Gezonde en zieke cellen I Werkgroepen
Werkgroep 1.
Voorbereiding
1. De aminozuurvolgorde bepaalt de ruimtelijke structuur/primaire structuur (door de
zijketens: kunnen hydrofoob, basisch en zuur zijn), vorm en lengte het eiwit heeft. Deze
eigenschappen bepalen samen de activiteit van het eiwit.
2. Collageen is een sterk eiwit door de alpha-helix (combinatie, coiled-coil), hemoglobine die
kan zuurstof binden (heemgroepen voor ijzer) en dient daarom als transporteiwit, lysozyme
is een enzym dat zorgt voor hydrolyse door een gleufvorm.
3. Eiwitfamilies zijn eiwitten met een soortgelijke functie die onderling vaak veel overeenkomst
in de primaire structuur vertonen.
In serine protease familie lijken ze in grote lijnen op elkaar, maar er zijn kleine verschillen.
Hierdoor hoort bij elk enzym een ander substraat. Dit enzym splitst eiwitten bij
spijsvertering.
Aminozuurvolgorde is bijna gelijk, maar andere substraten door kleine detailverschillen
verschillende substraat.
4. Alpha-helix: helix waarbij aminozuren verbonden worden door waterstofbruggen tussen NH
en CO groepen, maar hiertussen zitten 3-4 aminozuren. Zijketens liggen aan de buitenkant.
Beta-sheet: plaat waarbij aminozuurketens naast elkaar liggen (hetzelfde eiwit) en ook
waterstofbruggen tussen NH en CO groepen vormen. Zijketens liggen boven en onder de
sheets.
5. Waterstofbruggen worden verbroken. Deze verbinding is even sterk dan die soortgelijke
bindingen in eiwitten, maar in het DNA zijn er veel meer H-bruggen dus daarom blijven die
wel verbonden. Deze verbindingen moeten verbroken worden tijdens replicatie en
transcriptie.
6. Ze veranderen beiden het ruimtelijke structuur van het substraat. Bij GTP-binding bindt er
een groot complex aan een eiwit, blijft lang zitten en is geen aanhechtingsplek voor andere
eiwitten.
Fosfaatgroep wordt gekoppeld aan eiwit (additie), waardoor het eiwit aan wordt gezet.
Moleculaire schakelaar: molecuul dat bindt aan een eiwit om het te activeren of deactiveren,
dit zijn beide processen.
Aantekeningen
1. Blz 77. Tertiaire structuren: hoe zitten de secundaire structuren aan elkaar? Backbone is
ruggengraat van het eiwit.
2. Blz 129. Collageen heeft het glycine-zijketen (H-atoom), waardoor geen asymmetrisch C-
atoom en daardoor kan het dicht op elkaar. Blz 145 en blz 148 voor lysozyme. Lysozyme: glu
en asp (negatieve aminozuren van lysozyme) zitten precies op de goede plek voor de
hydrolyse van een koolstofketen op de intermediaire staat.
3. Blz. 136. Rode kringeltje: active side (actieve centrum), daar lijken ze het meest op elkaar.
Herkenning op restgroepen is anders (dit is niet in actieve centrum) en daarom zijn de
substraten anders. In serine protease zitten altijd serine in de actieve centrum voor
katalyseren van de reacties.
4. Blz 131. Beta-sheets kunnen parallel of anti-parallel zijn. Bij anti-parallel net iets meer
stevigheid omdat het beter in elkaar past. Alpha-ketens kunnen elkaar plakken door bv.
aantrekking van hydrofobe kant.
Werkgroep 1.
Voorbereiding
1. De aminozuurvolgorde bepaalt de ruimtelijke structuur/primaire structuur (door de
zijketens: kunnen hydrofoob, basisch en zuur zijn), vorm en lengte het eiwit heeft. Deze
eigenschappen bepalen samen de activiteit van het eiwit.
2. Collageen is een sterk eiwit door de alpha-helix (combinatie, coiled-coil), hemoglobine die
kan zuurstof binden (heemgroepen voor ijzer) en dient daarom als transporteiwit, lysozyme
is een enzym dat zorgt voor hydrolyse door een gleufvorm.
3. Eiwitfamilies zijn eiwitten met een soortgelijke functie die onderling vaak veel overeenkomst
in de primaire structuur vertonen.
In serine protease familie lijken ze in grote lijnen op elkaar, maar er zijn kleine verschillen.
Hierdoor hoort bij elk enzym een ander substraat. Dit enzym splitst eiwitten bij
spijsvertering.
Aminozuurvolgorde is bijna gelijk, maar andere substraten door kleine detailverschillen
verschillende substraat.
4. Alpha-helix: helix waarbij aminozuren verbonden worden door waterstofbruggen tussen NH
en CO groepen, maar hiertussen zitten 3-4 aminozuren. Zijketens liggen aan de buitenkant.
Beta-sheet: plaat waarbij aminozuurketens naast elkaar liggen (hetzelfde eiwit) en ook
waterstofbruggen tussen NH en CO groepen vormen. Zijketens liggen boven en onder de
sheets.
5. Waterstofbruggen worden verbroken. Deze verbinding is even sterk dan die soortgelijke
bindingen in eiwitten, maar in het DNA zijn er veel meer H-bruggen dus daarom blijven die
wel verbonden. Deze verbindingen moeten verbroken worden tijdens replicatie en
transcriptie.
6. Ze veranderen beiden het ruimtelijke structuur van het substraat. Bij GTP-binding bindt er
een groot complex aan een eiwit, blijft lang zitten en is geen aanhechtingsplek voor andere
eiwitten.
Fosfaatgroep wordt gekoppeld aan eiwit (additie), waardoor het eiwit aan wordt gezet.
Moleculaire schakelaar: molecuul dat bindt aan een eiwit om het te activeren of deactiveren,
dit zijn beide processen.
Aantekeningen
1. Blz 77. Tertiaire structuren: hoe zitten de secundaire structuren aan elkaar? Backbone is
ruggengraat van het eiwit.
2. Blz 129. Collageen heeft het glycine-zijketen (H-atoom), waardoor geen asymmetrisch C-
atoom en daardoor kan het dicht op elkaar. Blz 145 en blz 148 voor lysozyme. Lysozyme: glu
en asp (negatieve aminozuren van lysozyme) zitten precies op de goede plek voor de
hydrolyse van een koolstofketen op de intermediaire staat.
3. Blz. 136. Rode kringeltje: active side (actieve centrum), daar lijken ze het meest op elkaar.
Herkenning op restgroepen is anders (dit is niet in actieve centrum) en daarom zijn de
substraten anders. In serine protease zitten altijd serine in de actieve centrum voor
katalyseren van de reacties.
4. Blz 131. Beta-sheets kunnen parallel of anti-parallel zijn. Bij anti-parallel net iets meer
stevigheid omdat het beter in elkaar past. Alpha-ketens kunnen elkaar plakken door bv.
aantrekking van hydrofobe kant.
