Samenvatting Beckers:hoofdstuk 3 (volledige vertaling in Nederlands)

Hoofdstuk 3: macromoleculen

30 componenten (structuren kennen!!) die nodig zijn om de 4 macromoleculen (lipiden,
sachariden, proteïnen, nucleïnezuren) te vormen
Eiwitten: aminozuren nodig

Functionele diversiteit van eiwitten (functies)
1. Enzymen (bio-katalysatoren): verhoging van de snelheid van chemische reacties
2. Structuureiwitten (fysieke ondersteuning en vorm aan cellen en organellen)
bv. Eiwitten van cytoskelet
3. Motiliteit (samentrekkening en beweging van cellen en intracellulaire materialen)
bv. actine en myosine
4. Regulerende eiwitten (controle en coördinatie van cellulaire functies)
5. Transporteiwitten (transport van bouwstenen en macromoleculen in en uit de cel)
bv. microtubili
6. Hormonen/signaaleiwitten (communicatie tussen cellen) bv. Insuline
=> worden ergens in het lichaam gevormd en vervoerd via het bloed
7. Receptoreiwitten (stellen cellen in staat om te reageren op externe, chemische
prikkels)
bv. hormonen komen op receptoren
8. Defensie (bescherming tegen ziekte)
bv. Antilichamen
9. Stockage-eiwitten (reservoirs van aminozuren)

=> alles wat een cel is of doet, is afhankelijk van eiwitten

Structuur van een eiwit:

 Opgebouwd uit aminozuren
=> er zijn er meer dan 60 verschillende in de cel, maar er worden er
maar 20 gebruikt in eiwitsynthese
 Allemaal dezelfde basisstructuur: C met carboxylgroep, aminogroep,
H en restgroep (zijketen): verschillend voor elk aminozuur en geeft
elk aminozuur onderscheidende eigenschappen
=> tetraedische structuur (glycine heeft enkel H in de
zijketen=> geen tetraedische structuur): er bestaan 2 stereo-
isomeren (is een assymetrisch koolstofatoom: alfa
koolstof)die elkaars spiegelbeeld zijn: L-vorm (draaien het
vlak van gepolariseerd licht naar links) en R-vorm(draaien het
vlak van gepolariseerd licht naar rechts))
=> alleen L-aminozuren zijn geselecteerd om in eiwitten te
zitten in het lichaam

,  Carboxylgroep = zuur (pk = 2)
=> PH= = pka + log [A-] / [HA] => 7= 2 + log x => log x = 5 => x = 100 000
=> om de vergelijking te laten kloppen moet de verhouding [A-] / [HA] gelijk
zijn aan 100 000 => kan enkel een geheel getal zijn als [A-] > [HA]
=> Bij fysiologische PH (7) is carboxylgroep volledig geïoniseerd
 Aminogroep = base (pk= 9)
=> PH= = pka + log [B] / [BH+] => 7= 9 + log x => log x = -2 => x = 1/100
=> om de vergelijking te laten kloppen moet de verhouding [B] / [BH +] gelijk
zijn aan 1/100 => kan enkel een breuk zijn als [B] < [BH+]
=> Bij fysiologische PH (7) is aminogroep volledig geïoniseerd
 R-groepen
=> Niet-polaire, hydrofobe R-groepen
=> koolwaterstofkarakteristieken met weinig of geen zuurstof- of
stikstofatomen
=> deze eiwitten worden meestal gevonden in het inwendige van eiwitten
wanneer ze zich in een waterige omgeving bevinden
=> als een eiwit bestemd is voor een celmembraan, zullen er meer hydrofobe
aminozuren in voorkomen
=> polaire, hydrofiele R-groepen
=> deze eiwitten worden meestal gevonden aan de oppervlakte van eiwitten
in oplossing
=> de interacties met watermoleculen en andere polaire of geladen
stoffen uit de omgeving worden gemaximaliseerd
=> Geladen aminozuren
=> positief geladen: basische aminozuren
=> negatief geladen: zure aminozuren

histidine

Is bij fysoloische PH 4% positief geladen (geen sterke
buffer) maar omdat die zo veel voorkomt heeft het toch
een belangrijke bijdrage aan buffercapaciteit

, Vorming polymeren

Condensatiereactie: Dipeptide vormen door reactie van carboxylgroep van
het ene aminozuur met aminogroep van het opeenvolgend aminozuur
onder afsplitsing met water
=> binding tussen de 2 peptides = peptidebinding: heeft karakter van
een dubbele binding wantelektronen van vrij elektronenpaar van N
kunnen bewegen naar peptidebinding => is geen rotatie mogelijk
tussen peptidebinding
Peptidegroep =


Intrinsieke directionaliteit: het ene uiteinde van de keten is een carboxylgroep (C(carboxyl)-
terminus) en het andere uiteinde een aminogroep (N(amino)-terminus)

=> dit proces van het verlengen van een keten van aminozuren wordt vaak eiwitsynthese
genoemd maar het onmiddelijke product is eigenlijk nog geen eiwit maar een polypeptide (is
pas een eiwit als de unieke, stabiele, driedimentionale vorm bereikt is en dus biologisch
actief is)
=> sommige eiwitten bestaan uit een enkele enkel polypeptide en hun uiteindelijke
vorm is te wijten aan opvouwing en oprolling: monomere eiwitten
=> andere eiwitten bestaan uit 2 of meer polypeptiden (polypeptidesubeenheden):
multimere eiwitten: eiwitsynthese is hier niet enkel verlenging en opvouwing van de
afzonderlijke polypeptidesubeenheden, maar ook hun daaropvolgende interactie en
assemblage in het multimere eiwit
=> dimeer: bestaande uit 2 polypeptiden
=> trimeer: bestaande uit 3 polypeptiden
=> tetrameer: bestaande uit 4 polypeptiden
bv. hemoglobine: bestaande uit 2 keer 2 verschilende types (alfa en beta),
elke subeenheid bevat een heemgroep met een ijzeratoom dat een
zuurstofatoom kan binden

Disulfide verbindingen/zwavelbruggen

= type covalente binding die helpt de eiwitconformatie te stabiliseren
=> vormt zich tussen 2 zwavelatomen van 2 cysteine’s
=> gevormd door een oxidatiereactie dat 2 waterstofatomen van 2 cysteine’s
=> zeer stabiel vanwege de covalente aard
=> kan enkel verbroken worden door een reductie: 2 waterstofatomen toevoegen en
de herstelling van de restgroepen van cysteine’s
=> vaak zijn de cysteine’s waarin de disulfidebinding zit, deel van dezezlfde polypeptide
=> ze kunnen ver van elkaar zitten in de polypeptide maar worden dicht bij elkaar
gebracht door de opvouwing
=> bij multimere eiwitten kan de disulfidebinding zich voordoen tussen verschillende
polypeptiden (intermoleculaire disulfidebinding)