Geschreven door studenten die geslaagd zijn Direct beschikbaar na je betaling Online lezen of als PDF Verkeerd document? Gratis ruilen 4,6 TrustPilot
logo-home
Samenvatting

Samenvatting HKOM12 Levensmiddelenleer

Beoordeling
-
Verkocht
4
Pagina's
53
Geüpload op
11-01-2021
Geschreven in
2019/2020

Een samenvatting die de uitwerkingen van de presentaties bevat, aangevuld met de lesaantekeningen.

Voorbeeld van de inhoud

Levensmiddelenleer (HKOM12)

Biologie

Chemie Levensmiddelenleer Microbiologie


Natuurkunde Proceskunde Voeding

Voedselketen: Landbouw  handel  verwerking  distributie  retail  consument

Soort bedrijven betrokken bij voedselverwerking
B2B (Business to Business)
 Meerdere schakels bij verwerking in de keten
 Maken halffabricaten/ingrediënten
 Voorbeelden: geur- en smaakstoffen, zetmeel, eiwit, suiker, zout, melkpoeder

B2C (Business to Consumer)
 Maakt eindproduct dat naar retail gaat
 Sterke merken

Fysisch = tastbaar
Micro-biologie = kleine organismen die je alleen met de microscoop kunt zien (inclusief
schimmels en bacteriën)

Waarom voedselverwerking?
- Verlengen houdbaarheid (bijv. voorkomen/verminderen groei micro-organismen)
- Verbeteren verteerbaarheid
- Smaak
- Gezondheid
- Gemak (bijv. reduceren kooktijd, kleine porties)

Historische ontwikkelingen voedselverwerking
 Conserveren verhitten (melk)
drogen (druiven)
koelen (vlees en yoghurt)
zout & suiker (vis en jam)
fermentatie
 Malen van graan verschillende soorten bloem
 Concentreren & scheiden bijv. eiwit en vet in melk
Suiker


Dierlijke cel

Plantencel




1

,Dierlijke cel:
- Geen celwand (extracellulair: collageen voor stevigheid)
- Onregelmatige vorm
- Geen chloroplasten
- Energie opslag: glycogeen

Plantencel:
- Sterke celwand (cellulose)
- Regelmatige vorm
- Chloroplasten (productie glucose)  bladgroenkorrels  fotosynthese
- Energieopslag: zetmeel

Een plantencel heeft ten opzichte van een dierlijke cel wel bladgroenkorrels, een dierlijke cel
niet. De bladgroenkorrels zijn belangrijk voor het fotosynthese proces. Een dierlijke cel heeft
geen celwand.

Chloroplasten (bladgroenkorrels) zijn groene plastiden die voorkomen in de cellen van veel
soorten planten, algen en bepaalde micro organismen, waarbinnen fotosynthese plaatsvindt.
Organismen met chloroplasten kunnen zichzelf van energie voorzien.

Les 2 Eiwitten




Eiwitbronnen: soja, vis, vlees, yoghurt, melk, eieren, kaas, noten.
Eiwit zorgt voor de aanmaak van nieuwe cellen.

Verbranding is het tegenovergestelde van fotosynthese.

Rol van eiwit in voedsel:
 Gezondheid opbouw & herstel van weefsel

2

, stofwisseling
energie
 Smaak sappigheid
 Textuur stabiliseren emulsies & schuimen (bijv. eiwit)
gelering (bijv. gelatine in pudding)
mondgevoel (bijv. eiwitvezels in vlees)
 Kleur bruine kleur (Maillard reactie)
 Stabiliteit pH controle (bufferwerking)
 Reacties katalyseren reacties (enzymen)

Een voorbeeld van herstel: bij een wond vormt zich een korstje. Dit is een netwerk van
fibrinedraden (eiwitten).
Gelering (gel): ossenstaart bevat veel gelatine, van een vloeistof een vaste stof maken. De
Maillard reactie is een reactie van suikers en aminozuren. Onder invloed van temperaturen,
voorbeelden hierbij zijn: koffie, brood, chocolade en vlees.
De bufferwerking houdt in dat de pH constant wordt gehouden. Eiwit heeft een neutrale pH.
Eiwit zorgt ook voor botten, nagels en haren.

In eiwitten zitten enzymen. Enzymen helpen bij de vertering  afbreken eiwitten of andere
voedingsstoffen. Een voorbeeld van een enzym is amylase, deze zorgt voor de vertering van
zetmeel.
Niet-essentieel (lichaam kan deze aminozuren zelf aanmaken)
Eiwit  aminozuren
Essentieel (lichaam kan het niet zelf aanmaken en is nodig uit
de voeding)

Filmpje: wat zijn eiwitten?
Dierlijke eiwitten zitten in vlees, vis, eieren, zuivelproducten.
Plantwaardige eiwitten zitten vooral in: granen, noten , zaden, pitten, soja, peulvruchten en
groenten.

Eiwit is opgebouwd uit aminozuren.

Een eiwit kan alleen aangemaakt worden als alle aminozuren aanwezig zijn.
Eiwitten worden tijdens de spijsvertering afgebroken tot aminozuren. Dit begint in de maag
en wordt voortgezet in de twaalfvingerige darm, dunne darm en dikke darm.

Een te veel aan eiwitten kan worden omgezet in energie. Hierbij komt stikstof vrij, wat door
de nieren wordt verwijderd uit het lichaam. Eiwit is de enige voedingstof wat stikstof bevat.
Het stikstofgehalte is ongeveer 16%.

Eiwitten zijn het fundament van alle cellen in het hart van de organische bedrijvigheid. Het
lichaam heeft 24 aminozuren nodig. Hiervan zijn 16 niet-essentieel en 8 essentiële
aminozuren.

Eiwitsynthese = opbouw van aminozuren in het lichaam. De
lever is de voorraadkast van de aminozuren. Lever slaat ook
voedingsstoffen op zoals glucose, maar dit heet dan
glucogeen.

Aminozuren  atomen: koolstof, waterstof, zuurstof, stikstof.
Eiwit is enige voedingsstof wat stikstof bevat! Het
stikstofgehalte in eiwit is ongeveer 16%.

Bouwstenen eiwitten:

3

, - Aminozuren
- Atomen: koolstof, waterstof, zuurstof, stikstof
- Essentiële aminozuren

Dierlijk eiwit: goede samenstelling aminozuren.

3 voorbeelden van aminozuren:
Methionine (essentieel aminozuur) Glycine (niet-essentieel) Tryptofaan (essentieel)




Eiwitten hebben de eigenschap om zowel hydrofoob (waterafstotend) als hydrofiel
(waterbindend) te zijn. Een emulgator is een stof die helpt bij het mengen van 2 stoffen die
normaal moeilijk of niet mengbaar zijn. Op die manier wordt een emulsie gevormd.

Eiwitten
 Polymeren van aminozuren polypeptiden (meerdere ketens bij elkaar)
 Covalente binding peptidebinding (bij eiwitten die gaan binden)
 Hydrofoob & hydrofiel emulgator (mengt twee niet-oplossende stoffen)

Verschillende structuurniveau ’s
 Primair volgorde aminozuren in eiwit
 Secundair opvouwen keten in a-helices en β-sheets
 Tertiair 3-dimensionele structuur.
Waterstofbruggen & zwavelbruggen (covalente
binding)

In het tertiaire structuurniveau komt er een knik/vouw in de keten waardoor het lichaam de
eiwitten/aminozuren op kan nemen.

Polymeer is een keten. Polypeptide zijn meerdere atomen aan elkaar.



Vorming peptidebinding

Een groep van twee aminozuren die gaan zich met
elkaar verbinden tot een peptide binding. Dit komt
doordat bepaalde delen negatief geladen zijn (elektron)
en andere delen positief (proton). Die trekken elkaar
aan.




4

Documentinformatie

Geüpload op
11 januari 2021
Aantal pagina's
53
Geschreven in
2019/2020
Type
SAMENVATTING
€6,99
Krijg toegang tot het volledige document:

Verkeerd document? Gratis ruilen Binnen 14 dagen na aankoop en voor het downloaden kun je een ander document kiezen. Je kunt het bedrag gewoon opnieuw besteden.
Geschreven door studenten die geslaagd zijn
Direct beschikbaar na je betaling
Online lezen of als PDF

Maak kennis met de verkoper

Seller avatar
De reputatie van een verkoper is gebaseerd op het aantal documenten dat iemand tegen betaling verkocht heeft en de beoordelingen die voor die items ontvangen zijn. Er zijn drie niveau’s te onderscheiden: brons, zilver en goud. Hoe beter de reputatie, hoe meer de kwaliteit van zijn of haar werk te vertrouwen is.
MStroeve Aeres Hogeschool
Bekijk profiel
Volgen Je moet ingelogd zijn om studenten of vakken te kunnen volgen
Verkocht
135
Lid sinds
7 jaar
Aantal volgers
94
Documenten
15
Laatst verkocht
2 maanden geleden

4,3

31 beoordelingen

5
16
4
9
3
6
2
0
1
0

Recent door jou bekeken

Waarom studenten kiezen voor Stuvia

Gemaakt door medestudenten, geverifieerd door reviews

Kwaliteit die je kunt vertrouwen: geschreven door studenten die slaagden en beoordeeld door anderen die dit document gebruikten.

Niet tevreden? Kies een ander document

Geen zorgen! Je kunt voor hetzelfde geld direct een ander document kiezen dat beter past bij wat je zoekt.

Betaal zoals je wilt, start meteen met leren

Geen abonnement, geen verplichtingen. Betaal zoals je gewend bent via iDeal of creditcard en download je PDF-document meteen.

Student with book image

“Gekocht, gedownload en geslaagd. Zo makkelijk kan het dus zijn.”

Alisha Student

Bezig met je bronvermelding?

Maak nauwkeurige citaten in APA, MLA en Harvard met onze gratis bronnengenerator.

Bezig met je bronvermelding?

Veelgestelde vragen