Hoofdstuk 18 Eiwitten
Polypeptideketens bereiken het ER
- Elke cel in je lichaam kan uit de aanwezige aminozuurmoleculen miljoenen verschillende eiwitten
vormen -> eiwitsynthese. Door peptidebindingen ontstaan lange ketens polypeptiden, die zich
vouwen tot eiwitten. Peptidebindingen ontstaan door koppeling van de zure carboxylgroep van
het ene aminozuur aan de basische aminogroep van het andere aminozuur. Na de vorming van
het eiwit volgt een transport naar de juiste plaats in de cel. De code voor eiwitten ligt in het DNA.
Na de transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma. Daar
begint de translatie. De eerste 13 tot 36 aminozuren van de polypeptideketen vormen een
adreslabel. Dankzij dit label ontstaat er een scheiding tussen eiwitten bestemd voor bijvoorbeeld
het ER en eiwitten bestemd voor het grondplasma. Verwijst het adreslabel naar het ER, dan bindt
het aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Door de binding stopt de
translatie tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER en het ribosoom hecht aan
een ribosoomreceptor. De polypeptideketen komt daardoor precies boven een eiwitpoort in het
ER, die opent. GTP hecht aan de SHM-receptor. Het GTP splitst in GDP en P ¡ en het SHM komt los
van zijn receptor. Een enzym verwijdert het adreslabel van de polypeptideketen en de translatie
gaat verder. Daarbij komt de groeiende polypeptideketen in het ER terecht. Na het bereiken van
het stopcodon koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het
ribosoom los, dat in twee delen uiteenvalt, en de eiwitpoort sluit.
Molecuulstructuur en functie van eiwitten
- In het (ruw en glad) ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen vouwt op en
krijgt zijn ruimtelijke eiwitstructuur. Die structuur hangt in de eerste plaats af van het aantal en
de volgorde van de verschillende aminozuren in de
keten. Dat is de primaire structuur. De primaire
structuur verandert niet door het vouwen van de
polypeptideketen.
- Vrijwel elk eiwit heeft wel een deel dat gevouwen is
tot een spiraalvormige α-helix. Vaak bevat een
polypeptide ook een of meerdere delen die als een
golfplaat heen en weer gevouwen zijn -> de β-plaat.
Deze structuur is het resultaat van waterstofbruggen
tussen de N-H-groepen en C=O-groepen van
verschillende aminozuren in eiwitten. De α-helices
en β-platen samen geven polypeptiden hun
secundaire structuur. De driedimensionale structuur
van een eiwit vormt de tertiaire structuur door
bindingen tussen de restgroepen van de aminozuren.
Er zijn sterke bindingen zoals S-bruggen en zwakke bindingen door elektrostatische krachten, H-
bruggen en vanderwaalskrachten.
- Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere polypeptideketens. De verschillende
polypeptiden vormen samen één groot eiwit -> de quaternaire structuur.
, - De meeste eiwitten zijn na het vouwen nog steeds niet af. In het ER koppelen enzymen er
koolhydraten aan die de eiwitten minder gevoelig maken voor afbraak. Stukjes membraan van
het glad ER vormen transportblaasjes die de eiwitten naar het golgisysteem vervoeren. Daar
ontstaat de definitieve eiwitvorm en ontstaan functionele eiwitten -> enzymen voegen
fosfaatgroepen toe, hechten er metaalionen aan en wijzigen de in het ER toegevoegde suikers.
- Zonder de juiste structuur zijn eiwitten onwerkzaam. Het op de juiste manier vouwen van
eiwitten gebeurt niet vanzelf. In het grondplasma en in vrijwel elk organel zin chaperonne-
eiwitten aanwezig. Chaperonne-eiwitten controleren of de structuur van eiwitten juist is en
brengen verkeerd gevormde eiwitten in de juiste
structuur. Sommige chaperonne-eiwitten sluiten
het te vouwen eiwit in hun binnenste en creëren
een milieu waarbij het eiwit zich opnieuw vouwt.
Bij dit vouwen is ATP nodig. Lukt dit niet, dan
breekt de cel het verkeerd gevormde eiwit af.
Gezonde cellen beschikken over een grote verscheidenheid aan chaperonne-eiwitten. Daarna
sorteert het golgisysteem de gevormde eiwitten aan de hand van andere adreslabels uit de
oorspronkelijke polypeptideketen. In blaasjes verpakt gaan de eiwitten verder de cel in. Sommige
eiwitten werken als enzymen en zijn verpakt in blaasjes -> lysosomen.
- Versmelt een lysosoom met een oud organel, dan verteren de enzymen de inhoud. De cel
hergebruikt de afbraakproducten of scheidt ze uit. Een bestemming van andere blaasjes is het
celmembraan waar de blaasjes hun eiwitten via exocytose naar buiten toe afgeven. Weer andere
blaasjes hebben de eiwitten verankerd in hun membraan. Fuseert zo'n blaasje met het
celmembraan, dan fungeren de eiwitten als eiwitpoorten of receptoren.
Eiwitten kunnen denatureren
- Koken verbreekt de S- en de H-bruggen in de eiwitten. Dat verandert hun tertiaire structuur. Op
andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen. Hierdoor ontstaat een stevig
netwerk van eiwitten. Ook bij pH-veranderingen verbreken H-bruggen in de eiwitten. Het verlies
van de ruimtelijke structuur heet denaturatie. Door denaturatie verliezen eiwitten hun functie.
Functies van eiwitten
- Elke cel vormt duizenden eiwitten, elk met een eigen functie. Eiwitten lezen het DNA af,
controleren het mRNA voordat het de kernporie passeert en helpen het ribosoom bij de
productie van de neurotransmitter. Daarna spelen enzymen in het ER en het golgisysteem een
rol bij het vouwen van de moleculen neurotransmitter. Uiteindelijk komen de moleculen in een
transportblaasje terecht voor vervoer naar het einde van het axon. Weer spelen eiwitten een rol.
Tubulinemoleculen koppelen aan elkaar tot lange micro-tubuli vanaf het golgisysteem tot aan het
eindknopje van het axon. Tubuline is een structuureiwit, een eiwit dat de cel vormgeeft en de
wegen vormt waarlangs de transportblaasjes zich verplaatsen. Motoreiwitten zijn de
vervoerders binnen een cel. Zij binden een transportblaasje en bewegen daarmee langs een
microtubulus. Motoreiwitten hebben twee 'voeten'. Bindt een van de twee voeten aan een
microtubulus, dan laat die voet ADP los en bindt onmiddellijk ATP. Hierdoor verandert het
eiwitmolecuul van vorm -> de andere voet slingert naar voren en bindt eveneens aan de
microtubulus. In de eerste voet splitst ATP in ADP en P ¡. P¡ verlaat het eiwitmolecuul. Vervolgens
laat de tweede voet ADP los en bindt ATP. De eerste voet slingert nu naar voren en bindt aan de
Polypeptideketens bereiken het ER
- Elke cel in je lichaam kan uit de aanwezige aminozuurmoleculen miljoenen verschillende eiwitten
vormen -> eiwitsynthese. Door peptidebindingen ontstaan lange ketens polypeptiden, die zich
vouwen tot eiwitten. Peptidebindingen ontstaan door koppeling van de zure carboxylgroep van
het ene aminozuur aan de basische aminogroep van het andere aminozuur. Na de vorming van
het eiwit volgt een transport naar de juiste plaats in de cel. De code voor eiwitten ligt in het DNA.
Na de transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma. Daar
begint de translatie. De eerste 13 tot 36 aminozuren van de polypeptideketen vormen een
adreslabel. Dankzij dit label ontstaat er een scheiding tussen eiwitten bestemd voor bijvoorbeeld
het ER en eiwitten bestemd voor het grondplasma. Verwijst het adreslabel naar het ER, dan bindt
het aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Door de binding stopt de
translatie tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER en het ribosoom hecht aan
een ribosoomreceptor. De polypeptideketen komt daardoor precies boven een eiwitpoort in het
ER, die opent. GTP hecht aan de SHM-receptor. Het GTP splitst in GDP en P ¡ en het SHM komt los
van zijn receptor. Een enzym verwijdert het adreslabel van de polypeptideketen en de translatie
gaat verder. Daarbij komt de groeiende polypeptideketen in het ER terecht. Na het bereiken van
het stopcodon koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het
ribosoom los, dat in twee delen uiteenvalt, en de eiwitpoort sluit.
Molecuulstructuur en functie van eiwitten
- In het (ruw en glad) ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen vouwt op en
krijgt zijn ruimtelijke eiwitstructuur. Die structuur hangt in de eerste plaats af van het aantal en
de volgorde van de verschillende aminozuren in de
keten. Dat is de primaire structuur. De primaire
structuur verandert niet door het vouwen van de
polypeptideketen.
- Vrijwel elk eiwit heeft wel een deel dat gevouwen is
tot een spiraalvormige α-helix. Vaak bevat een
polypeptide ook een of meerdere delen die als een
golfplaat heen en weer gevouwen zijn -> de β-plaat.
Deze structuur is het resultaat van waterstofbruggen
tussen de N-H-groepen en C=O-groepen van
verschillende aminozuren in eiwitten. De α-helices
en β-platen samen geven polypeptiden hun
secundaire structuur. De driedimensionale structuur
van een eiwit vormt de tertiaire structuur door
bindingen tussen de restgroepen van de aminozuren.
Er zijn sterke bindingen zoals S-bruggen en zwakke bindingen door elektrostatische krachten, H-
bruggen en vanderwaalskrachten.
- Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere polypeptideketens. De verschillende
polypeptiden vormen samen één groot eiwit -> de quaternaire structuur.
, - De meeste eiwitten zijn na het vouwen nog steeds niet af. In het ER koppelen enzymen er
koolhydraten aan die de eiwitten minder gevoelig maken voor afbraak. Stukjes membraan van
het glad ER vormen transportblaasjes die de eiwitten naar het golgisysteem vervoeren. Daar
ontstaat de definitieve eiwitvorm en ontstaan functionele eiwitten -> enzymen voegen
fosfaatgroepen toe, hechten er metaalionen aan en wijzigen de in het ER toegevoegde suikers.
- Zonder de juiste structuur zijn eiwitten onwerkzaam. Het op de juiste manier vouwen van
eiwitten gebeurt niet vanzelf. In het grondplasma en in vrijwel elk organel zin chaperonne-
eiwitten aanwezig. Chaperonne-eiwitten controleren of de structuur van eiwitten juist is en
brengen verkeerd gevormde eiwitten in de juiste
structuur. Sommige chaperonne-eiwitten sluiten
het te vouwen eiwit in hun binnenste en creëren
een milieu waarbij het eiwit zich opnieuw vouwt.
Bij dit vouwen is ATP nodig. Lukt dit niet, dan
breekt de cel het verkeerd gevormde eiwit af.
Gezonde cellen beschikken over een grote verscheidenheid aan chaperonne-eiwitten. Daarna
sorteert het golgisysteem de gevormde eiwitten aan de hand van andere adreslabels uit de
oorspronkelijke polypeptideketen. In blaasjes verpakt gaan de eiwitten verder de cel in. Sommige
eiwitten werken als enzymen en zijn verpakt in blaasjes -> lysosomen.
- Versmelt een lysosoom met een oud organel, dan verteren de enzymen de inhoud. De cel
hergebruikt de afbraakproducten of scheidt ze uit. Een bestemming van andere blaasjes is het
celmembraan waar de blaasjes hun eiwitten via exocytose naar buiten toe afgeven. Weer andere
blaasjes hebben de eiwitten verankerd in hun membraan. Fuseert zo'n blaasje met het
celmembraan, dan fungeren de eiwitten als eiwitpoorten of receptoren.
Eiwitten kunnen denatureren
- Koken verbreekt de S- en de H-bruggen in de eiwitten. Dat verandert hun tertiaire structuur. Op
andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen. Hierdoor ontstaat een stevig
netwerk van eiwitten. Ook bij pH-veranderingen verbreken H-bruggen in de eiwitten. Het verlies
van de ruimtelijke structuur heet denaturatie. Door denaturatie verliezen eiwitten hun functie.
Functies van eiwitten
- Elke cel vormt duizenden eiwitten, elk met een eigen functie. Eiwitten lezen het DNA af,
controleren het mRNA voordat het de kernporie passeert en helpen het ribosoom bij de
productie van de neurotransmitter. Daarna spelen enzymen in het ER en het golgisysteem een
rol bij het vouwen van de moleculen neurotransmitter. Uiteindelijk komen de moleculen in een
transportblaasje terecht voor vervoer naar het einde van het axon. Weer spelen eiwitten een rol.
Tubulinemoleculen koppelen aan elkaar tot lange micro-tubuli vanaf het golgisysteem tot aan het
eindknopje van het axon. Tubuline is een structuureiwit, een eiwit dat de cel vormgeeft en de
wegen vormt waarlangs de transportblaasjes zich verplaatsen. Motoreiwitten zijn de
vervoerders binnen een cel. Zij binden een transportblaasje en bewegen daarmee langs een
microtubulus. Motoreiwitten hebben twee 'voeten'. Bindt een van de twee voeten aan een
microtubulus, dan laat die voet ADP los en bindt onmiddellijk ATP. Hierdoor verandert het
eiwitmolecuul van vorm -> de andere voet slingert naar voren en bindt eveneens aan de
microtubulus. In de eerste voet splitst ATP in ADP en P ¡. P¡ verlaat het eiwitmolecuul. Vervolgens
laat de tweede voet ADP los en bindt ATP. De eerste voet slingert nu naar voren en bindt aan de
