HOOFDSTUK 4: PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION
Proteïnes (of eiwitten) zijn de belangrijkstee boÍwbloksksen tan cellen. Daarnaate toeren ze nog tele
andere eaksen Íie. Ze werksen alt enzymet, alt ksanalen en pompen in membranen, brengen info tan cel
naar cel, eec.
The Shape and Structure of Proteins
The shape of a protein is specifed b its aaino acid sequence
Proeeïnet beteaan Íie tele peptide bindineen, en heeen ooks wel polypeptiden genoemd en de
aminozÍÍr kseeent heeen polypeptiden ketens. De tolgorde tan de aminozÍren it de aminozuur
sequentie.
De polypeptide rueeeneraat it een herhalende teqÍente aan -N-C-C- groepen en daaraan zitten
tertchillende zijeroepen. Aan hee einde tan zo’n kseeen zie de N-terminus (ksane tan de trije aminogroep)
en een C-terminus (ksane tan de trije carboxyl groep) aan de andere ksane.
De polypeptden zijn teel fexibel en ksÍnnen toÍwen. Niee-cotalenee bindingen bepalen de torm tan een
proeeïne.
Hydrofobe interactie tpeele een rol in een waeerige
omgeting. Non-polaire groepen worden naar elksaar
gedÍwd. De terdeling tan polaire en niee polaire
aminozÍren tpeele bepaale dÍt ooks deelt de toÍwing tan
de polypeptde.
Proteins fold into a conforaation of lowest
energb
De conformatie it de Íieeindelijkse, getoÍwen terÍceÍÍr tan hee eiwie. Deze terÍceÍÍr heef zo min
mogelijkse trije energie (G). Door behandeling mee oplottingen die non-cotalenee ineeractet terbreksen
ksan hee eiwie weer onetoÍwen (denatureren). Alt hee daarna weer eerÍgtoÍwe heee dae renatureren.
Alt een eiwie terkseerd toÍwe ksan hee tchade teroorzaksen in een cel of hee weeftel.
Ondankst dae een proeeïne zelf correce ksan toÍwen worden ze taaks geholpen door andere chaperonne
proteïnen.
Proteins coae in a wide varietb of coaplicated shapes
30 eoe 10000 aminozÍren per polypeptde (tooral 50-2000)
The α-helix and the β-sheet are coaaon folding patterns
Er zijn ewee teeltoorksomende toÍwingen. De α-helix en de β-theee. Deze tormen door
waeerteofindingen eÍtten N-Hi en C=O groepen.
Helices fora readilb in iological structures
Oneteaae al een polypeptde kseeen om zichzelf heen draaie en
een cilinder torme. Elks 4e aminozÍÍr torme een C=O tan een
peptde binding mee een N-Hi tan een andere.
Somt draaien ewee of drie α-helicet om elksaar heen en tromen
ze een hele teabiele terÍceÍÍr, een coiled-coil. Die gebeÍrd alt
de α-helicet de meetee non-polaire zijkseeent aan een ksane
hebben.
, β-sheets fora rigid structures at the core of aanb proteins
Een β-theee torme alt waeerteofrÍggen tormen eÍtten delen tan een polypeptde die naate elksaar
liggen. Alt ze in de zelfde richtng liggen (beide tan N-eerminÍt naar C-eerminÍt, of andertom) it hee een
parallel β-theee, andert it hee een antparallel β-theee.
Proteins have several levels of organization
Primaire structuur: Volgorde tan aminozÍren
Secondaire structuur: VoÍwingen (zoalt de α-helix en de β-theee)
Tertiaire structuur: Random bocheen, lÍtten en toÍwingen eÍtten de N- en C-eermini
Quartaire structuur: De tolledige terÍceÍÍr tan een complex tan meerdere polypeptden
Proteïne domein: Een deel tan een polypeptde kseeen dae zichzelf zelfteandig eoe een compaceere,
teabielere torm ksan toÍwen.
Manb proteins also contain unstructured regions
Delen tan de polypeptde kseeen zonder tatee terÍceÍÍr die blijten bÍigen en tereksksen door warmee
heeen intrinsiek oneeordende voleordes. Deze fexibilieeie geef ze de mogelijksheid om zich om een
doelwie heen ee toÍwen.
Few of the aanb possi le polbpeptide chains will e useful
Er zijn teel polypeptdet die getormd ksÍnnen worden, maar ze zijn niee allemaal nÍtg.
Proteins can e classifed into faailies
Proteïne families: Verzameling polypeptden mee een tergelijkse aminozÍÍr teqÍente en 3D terÍceÍÍr.
Large protein aolecules often contain aore than one polbpeptide chain
Elkse regio tan een proeeïne dae mee een ander molecÍÍl reageere door middel tan non-cotalenee
bindingen heee een bindines-locatie. Alt ewee proeeïnen qÍa non-cotalenee binding maechen ksÍnnen ze
tamen een groeer molecÍÍl tromen. Elkse kseeen in zo’n proeeïne heee een sub-unit.
Proteins can assea le into flaaents, sheets, or spheres
---
Soae tbpes of proteins have elongates f rous shapes
Globulaire proteïnen: Polypeptde kseeen die optoÍwe eoe een compacee bal mee een onregelmatg
oppertlaks.
Vezeliee proteïnen: Hiebben timpele, langgereksee 3D terÍceÍren.
Extracellular proteins are often sta ilized b covalent cross-linkages
Voor teetigheid tormen polypeptde kseeent taaks crott-linkst. De meete toorksomende it een S-S (disulfide
bindine) binding.
How Proteins Work
De torm en fÍncte tan en proeeïne zijn naÍw terbonden. Er zijn tpecifekse tormen toor tpecifekse
fÍnctet.
Proteïnes (of eiwitten) zijn de belangrijkstee boÍwbloksksen tan cellen. Daarnaate toeren ze nog tele
andere eaksen Íie. Ze werksen alt enzymet, alt ksanalen en pompen in membranen, brengen info tan cel
naar cel, eec.
The Shape and Structure of Proteins
The shape of a protein is specifed b its aaino acid sequence
Proeeïnet beteaan Íie tele peptide bindineen, en heeen ooks wel polypeptiden genoemd en de
aminozÍÍr kseeent heeen polypeptiden ketens. De tolgorde tan de aminozÍren it de aminozuur
sequentie.
De polypeptide rueeeneraat it een herhalende teqÍente aan -N-C-C- groepen en daaraan zitten
tertchillende zijeroepen. Aan hee einde tan zo’n kseeen zie de N-terminus (ksane tan de trije aminogroep)
en een C-terminus (ksane tan de trije carboxyl groep) aan de andere ksane.
De polypeptden zijn teel fexibel en ksÍnnen toÍwen. Niee-cotalenee bindingen bepalen de torm tan een
proeeïne.
Hydrofobe interactie tpeele een rol in een waeerige
omgeting. Non-polaire groepen worden naar elksaar
gedÍwd. De terdeling tan polaire en niee polaire
aminozÍren tpeele bepaale dÍt ooks deelt de toÍwing tan
de polypeptde.
Proteins fold into a conforaation of lowest
energb
De conformatie it de Íieeindelijkse, getoÍwen terÍceÍÍr tan hee eiwie. Deze terÍceÍÍr heef zo min
mogelijkse trije energie (G). Door behandeling mee oplottingen die non-cotalenee ineeractet terbreksen
ksan hee eiwie weer onetoÍwen (denatureren). Alt hee daarna weer eerÍgtoÍwe heee dae renatureren.
Alt een eiwie terkseerd toÍwe ksan hee tchade teroorzaksen in een cel of hee weeftel.
Ondankst dae een proeeïne zelf correce ksan toÍwen worden ze taaks geholpen door andere chaperonne
proteïnen.
Proteins coae in a wide varietb of coaplicated shapes
30 eoe 10000 aminozÍren per polypeptde (tooral 50-2000)
The α-helix and the β-sheet are coaaon folding patterns
Er zijn ewee teeltoorksomende toÍwingen. De α-helix en de β-theee. Deze tormen door
waeerteofindingen eÍtten N-Hi en C=O groepen.
Helices fora readilb in iological structures
Oneteaae al een polypeptde kseeen om zichzelf heen draaie en
een cilinder torme. Elks 4e aminozÍÍr torme een C=O tan een
peptde binding mee een N-Hi tan een andere.
Somt draaien ewee of drie α-helicet om elksaar heen en tromen
ze een hele teabiele terÍceÍÍr, een coiled-coil. Die gebeÍrd alt
de α-helicet de meetee non-polaire zijkseeent aan een ksane
hebben.
, β-sheets fora rigid structures at the core of aanb proteins
Een β-theee torme alt waeerteofrÍggen tormen eÍtten delen tan een polypeptde die naate elksaar
liggen. Alt ze in de zelfde richtng liggen (beide tan N-eerminÍt naar C-eerminÍt, of andertom) it hee een
parallel β-theee, andert it hee een antparallel β-theee.
Proteins have several levels of organization
Primaire structuur: Volgorde tan aminozÍren
Secondaire structuur: VoÍwingen (zoalt de α-helix en de β-theee)
Tertiaire structuur: Random bocheen, lÍtten en toÍwingen eÍtten de N- en C-eermini
Quartaire structuur: De tolledige terÍceÍÍr tan een complex tan meerdere polypeptden
Proteïne domein: Een deel tan een polypeptde kseeen dae zichzelf zelfteandig eoe een compaceere,
teabielere torm ksan toÍwen.
Manb proteins also contain unstructured regions
Delen tan de polypeptde kseeen zonder tatee terÍceÍÍr die blijten bÍigen en tereksksen door warmee
heeen intrinsiek oneeordende voleordes. Deze fexibilieeie geef ze de mogelijksheid om zich om een
doelwie heen ee toÍwen.
Few of the aanb possi le polbpeptide chains will e useful
Er zijn teel polypeptdet die getormd ksÍnnen worden, maar ze zijn niee allemaal nÍtg.
Proteins can e classifed into faailies
Proteïne families: Verzameling polypeptden mee een tergelijkse aminozÍÍr teqÍente en 3D terÍceÍÍr.
Large protein aolecules often contain aore than one polbpeptide chain
Elkse regio tan een proeeïne dae mee een ander molecÍÍl reageere door middel tan non-cotalenee
bindingen heee een bindines-locatie. Alt ewee proeeïnen qÍa non-cotalenee binding maechen ksÍnnen ze
tamen een groeer molecÍÍl tromen. Elkse kseeen in zo’n proeeïne heee een sub-unit.
Proteins can assea le into flaaents, sheets, or spheres
---
Soae tbpes of proteins have elongates f rous shapes
Globulaire proteïnen: Polypeptde kseeen die optoÍwe eoe een compacee bal mee een onregelmatg
oppertlaks.
Vezeliee proteïnen: Hiebben timpele, langgereksee 3D terÍceÍren.
Extracellular proteins are often sta ilized b covalent cross-linkages
Voor teetigheid tormen polypeptde kseeent taaks crott-linkst. De meete toorksomende it een S-S (disulfide
bindine) binding.
How Proteins Work
De torm en fÍncte tan en proeeïne zijn naÍw terbonden. Er zijn tpecifekse tormen toor tpecifekse
fÍnctet.
