitietoestand
❖ Een reactie van S naar P gaat via transitietoestand X‡
• S ⇄ X‡ à P
❖ X‡ is instabiele toestand met hoogste vrije energie (GX‡ )
• ∆GX‡ = activeringsenergie
❖ Enzymen faciliteren de vorming van X‡ door GX‡ (en dus ∆GX‡) te verlagen
❖ Resultaat: snellere vorming van product
❖
♪ Binding energy
❖ wanneer het substraat zwakke bindingen aangaat met het enzym komt er vrije energie vrij (→ bindingsenergie)
❖ de sterkste interacties ontstaan als het substraat in de transitie-toestand verandert
• max. hoeveelheid bindingsenergie komt vrij
• verlaging activeringsenergie
♪ Enzym-substraat complex
❖ Vorming enzym-substraat complex is de eerste stap in katalyse
❖ Active site: deel van het enzym waar substraten binden
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties kunnen katalyseren.
Het zijn katalysatoren, ze kunnen een reactie die normaal nauwelijks verloopt in een cel tot 1020 x sneller maken
♥ Hoe?
♪ Vrije energie:
❖ ∆G is de verandering in vrije energie tussen product en reactanten
• ∆G < 0
Exergonisch
Spontaan
• ∆G > 0
energie nodig
endergonisch
niet spontaan
• De ∆G van een reactie is onafhankelijk van de route (moleculair mechanisme) van de omzetting
• De ∆G geeft geen informatie over de snelheid van de reactie
❖ ΔG vs Δ G0 vs ΔG0’
• Vrije energie: ΔG onder werkelijke condities
• Maar: concentraties weet je vaak niet Daarom ΔG0 bedacht:
ΔG0: standaard condities = pH 0 , 25 °C, 1 atmosfeer, concentraties 1M
• pH 0 lijkt natuurlijk niet op condities in cel! Daarom ΔG0' bedacht:
condities = pH 7 , 25 °C, 1 atmosfeer, concentraties 1M
•
of ΔG groter, kleiner of gelijk is aan ΔG0’ hangt af van de concentraties van de reactanten en producten
R = gasconstante: 8,29 J/mol/°K
T = temperatuur in °K (298 °K) ~ 25°C
♪ Enzymen en de transitietoestand
❖ Een reactie van S naar P gaat via transitietoestand X‡
• S ⇄ X‡ à P
❖ X‡ is instabiele toestand met hoogste vrije energie (GX‡ )
• ∆GX‡ = activeringsenergie
❖ Enzymen faciliteren de vorming van X‡ door GX‡ (en dus ∆GX‡) te verlagen
❖ Resultaat: snellere vorming van product
❖
♪ Binding energy
❖ wanneer het substraat zwakke bindingen aangaat met het enzym komt er vrije energie vrij (→ bindingsenergie)
❖ de sterkste interacties ontstaan als het substraat in de transitie-toestand verandert
• max. hoeveelheid bindingsenergie komt vrij
• verlaging activeringsenergie
♪ Enzym-substraat complex
❖ Vorming enzym-substraat complex is de eerste stap in katalyse
❖ Active site: deel van het enzym waar substraten binden
