Facultad de Ciencias, UdelaR
Montevideo, Uruguay
Bioquímica, Módulo 1, clase 1, 2 y 3
Resumen y notas de clase
AMINOÁCIDOS
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se
unen formando residuos (término que se utiliza para
referirse a un aá. que perdió la molécula de agua al
unirse a otro aá). Excepto en la glicina, el carbono alfa
está unido a cuatro grupos diferentes, grupo carboxilo,
amino, grupo R y un hidrógeno. Varían en el grupo R
que difieren en estructura, tamaño y carga eléctrica,
cambiando sus propiedades.
¿Por qué se llaman “Alfa” aminoácidos?
Esto es debido a la posición del grupo amino en la
cadena carbonada. Al contar desde el grupo carboxilo,
el grupo amino se encuentra enlazado al segundo
carbono de la cadena (llamado Alpha).
A cada uno de los 20 aminoácidos se les asignó códigos
de tres letras y de una letra, como se ve en la imagen.
Además de los 20 aminoácidos conocidos, existen dos
más menos comunes: la selenocisteína y pirrolisina.
REPRESENTACIÓN
Los aminoácidos se pueden representar de diversas formas. En perspectiva, llamada
estructura de cuñas, donde las líneas sólidas están por delante del plano y las discontinuas
por detrás; en proyección (Fischer), en la cual las líneas horizontales son las que
representan la estructura por detrás del plano y las verticales por detrás; el modelo de
,esferas y varillas, donde las varillas representa los enlaces y las esferas los átomos y el
modelo de esferas, donde tanto átomos como enlaces están representados por esferas.
QUIRALIDAD
Los Alfa-aminoácidos son moléculas quirales, esto se debe a que debido al ordenamiento
de los orbitales, la estructura de los aá. pueden tomar dos formas diferentes, llamados
estereoisómeros, convirtiendo al carbono en un centro quiral. Al no ser superponibles
entre sí y ser imágenes especulares una de la otra, se les denomina enantiómeros, y
también tienen la capacidad de desviar la luz polarizada (es decir, son ópticamente
activas).
La configuración absoluta se especifica mediante el sistema D y L basados en la
configuración del gliceraldehído (no a la actividad óptica de la molécula. Otro sistema que
se utiliza es el sistema RS, el cual describe con mayor precisión la configuración de la
molécula con más de un centro quiral. Los residuos aá que se encuentran en la
naturaleza son únicamente L-estereoisómeros.
Para los sistemas vivos los isómeros D y L son muy distintos entre sí. Las células son
capaces de sintetizar específicamente los isómeros L de los aá gracias a que los centros
activos de las enzimas son asimétricos, permitiendo así que las reacciones que catalizan
sean estereoespecíficas.
CLASIFICACIÓN SEGÚN GRUPO R
Existen 5 clasificaciones que agrupan a los aá según su polaridad (o tendencia a
interaccionar con el agua a pH biológico), yendo desde totalmente apolar o hidrofóbico
(insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrofílico (soluble en agua).
Clasificación
Polares sin carga (neutros)
Pueden formar PDH con el agua, como la serina y treonina, por su grupo hidroxilo; la
asparagina y la glutamina por su grupo amida, y la cisteína que se oxida fácilmente
, formando un aá dimérico unido covalentemente llamado cistina. En él, dos moléculas están
unidas a través de un enlace disulfuro. Estos enlaces son altamente hidrofóbicos y son
importantes debido a que unen dos partes de una misma cadena peptídica o también puede
formarse entre dos de ellas.
Polar con carga positiva (básicos)
Este grupo, junto con los cargados negativamente, son los más hidrofílicos. La histidina,
lisina y arginina contienen un grupo ionizable por lo que puede tener carga positiva como
ser neutro y además facilitan muchas reacciones catalizadas por enzimas al servir de grupo
dador/aceptor de protones.
Polar con carga negativa (ácidos)
Los de este grupo (aspartato y glutamato) tienen un segundo grupo carboxilo.
Los polares con carga opuesta pueden formar un puente salino favorecido en medios de
baja polaridad como el interior hidrofóbico de una proteína.
No polares alifáticos
Los de este grupo son apolares e hidrofóbicos. La alanina, valina, leucina e isoleucina
contribuyen a estabilizar la estructura proteica a través de sus interacciones hidrofóbicas. La
glicina no contribuye al efecto hidrofóbico. La metionina contiene azufre y tiene un grupo
tioéter apolar. La prolina tiene una cadena lateral alifática con una estructura cíclica y su
grupo imino tiene una conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de las
regiones polipeptídicas.
Aromáticos
La fenilalanina, tirosina y el triptófano son relativamente apolares y pueden contribuir al
efecto hidrofóbico. El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar un puente de hidroxilo, por
ello este y el triptófano son más polares que la fenilalanina. También absorben la luz
ultravioleta (280 nm).
FUERZAS INTERMOLECULARES
FUERZAS DE VAN DER WAALS
DIPOLO INDUCIDO/DIPOLO INDUCIDO (FUERZAS DE DISPERSIÓN DE
LONDON)
Los electrones en movimiento aleatorio producen dipolos que fluctúan en el tiempo
(transitorios). El dipolo transitorio de un átomo induce un dipolo eléctrico opuesto en el
átomo cercano. Estas fuerzas dependen de la facilidad con la cual la nube de electrones
puede distorsionarse en una molécula.
Montevideo, Uruguay
Bioquímica, Módulo 1, clase 1, 2 y 3
Resumen y notas de clase
AMINOÁCIDOS
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se
unen formando residuos (término que se utiliza para
referirse a un aá. que perdió la molécula de agua al
unirse a otro aá). Excepto en la glicina, el carbono alfa
está unido a cuatro grupos diferentes, grupo carboxilo,
amino, grupo R y un hidrógeno. Varían en el grupo R
que difieren en estructura, tamaño y carga eléctrica,
cambiando sus propiedades.
¿Por qué se llaman “Alfa” aminoácidos?
Esto es debido a la posición del grupo amino en la
cadena carbonada. Al contar desde el grupo carboxilo,
el grupo amino se encuentra enlazado al segundo
carbono de la cadena (llamado Alpha).
A cada uno de los 20 aminoácidos se les asignó códigos
de tres letras y de una letra, como se ve en la imagen.
Además de los 20 aminoácidos conocidos, existen dos
más menos comunes: la selenocisteína y pirrolisina.
REPRESENTACIÓN
Los aminoácidos se pueden representar de diversas formas. En perspectiva, llamada
estructura de cuñas, donde las líneas sólidas están por delante del plano y las discontinuas
por detrás; en proyección (Fischer), en la cual las líneas horizontales son las que
representan la estructura por detrás del plano y las verticales por detrás; el modelo de
,esferas y varillas, donde las varillas representa los enlaces y las esferas los átomos y el
modelo de esferas, donde tanto átomos como enlaces están representados por esferas.
QUIRALIDAD
Los Alfa-aminoácidos son moléculas quirales, esto se debe a que debido al ordenamiento
de los orbitales, la estructura de los aá. pueden tomar dos formas diferentes, llamados
estereoisómeros, convirtiendo al carbono en un centro quiral. Al no ser superponibles
entre sí y ser imágenes especulares una de la otra, se les denomina enantiómeros, y
también tienen la capacidad de desviar la luz polarizada (es decir, son ópticamente
activas).
La configuración absoluta se especifica mediante el sistema D y L basados en la
configuración del gliceraldehído (no a la actividad óptica de la molécula. Otro sistema que
se utiliza es el sistema RS, el cual describe con mayor precisión la configuración de la
molécula con más de un centro quiral. Los residuos aá que se encuentran en la
naturaleza son únicamente L-estereoisómeros.
Para los sistemas vivos los isómeros D y L son muy distintos entre sí. Las células son
capaces de sintetizar específicamente los isómeros L de los aá gracias a que los centros
activos de las enzimas son asimétricos, permitiendo así que las reacciones que catalizan
sean estereoespecíficas.
CLASIFICACIÓN SEGÚN GRUPO R
Existen 5 clasificaciones que agrupan a los aá según su polaridad (o tendencia a
interaccionar con el agua a pH biológico), yendo desde totalmente apolar o hidrofóbico
(insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrofílico (soluble en agua).
Clasificación
Polares sin carga (neutros)
Pueden formar PDH con el agua, como la serina y treonina, por su grupo hidroxilo; la
asparagina y la glutamina por su grupo amida, y la cisteína que se oxida fácilmente
, formando un aá dimérico unido covalentemente llamado cistina. En él, dos moléculas están
unidas a través de un enlace disulfuro. Estos enlaces son altamente hidrofóbicos y son
importantes debido a que unen dos partes de una misma cadena peptídica o también puede
formarse entre dos de ellas.
Polar con carga positiva (básicos)
Este grupo, junto con los cargados negativamente, son los más hidrofílicos. La histidina,
lisina y arginina contienen un grupo ionizable por lo que puede tener carga positiva como
ser neutro y además facilitan muchas reacciones catalizadas por enzimas al servir de grupo
dador/aceptor de protones.
Polar con carga negativa (ácidos)
Los de este grupo (aspartato y glutamato) tienen un segundo grupo carboxilo.
Los polares con carga opuesta pueden formar un puente salino favorecido en medios de
baja polaridad como el interior hidrofóbico de una proteína.
No polares alifáticos
Los de este grupo son apolares e hidrofóbicos. La alanina, valina, leucina e isoleucina
contribuyen a estabilizar la estructura proteica a través de sus interacciones hidrofóbicas. La
glicina no contribuye al efecto hidrofóbico. La metionina contiene azufre y tiene un grupo
tioéter apolar. La prolina tiene una cadena lateral alifática con una estructura cíclica y su
grupo imino tiene una conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de las
regiones polipeptídicas.
Aromáticos
La fenilalanina, tirosina y el triptófano son relativamente apolares y pueden contribuir al
efecto hidrofóbico. El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar un puente de hidroxilo, por
ello este y el triptófano son más polares que la fenilalanina. También absorben la luz
ultravioleta (280 nm).
FUERZAS INTERMOLECULARES
FUERZAS DE VAN DER WAALS
DIPOLO INDUCIDO/DIPOLO INDUCIDO (FUERZAS DE DISPERSIÓN DE
LONDON)
Los electrones en movimiento aleatorio producen dipolos que fluctúan en el tiempo
(transitorios). El dipolo transitorio de un átomo induce un dipolo eléctrico opuesto en el
átomo cercano. Estas fuerzas dependen de la facilidad con la cual la nube de electrones
puede distorsionarse en una molécula.
