13.2 De functies van eiwitten
Eiwitten onmisbaar voor het leven op elk organisatieniveau:
Functies van eiwitten op celniveau
1. De opbouw van de cellen: organellen zoals ribosomen, chloroplasten en mitochondriën.
2. Het transport van stoffen via het celmembraan: membraaneiwitten.
3. Het opvangen van signalen door de cel: receptoreiwitten.
Functies op orgaanniveau
1. De opbouw van weefsels en organen: eiwitten vormen intercellulair een bestanddeel van
weefsels die een orgaan vormen. Bindweefsel bijvoorbeeld zorgen voor stevigheid en
elasticiteit in pezen en banden. Eiwitten vormen de basis voor het botweefsel.
2. Bij dieren: diersoorten als insecten en spinnen gebruiken eiwitten om hun cocons en webben
te maken en voor hun uitwendige skelet.
Belangrijke functies op systeemniveau
1. Zenuwstelsel: neurotransmitters en neuroreceptoren zijn vaak eiwitten of peptiden.
2. De spierwerking: de samentrekking van spieren door het in elkaar schuiven van langgerekte
eiwitten, de actine- en myosinemoleculen.
3. Stoffentransport: het transport van stoffen in het lichaam wordt verzorgd door eiwitten.
Hemoglobine in ons bloed bindt O2 en speelt een rol bij het opnemen van CO2.
4. Afweer: ziekteverwekkers veroorzaken afweerreacties; de gevormde antistoffen zijn eiwitten.
5. Enzymwerking: dit zijn altijd eiwitten
6. Hormonale werking: veel hormonen zijn eiwitten
7. Bloedstolling: plasma-eiwitten
, 13.3 Aminozuren
Alle eiwitten hebben een zelfde bouwplan: een keten aminozuren. Er
zijn twintig verschillende. Aminozuren komen in drie opzichten met
elkaar overeen: ze bezitten een hoofdketen en twee zijketens aan
weerszijden. De ene zijketen is de carboxylgroep en een aminogroep.
De hoofdketen bestaat uit een C-atoom met variabele restgroep. Elk
type aminozuur heeft een kenmerkende restgroep.
Wanneer aminozuren aan elkaar gekoppeld worden, vormt
de carboxylgroep (zuur) een binding met de aminogroep
(basisch). Dit is een covalente binding waarbij water
gevormd wordt en -C van het ene aminozuur gebonden
wordt aan de -N van het volgende aminozuur. Deze binding
heet de peptidebinding.
13.4 De ruimtelijke vorm van eiwitten
Nadat een eiwit is aangemaakt, vouwt het in een kluwen, die kenmerkend is voor zijn
functie. De structuur wordt verstevigd door bindingen tussen delen van de polymere keten.
Er zijn vier niveaus: primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Primaire structuur
De primaire structuur van een eiwit wordt bepaald door de aminozuurvolgorde. De primaire
structuur is in de chromosomen.
Sikkelcelanemie
Een heel kleine verandering in de primaire structuur kan de vorm en functie van het eiwit
enorm beïnvloeden. Zo kan, doordat in de primaire structuur van hemoglobine één
aminozuur verkeerd is, een erfelijke bloedziekte, sikkelcelanemie, veroorzaakt
worden.
Door deze puntmutatie heeft het hemoglobine de neiging om te kristalliseren. Deze
cellen kunnen minder goed zuurstof opnemen en klonteren soms. Malariaparasieten
vestigen zich in rode bloedcellen, maar niet in sikkelcellen.
Secundaire structuur
De lange ketens kunnen in spiralen en onderling met elkaar
verbonden zijn, onder meer door waterstofbruggen. Deze
ineengestrengelde vorm met de H-bruggen is de secundaire
structuur genoemd. Je kunt twee typen secundaire structuur
onderscheiden: een mooie spiraal, de alfahelix en de bètaplaat,
waarbij de ketens door waterstofbruggen tot enigszins
gevouwen brede platen zijn samengevoegd.
Linker pijl: alfahelix; rechter pijl: bètaplaat.
Eiwitten onmisbaar voor het leven op elk organisatieniveau:
Functies van eiwitten op celniveau
1. De opbouw van de cellen: organellen zoals ribosomen, chloroplasten en mitochondriën.
2. Het transport van stoffen via het celmembraan: membraaneiwitten.
3. Het opvangen van signalen door de cel: receptoreiwitten.
Functies op orgaanniveau
1. De opbouw van weefsels en organen: eiwitten vormen intercellulair een bestanddeel van
weefsels die een orgaan vormen. Bindweefsel bijvoorbeeld zorgen voor stevigheid en
elasticiteit in pezen en banden. Eiwitten vormen de basis voor het botweefsel.
2. Bij dieren: diersoorten als insecten en spinnen gebruiken eiwitten om hun cocons en webben
te maken en voor hun uitwendige skelet.
Belangrijke functies op systeemniveau
1. Zenuwstelsel: neurotransmitters en neuroreceptoren zijn vaak eiwitten of peptiden.
2. De spierwerking: de samentrekking van spieren door het in elkaar schuiven van langgerekte
eiwitten, de actine- en myosinemoleculen.
3. Stoffentransport: het transport van stoffen in het lichaam wordt verzorgd door eiwitten.
Hemoglobine in ons bloed bindt O2 en speelt een rol bij het opnemen van CO2.
4. Afweer: ziekteverwekkers veroorzaken afweerreacties; de gevormde antistoffen zijn eiwitten.
5. Enzymwerking: dit zijn altijd eiwitten
6. Hormonale werking: veel hormonen zijn eiwitten
7. Bloedstolling: plasma-eiwitten
, 13.3 Aminozuren
Alle eiwitten hebben een zelfde bouwplan: een keten aminozuren. Er
zijn twintig verschillende. Aminozuren komen in drie opzichten met
elkaar overeen: ze bezitten een hoofdketen en twee zijketens aan
weerszijden. De ene zijketen is de carboxylgroep en een aminogroep.
De hoofdketen bestaat uit een C-atoom met variabele restgroep. Elk
type aminozuur heeft een kenmerkende restgroep.
Wanneer aminozuren aan elkaar gekoppeld worden, vormt
de carboxylgroep (zuur) een binding met de aminogroep
(basisch). Dit is een covalente binding waarbij water
gevormd wordt en -C van het ene aminozuur gebonden
wordt aan de -N van het volgende aminozuur. Deze binding
heet de peptidebinding.
13.4 De ruimtelijke vorm van eiwitten
Nadat een eiwit is aangemaakt, vouwt het in een kluwen, die kenmerkend is voor zijn
functie. De structuur wordt verstevigd door bindingen tussen delen van de polymere keten.
Er zijn vier niveaus: primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.
Primaire structuur
De primaire structuur van een eiwit wordt bepaald door de aminozuurvolgorde. De primaire
structuur is in de chromosomen.
Sikkelcelanemie
Een heel kleine verandering in de primaire structuur kan de vorm en functie van het eiwit
enorm beïnvloeden. Zo kan, doordat in de primaire structuur van hemoglobine één
aminozuur verkeerd is, een erfelijke bloedziekte, sikkelcelanemie, veroorzaakt
worden.
Door deze puntmutatie heeft het hemoglobine de neiging om te kristalliseren. Deze
cellen kunnen minder goed zuurstof opnemen en klonteren soms. Malariaparasieten
vestigen zich in rode bloedcellen, maar niet in sikkelcellen.
Secundaire structuur
De lange ketens kunnen in spiralen en onderling met elkaar
verbonden zijn, onder meer door waterstofbruggen. Deze
ineengestrengelde vorm met de H-bruggen is de secundaire
structuur genoemd. Je kunt twee typen secundaire structuur
onderscheiden: een mooie spiraal, de alfahelix en de bètaplaat,
waarbij de ketens door waterstofbruggen tot enigszins
gevouwen brede platen zijn samengevoegd.
Linker pijl: alfahelix; rechter pijl: bètaplaat.
